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- PDB-5mod: Crystal Structure of CK2alpha with N-(3-(((2-chloro-[1,1'-bipheny... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mod
タイトルCrystal Structure of CK2alpha with N-(3-(((2-chloro-[1,1'-biphenyl]-4-yl)methyl)amino)propyl)methanesulfonamide bound
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / CK2alpha / CK2a / fragment based drug discovery / high concentration screening / selective ATP competitive inhibitors / surface entrophy reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Phosphorylation and nuclear translocation of BMAL1 (ARNTL) and CLOCK / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / positive regulation of aggrephagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy ...Phosphorylation and nuclear translocation of the CRY:PER:kinase complex / Phosphorylation and nuclear translocation of BMAL1 (ARNTL) and CLOCK / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / positive regulation of aggrephagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / kinase activity / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / protein folding / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(3-chloranyl-4-propan-2-yloxy-phenyl)methanamine / ACETATE ION / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Brear, P. / De Fusco, C. / Georgiou, K. / Iegre, J. / Sore, H. / Hyvonen, M. / Spring, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust090340/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: A fragment-based approach leading to the discovery of a novel binding site and the selective CK2 inhibitor CAM4066.
著者: De Fusco, C. / Brear, P. / Iegre, J. / Georgiou, K.H. / Sore, H.F. / Hyvonen, M. / Spring, D.R.
履歴
登録2016年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Data collection / Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Casein kinase II subunit alpha
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3717
ポリマ－82,9362
非ポリマー4365
水3,585199
1
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5272
ポリマ－41,4681
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8455
ポリマ－41,4681
非ポリマー3774
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.443, 68.708, 333.943
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 41467.793 Da / 分子数: 2
断片: residues 2-329 and N-terminal extension GSMDIEFDDDADDDGSGSGSGSGS
変異: R21S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: pHAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-86L / (3-chloranyl-4-propan-2-yloxy-phenyl)methanamine


分子量: 199.677 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14ClNO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.81 % / Mosaicity: 0.18 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 112.5mM Mes pH 6.5, 35% glycerol ethoxylate, 180 mM ammonium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.077→55.66 Å / Num. obs: 45385 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 35.85 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.104 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 293555 / Scaling rejects: 0
反射 シェル解像度: 2.077→2.084 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.926 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.4データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
autoPROCデータ収集
XDSVERSION November 3データ削減
autoPROCデータ削減
CCP46.5.データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CVH

5cvh


解像度: 2.08→55.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9314 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9313 / SU R Cruickshank DPI: 0.221 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.223 / SU Rfree Blow DPI: 0.167 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.168
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2242 2283 5.07 %RANDOM
Rwork0.2057 ---
obs0.2066 44991 98.86 %-
原子変位パラメータBiso max: 162.51 Å2 / Biso mean: 55.04 Å2 / Biso min: 12.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7202 Å20 Å20 Å2
2---6.1092 Å20 Å2
3---4.389 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.325 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.08→55.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5497 0 29 199 5725
Biso mean--52.99 42.3 -
残基数----651
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2045SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes144HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes845HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5756HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion692SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6532SEMIHARMONIC0
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5756HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7793HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.47
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2747 150 4.81 %
Rwork0.2437 2967 -
all0.2452 3117 -
obs--98.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.84330.37530.83950.63150.58084.0137-0.1323-0.48120.0542-0.13170.0331-0.04220.2615-0.82040.0992-0.0605-0.0460.05610.1986-0.0139-0.3041-6.1688155.16396.037
20.41170.17070.02490.6533-0.18550.94770.0986-0.10760.02610.0818-0.11480.0116-0.0240.00470.0161-0.1403-0.05550.00770.0488-0.042-0.110515.9777144.279355.507
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B4 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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