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- PDB-5mbl: Cathepsin B in complex with DARPin 81 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mbl
タイトルCathepsin B in complex with DARPin 81
要素
  • Cathepsin B
  • DARPin 81
キーワードHYDROLASE / protease / DARPin / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / collagen catabolic process / decidualization / collagen binding / epithelial cell differentiation / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / : / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Ankyrin repeat-containing domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Ankyrin repeat-containing domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Turk, D. / Kramer, L. / Renko, M. / Turk, B.
資金援助 スロベニア, 1件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyP100048 スロベニア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cathepsin B in complex with DARPin 81
著者: Turk, D. / Kramer, L.
履歴
登録2016年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
B: DARPin 81
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1003
ポリマ－46,0042
非ポリマー961
水9,746541
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.79, 105.79, 92.61
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-566-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / APP secretase / APPS / Cathepsin B1


分子量: 28131.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSB, CPSB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: タンパク質 DARPin 81


分子量: 17872.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 541 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: buffer: 50mM Tris/HCl, 300mM NaCl, 0.05% Tween-20 precipitant: 0.1M MES, 1.8M NH4SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918007 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→29.1 Å / Num. obs: 48460 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.81→1.92 Å / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 4.02 / CC1/2: 0.956 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAIN2016精密化
XDS2014データ削減
XDS2014データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: cathepsin B and ankirin

解像度: 1.81→29.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9651 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9575 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.7
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 48409 100 %ALL
Rwork0.1697 ---
all0.1697 ---
obs0.1697 48409 100 %-
溶媒の処理Bsol: 23.23 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 33.85 Å2 / Biso mean: 31.8 Å2 / Biso min: 29.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.191 Å20 Å20 Å2
2--1.191 Å20 Å2
3----2.381 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3174 0 5 541 3720
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.84 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2887 2370 100 %
Rwork0.2566 2370 -
all-2370 -
obs-2370 1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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