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- PDB-5mfr: The crystal structure of E. coli Aminopeptidase N in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mfr
タイトルThe crystal structure of E. coli Aminopeptidase N in complex with 7-amino-5,7,8,9-tetrahydrobenzocyclohepten-6-one
要素Aminopeptidase N
キーワードHYDROLASE / M1 Aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7MK / MALONATE ION / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Peng, G. / Olieric, V. / McEwen, A.G. / Schmitt, C. / Albrecht, S. / Cavarelli, J. / Tarnus, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-12-BS07-0020-01 MAMMAMIA フランス
French National Research AgencyANR-10-INSB-05-01 FRISBI フランス
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2017
タイトル: Insight into the remarkable affinity and selectivity of the aminobenzosuberone scaffold for the M1 aminopeptidases family based on structure analysis.
著者: Peng, G. / McEwen, A.G. / Olieric, V. / Schmitt, C. / Albrecht, S. / Cavarelli, J. / Tarnus, C.
履歴
登録2016年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,47730
ポリマ－101,4411
非ポリマー2,03529
水32,3911798
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area32920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.755, 120.755, 170.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2028-

HOH

21A-2264-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / Alpha-aminoacylpeptide hydrolase


分子量: 101441.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: pepN, b0932, JW0915 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04825, membrane alanyl aminopeptidase

-
非ポリマー , 8種, 1827分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-7MK / [(7~{S})-6,6-bis(oxidanyl)-5,7,8,9-tetrahydrobenzo[7]annulen-7-yl]azanium


分子量: 194.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16NO2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#7: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1798 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.8M Sodium malonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→89.17 Å / Num. obs: 280496 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 14.34 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.4-1.427.22.1280.90.347195.6
7.67-89.1719.80.02791.41199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
PHENIX1.11精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B34

3b34


解像度: 1.4→60.377 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.26 / 位相誤差: 14.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1268 4749 0.87 %
Rwork0.1037 --
obs0.104 280386 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.78 Å2 / Biso mean: 22.6668 Å2 / Biso min: 8.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→60.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6951 0 246 1893 9090
Biso mean--51.92 41.66 -
残基数----868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098387
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05711539
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081247
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091559
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8533374
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.41590.36571330.3272169531708693
1.4159-1.43260.34081580.3107175661772496
1.4326-1.45010.29111580.2966176321779098
1.4501-1.46840.28491640.2755179921815699
1.4684-1.48770.32961500.25811815518305100
1.4877-1.50810.27151550.24211830818463100
1.5081-1.52970.23911520.21831798818140100
1.5297-1.55250.21081660.19661821218378100
1.5525-1.57680.18311630.17381803818201100
1.5768-1.60260.20091600.15761804818208100
1.6026-1.63020.17441510.14351821718368100
1.6302-1.65990.1811600.13611812818288100
1.6599-1.69180.1551600.12271807518235100
1.6918-1.72640.15761560.11221817818334100
1.7264-1.76390.11631650.10321806418229100
1.7639-1.80490.12441600.0981816918329100
1.8049-1.85010.15651520.09481818618338100
1.8501-1.90010.11651660.09271805218218100
1.9001-1.9560.12161660.08751815618322100
1.956-2.01920.11471600.07591806918229100
2.0192-2.09130.10371540.07261812618280100
2.0913-2.17510.10531500.06761813118281100
2.1751-2.27410.08091660.06251816618332100
2.2741-2.3940.08561580.0651806218220100
2.394-2.54390.10471620.0681808118243100
2.5439-2.74040.09551630.07551821618379100
2.7404-3.01610.11011580.08051808618244100
3.0161-3.45250.08571640.07811810618270100
3.4525-4.34960.08921620.07451810918271100
4.3496-60.43370.13841570.11991812318280100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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