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万見
- PDB-5mj4: INTERLEUKIN-23 COMPLEX WITH AN ANTAGONISTIC ALPHABODY, CRYSTAL FORM 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mj4
タイトルINTERLEUKIN-23 COMPLEX WITH AN ANTAGONISTIC ALPHABODY, CRYSTAL FORM 2
要素
  • ALPHABODY MA12
  • Interleukin-12 subunit beta
  • Interleukin-23 subunit alpha
キーワードIMMUNE SYSTEM / SINGLE-CHAIN ANTIPARALLEL TRIPLE-HELIX COILED-COIL / IMMUNOGLOBULIN-LIKE / 4-ALPHA HELICAL BUNDLE / ANTAGONIST / N-LINKED GLYCOSYLATION / CYTOKINE-ANTAGONIST COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


late endosome lumen / regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target ...late endosome lumen / regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / interleukin-23 receptor binding / interleukin-12 alpha subunit binding / interleukin-12 complex / interleukin-23 complex / natural killer cell activation involved in immune response / positive regulation of natural killer cell activation / positive regulation of lymphocyte proliferation / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of tissue remodeling / positive regulation of activation of Janus kinase activity / tissue remodeling / sexual reproduction / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of NK T cell activation / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of mononuclear cell proliferation / interleukin-12 receptor binding / positive regulation of memory T cell differentiation / natural killer cell activation / T-helper cell differentiation / positive regulation of osteoclast differentiation / Interleukin-23 signaling / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of T-helper 17 type immune response / positive regulation of NK T cell proliferation / interleukin-12-mediated signaling pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Interleukin-12 signaling / response to UV-B / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / cytokine receptor activity / T-helper 1 type immune response / negative regulation of interleukin-10 production / cytokine binding / positive regulation of activated T cell proliferation / defense response to protozoan / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of protein secretion / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / T cell proliferation / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / regulation of cytokine production / positive regulation of interleukin-12 production / cytokine activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to type II interferon / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / receptor complex / inflammatory response / protein heterodimerization activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / innate immune response / protein-containing complex binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1170 / Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core ...Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #1170 / Interleukin-23 alpha / Interleukin 23 subunit alpha / Interleukin-12 beta / Interleukin-12 beta, central domain / Cytokine interleukin-12p40 C-terminus / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-12 subunit beta / Interleukin-23 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. ...Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. / Somers, K. / Henderikx, P. / Lasters, I. / Savvides, S.
引用ジャーナル: Nature Communications / 年: 2014
タイトル: STRUCTURAL BASIS OF IL-23 ANTAGONISM BY AN ALPHABODY PROTEIN
著者: Desmet, J. / Verstraete, K. / Bloch, Y. / Lorent, E. / Wen, Y. / Devreese, B. / Vandenbroucke, K. / Loverix, S. / Hettmann, T. / Deroo, S. / Somers, K. / Henderikx, P. / Lasters, I. / Savvides, S.
履歴
登録2016年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2017年2月1日ID: 4OG9
改定 1.12017年2月1日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_symm_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-12 subunit beta
B: Interleukin-23 subunit alpha
C: ALPHABODY MA12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,3524
ポリマ－66,4413
非ポリマー9111
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5220 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area27310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.850, 57.850, 366.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: 抗体 Interleukin-12 subunit beta / IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK ...IL-12B / Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit / CLMF p40 / IL-12 subunit p40 / NK cell stimulatory factor chain 2 / NKSF2


分子量: 34739.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL12B, NKSF2 / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29460
#2: タンパク質 Interleukin-23 subunit alpha / IL-23-A / Interleukin-23 subunit p19 / IL-23p19


分子量: 19812.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL23A, SGRF, UNQ2498/PRO5798 / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NPF7
#3: タンパク質 ALPHABODY MA12


