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- PDB-5mbm: Cathepsin B in complex with DARPin 8h6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mbm
タイトルCathepsin B in complex with DARPin 8h6
要素
  • Cathepsin B
  • DARPin 8h6
キーワードHYDROLASE / protease / DARPin / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / collagen binding / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / : / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host cell / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Ankyrin repeat-containing domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Ankyrin repeat-containing domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Turk, D. / Kramer, L. / Renko, M. / Turk, B.
資金援助 スロベニア, 1件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyP1000048 スロベニア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cathepsin B in complex with DARPin 8h6
著者: Turk, D. / Kramer, L.
履歴
登録2016年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
改定 1.22024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
B: Cathepsin B
C: DARPin 8h6
D: DARPin 8h6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5774
ポリマ－92,5774
非ポリマー00
水2,576143
1
A: Cathepsin B
C: DARPin 8h6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2882
ポリマ－46,2882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cathepsin B
D: DARPin 8h6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2882
ポリマ－46,2882
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.45, 201.52, 46.86
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / APP secretase / APPS / Cathepsin B1


分子量: 28131.408 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 78-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSB, CPSB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: タンパク質 DARPin 8h6


分子量: 18156.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 0,1 M Na-citrate 15% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918007 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→46.8 Å / Num. obs: 25129 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rsym value: 0.18 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.76→2.93 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.67 / % possible all: 93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAIN2016精密化
XDS2016データ削減
XDS2016データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: cathepsin B and ankirin

解像度: 2.76→46.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8869 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.868 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.2
詳細: free kick refinement target was used in combination with NCS and secondary structure hydrogen bonds restraints
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2808 25128 -all
Rwork0.2556 ---
obs0.2808 25126 100 %-
溶媒の処理Bsol: 20.76 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 99.82 Å2 / Biso mean: 63.33 Å2 / Biso min: 5.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.474 Å20 Å20 Å2
2--3.1 Å20 Å2
3----5.574 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→46.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6356 0 0 143 6499
LS精密化 シェル解像度: 2.76→2.81 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4645 953 100 %
Rwork0.4422 953 -
obs--93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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