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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5mu3 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of Ctf19-Mcm21 kinetochore assembly bound with Ctf19-Mcm21 binding motif of central kinetochore subunit Okp1 | |||||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE / chromosome segregation / centromere / kinetochore / RWD domain | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Schmitzberger, F. | |||||||||
資金援助 | オーストリア, 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 2017 タイトル: Molecular basis for inner kinetochore configuration through RWD domain-peptide interactions. 著者: Schmitzberger, F. / Richter, M.M. / Gordiyenko, Y. / Robinson, C.V. / Dadlez, M. / Westermann, S. #1: ジャーナル: EMBO Rep. / 年: 2012 タイトル: RWD domain: a recurring module in kinetochore architecture shown by a Ctf19-Mcm21 complex structure. 著者: Schmitzberger, F. / Harrison, S.C. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5mu3.cif.gz | 303.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5mu3.ent.gz | 249.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5mu3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5mu3_validation.pdf.gz | 475 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5mu3_full_validation.pdf.gz | 479.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5mu3_validation.xml.gz | 30.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5mu3_validation.cif.gz | 43.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/5mu3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/5mu3 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3zxuS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22071.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母) 遺伝子: MCM21, KLLA0B10142g / プラスミド: pET3aTR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q6CVQ9 #2: タンパク質 | | 分子量: 19046.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母) 遺伝子: CTF19, KLLA0D07612g / プラスミド: pET3aTR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q6CRN7 #3: タンパク質 | 分子量: 7616.612 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母) 遺伝子: KLLA0_F15136g / プラスミド: pET3aTR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q6CJY0 #4: タンパク質 | | 分子量: 19062.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母) 遺伝子: CTF19, KLLA0D07612g / プラスミド: pET3aTR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS / 参照: UniProt: Q6CRN7 #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: Cubic |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 35 % (v/v) glycerol ethoxylate 200 mM Li-citrate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月10日 / 詳細: Kirkpatrick-Baez mirrors |
放射 | モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→122.98 Å / Num. obs: 71441 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 45.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 10.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 3.446 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 4549 / CC1/2: 0.192 / Rpim(I) all: 2.533 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3ZXU 解像度: 2.1→80.063 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.04 / 位相誤差: 32.41 詳細: maximum likelihood target with two-fold non-crystallographic symmetry restraints
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 49.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→80.063 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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