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- PDB-5mks: HSP72-NBD bound to compound TCI 8 - Tyr15 in down-conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mks
タイトルHSP72-NBD bound to compound TCI 8 - Tyr15 in down-conformation
要素Heat shock 70 kDa protein 1A
キーワードCHAPERONE / Irreversible Inhibitor / Lysine modification
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / inclusion body / protein folding chaperone / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to oxidative stress / cellular response to heat / protein refolding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / receptor ligand activity / protein stabilization / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TI8 / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Pettinger, J. / Westwood, I.M. / Cronin, N. / Le Bihan, Y.-V. / Van Montfort, R.L.M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKC309/A8274 英国
Cancer Research UKC309/A11566 英国
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: An Irreversible Inhibitor of HSP72 that Unexpectedly Targets Lysine-56.
著者: Pettinger, J. / Le Bihan, Y.V. / Widya, M. / van Montfort, R.L. / Jones, K. / Cheeseman, M.D.
履歴
登録2016年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70 kDa protein 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6852
ポリマ－43,1961
非ポリマー4891
水6,954386
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.637, 83.672, 99.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70 kDa protein 1 / HSP70.1


分子量: 43195.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA1A, HSPA1, HSX70 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DMV8
#2: 化合物 ChemComp-TI8 / 3-[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[6-azanyl-8-[(4-chlorophenyl)methylamino]purin-9-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]propyl prop-2-enoate


分子量: 488.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H25ClN6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 16% w/v PEG-3350, 0.02 M citric acid, 0.08 M BIS-TRIS propane. Inhibitor was pre-incubated with protein prior to co-crystallisation.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→46.64 Å / Num. obs: 27315 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 26.55 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rpim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / CC1/2: 0.3 / Rpim(I) all: 0.998 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house

解像度: 1.99→42.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU R Cruickshank DPI: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.224 / SU Rfree Blow DPI: 0.187 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.178
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1362 5.02 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.204 27135 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.534 Å20 Å20 Å2
2---0.7778 Å20 Å2
3----6.7563 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.99→42.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2905 0 31 388 3324
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013003HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.074074HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1044SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes81HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes463HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3003HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.9
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion410SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies4HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3864SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 147 5.3 %
Rwork0.224 2624 -
all0.225 2771 -
obs--98.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6604-0.4987-1.01760.57720.65552.3797-0.0546-0.19580.5442-0.08840.072-0.0990.0060.2026-0.0174-0.11540.00320.0218-0.1146-0.03920.0186-9.2463-0.7519-3.3564
21.8743-1.29780.8322.4065-1.42671.5535-0.2578-0.54420.34290.44050.2864-0.1072-0.1666-0.3463-0.0286-0.06910.0510.01130.0422-0.152-0.1514-16.0289-6.136216.451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|3 - 229}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|230 - 383}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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