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- PDB-5mir: Crystal Structure of Lactococcus lactis Thioredoxin Reductase Exp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mir
タイトルCrystal Structure of Lactococcus lactis Thioredoxin Reductase Exposed to Visible Light (120 min)
要素Thioredoxin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Thioredoxin Reductase / photosensitivity / Reactive Oxygen Species / FAD si-face open space / Oxygen pocket / FAD-NADP+ complex / FO-FR conformations
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / : / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Skjoldager, N. / Bang, M.B. / Svensson, B. / Hagglund, P. / Harris, P.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Technical University Denmark デンマーク
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The structure of Lactococcus lactis thioredoxin reductase reveals molecular features of photo-oxidative damage.
著者: Skjoldager, N. / Blanner Bang, M. / Rykr, M. / Bjornberg, O. / Davies, M.J. / Svensson, B. / Harris, P. / Hagglund, P.
履歴
登録2016年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9607
ポリマ－36,0271
非ポリマー1,9336
水4,450247
1
A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子

A: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,92014
ポリマ－72,0532
非ポリマー3,86712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area11120 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area24230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.170, 121.170, 60.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase


分子量: 36026.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. cremoris (乳酸菌)
遺伝子: N41_1746, NCDO763_0431 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta DE3
参照: UniProt: A0A166TWQ7, UniProt: A2RLJ5*PLUS, thioredoxin-disulfide reductase

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非ポリマー , 5種, 253分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.03 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 35% PEG 1500, 400 mM Li2SO4, 20 mM HEPES / PH範囲: 6.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.97898 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97898 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→42.86 Å / Num. obs: 31056 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 20.13
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 3.66 / CC1/2: 0.889 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F6M

1f6m


解像度: 2→42.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 3.496 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.134
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2166 1552 5 %RANDOM
Rwork0.1826 ---
obs0.1843 29458 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.38 Å2 / Biso mean: 31.576 Å2 / Biso min: 13.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.55 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→42.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2347 0 125 247 2719
Biso mean--27.59 40.16 -
残基数----303
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0192526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0562.0163426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8813.0015417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5495304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.87424.956113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34315421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3441513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022803
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9192.8011213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.922.7981212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0684.1861515
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 113 -
Rwork0.243 2147 -
all-2260 -
obs--99.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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