分子量: 11888.536 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / プラスミド: PET16B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PLYSS
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 0.2M POTASSIUM FORMATE, 20.75% W/V PEG 3350, PH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00002 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→57 Å / Num. obs: 9551 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 22.29 % / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / 冗長度: 23.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Rrim(I) all: 0.921 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OE8

4oe8
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.4→57 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2959 943 9.98 %
Rwork0.2547 --
obs0.2584 9451 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4054 0 61 0 4115
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044216
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.855757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8992524
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051676
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004720
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3907-3.56940.36841340.31881149X-RAY DIFFRACTION100
3.5694-3.7930.3131420.29441167X-RAY DIFFRACTION100
3.793-4.08580.30511490.26571171X-RAY DIFFRACTION100
4.0858-4.49680.271240.25641201X-RAY DIFFRACTION100
4.4968-5.14710.28581230.22871220X-RAY DIFFRACTION100
5.1471-6.48340.27681330.26511249X-RAY DIFFRACTION100
6.4834-57.15050.3011380.23921351X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.76180.77251.6726.44483.63379.49540.2231-0.7632-0.8740.32170.544-0.28530.11780.2781-0.72692.26020.3475-0.43351.71130.01321.119316.136-31.245414.0071
23.7206-1.11120.90414.8419-0.36445.59540.2086-1.15540.0271-0.07540.14720.5841-0.0764-2.0477-0.37992.14830.13280.0661.4540.26710.95643.2462-31.41881.1588
35.1125-3.74921.65283.53161.74562.4626-1.2487-1.12050.32073.63011.1838-1.2184-0.6613-4.0870.08071.5472-0.0451-0.09351.45560.05570.2351-5.3446-18.9521-8.5919
47.0247-1.24170.01694.2838-2.44069.0305-0.7236-0.67310.94571.29030.59-1.1271-0.27-0.51380.02581.38790.1904-0.31081.2385-0.18731.00542.1406-19.5732-8.7368
59.8159-4.22493.7883.6641-5.01856.061-1.1848-1.021-0.4982.17510.71121.041-0.3054-1.1845-1.2440.5506-0.0613-0.10451.3520.00041.1329-18.1007-8.8098-25.1173
65.8583-2.9474-0.64916.82341.49377.77430.14040.44880.3780.2065-0.3870.52920.1346-2.28950.11360.51830.02140.01581.41980.20810.9611-19.7627-10.8285-27.9151
71.41443.9938-6.25157.5551-1.15666.5154-0.77960.96880.31870.66460.5717-0.66120.2107-0.48530.68750.8637-0.0035-0.11091.54030.22021.0841-1.7724-22.3154-35.5416
88.142-0.0936-3.34279.19610.38655.7447-0.63770.88780.54080.48840.7639-1.41590.55621.22830.07260.75050.1627-0.05171.88670.5641.05525.8592-19.8416-40.1044
92.32394.8498-3.23655.8182.96361.7292-0.64082.2050.3262-0.18471.4109-0.50490.2065-1.335-0.02740.93620.0994-0.02641.89010.3081.06794.741-19.1326-48.8499
105.32341.15080.63914.031-0.91142.37890.83180.8730.4862-0.8636-0.93-0.33170.3495-0.18260.05790.76780.0209-0.00390.96050.32260.67861.9617-25.2915-36.2013
119.77231.53720.73849.14172.44435.03720.6741.2154-0.48621.4172-0.4907-0.00350.1850.4982-0.3341.299-0.2398-0.02590.92260.09140.7789-5.8157-40.7039-25.5488
123.2513-0.7058-0.71132.178-0.16085.82630.24220.8825-1.686-0.45620.08990.88252.06350.1183-0.51021.6962-0.32260.04281.25570.02911.7157-7.5075-48.3884-27.3059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 127 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 128 through 151 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 152 through 227 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 228 through 255 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 256 through 328 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 27 through 67 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 68 through 119 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 120 through 145 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 146 through 188 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 2 through 47 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 48 through 118 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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