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万見
- PDB-5mal: Crystal structure of extracelular lipase from Streptomyces rimosu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mal
タイトルCrystal structure of extracelular lipase from Streptomyces rimosus at 1.7A resolution
要素Lipase
キーワードHYDROLASE / SGNH hydrolase / multifunctional enzyme from Streptomyces rimosus / quantum-mechanical study / catalytic mechanism / catalytic dyad - Ser /His
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / palmitoyl-CoA hydrolase / phospholipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / triacylglycerol lipase / carboxylic ester hydrolase activity / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Streptomyces scabies esterase-like / SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptomyces rimosus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.708 Å
データ登録者Stefanic, Z.
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Catalytic Dyad in the SGNH Hydrolase Superfamily: In-depth Insight into Structural Parameters Tuning the Catalytic Process of Extracellular Lipase from Streptomyces rimosus.
著者: Lescic Asler, I. / Stefanic, Z. / Marsavelski, A. / Vianello, R. / Kojic-Prodic, B.
履歴
登録2016年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.country / _citation.title
改定 1.22017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase
B: Lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3872
ポリマ－48,3872
非ポリマー00
水9,044502
1
A: Lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1941
ポリマ－24,1941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1941
ポリマ－24,1941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.090, 78.690, 56.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.490, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lipase / Diheptanoyl glycerophosphocholine esterase / Extracellular lipase / GDSL-like lipase / Palmitoyl- ...Diheptanoyl glycerophosphocholine esterase / Extracellular lipase / GDSL-like lipase / Palmitoyl-CoA hydrolase / SRL


分子量: 24193.740 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Streptomyces rimosus (バクテリア)
参照: UniProt: Q93MW7, triacylglycerol lipase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素, palmitoyl-CoA hydrolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 502 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES, 25 % PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.708→24.007 Å / Num. all: 34875 / Num. obs: 34875 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 14.67 Å2 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.108 / Rsym value: 0.093 / Net I/av σ(I): 4.492 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 131164
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.71-1.83.20.3262.1196.5
1.8-1.913.80.23131100
1.91-2.043.90.1634.31100
2.04-2.213.90.12851100
2.21-2.423.90.10361100
2.42-2.73.90.0916.71100
2.7-3.123.90.0787.11100
3.12-3.823.90.0737.21100
3.82-5.43.90.0786.31100
5.4-24.0073.70.0597.1198.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.71 Å24.01 Å
Translation1.71 Å24.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.5.3位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4hyq

4hyq


解像度: 1.708→24.007 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 1999 5.74 %
Rwork0.1647 --
obs0.1676 34832 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 50.04 Å2 / Biso mean: 17.122 Å2 / Biso min: 4.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.708→24.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3400 0 0 502 3902
Biso mean---24.51 -
残基数----468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073497
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2374762
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046542
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005630
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.631206
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7081-1.75080.29481310.25282164229593
1.7508-1.79810.29631450.216523632508100
1.7981-1.8510.2951420.196823262468100
1.851-1.91070.25571430.200823602503100
1.9107-1.9790.22591430.187423432486100
1.979-2.05810.25821430.176523502493100
2.0581-2.15180.21381430.169523532496100
2.1518-2.26510.22041430.177623462489100
2.2651-2.40690.22181440.163723502494100
2.4069-2.59260.26631440.172923742518100
2.5926-2.85310.2271440.168823692513100
2.8531-3.2650.20121430.159923522495100
3.265-4.11030.16021440.131923742518100
4.1103-24.00950.16311470.136324092556100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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