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- PDB-5m7s: Structure of human O-GlcNAc hydrolase with bound transition state... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m7s
タイトルStructure of human O-GlcNAc hydrolase with bound transition state analog ThiametG
要素Protein O-GlcNAcase
キーワードHYDROLASE / hOGA O-GlcNAc
機能・相同性
機能・相同性情報


glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein deglycosylation / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding ...glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / protein O-GlcNAcase / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / glycoprotein catabolic process / protein deglycosylation / protein O-linked glycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Beta-N-acetylglucosaminidase / beta-N-acetylglucosaminidase / Glycosyl hydrolases family 84 (GH84) domain profile. / : / Acyl-CoA N-acyltransferase / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NHT / Protein O-GlcNAcase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Roth, C. / Chan, S. / Offen, W.A. / Hemsworth, G.R. / Willems, L.I. / King, D. / Varghese, V. / Britton, R. / Vocadlo, D.J. / Davies, G.J.
資金援助 英国, カナダ, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K003836/1 英国
Canadian Institutes of Health ResearchMOP-123341 カナダ
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional insight into human O-GlcNAcase.
著者: Roth, C. / Chan, S. / Offen, W.A. / Hemsworth, G.R. / Willems, L.I. / King, D.T. / Varghese, V. / Britton, R. / Vocadlo, D.J. / Davies, G.J.
履歴
登録2016年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年5月24日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-GlcNAcase
B: Protein O-GlcNAcase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,5384
ポリマ－206,0422
非ポリマー4972
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8300 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area35810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.908, 101.908, 282.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Protein O-GlcNAcase / OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma- ...OGA / Beta-N-acetylglucosaminidase / Beta-N-acetylhexosaminidase / Beta-hexosaminidase / Meningioma-expressed antigen 5 / N-acetyl-beta-D-glucosaminidase / N-acetyl-beta-glucosaminidase / Nuclear cytoplasmic O-GlcNAcase and acetyltransferase / NCOAT


分子量: 103020.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGEA5, HEXC, KIAA0679, MEA5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Gold
参照: UniProt: O60502, protein O-GlcNAcase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-NHT / (3AR,5R,6S,7R,7AR)-2-(ETHYLAMINO)-5-(HYDROXYMETHYL)-5,6,7,7A-TETRAHYDRO-3AH-PYRANO[3,2-D][1,3]THIAZOLE-6,7-DIOL / 1,2-(チオ(1-(エチルアミノ)メチリジンニトリロ))-1,2-ジデオキシ-α-D-グルコピラノ-ス


分子量: 248.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N2O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1-0.2 M tri ammonium citrate pH 7.5 16-20 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→96.06 Å / Num. obs: 59331 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 2.857 / Mean I/σ(I) obs: 1 / CC1/2: 0.463 / Rpim(I) all: 0.847 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→96.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.256 / ESU R Free: 0.201
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 1770 3 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.2078 59286 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 191.46 Å2 / Biso mean: 78.1132 Å2 / Biso min: 23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3---0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→96.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7260 0 32 25 7317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0197492
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.027021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6091.95710146
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.6522.99416175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4115877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.41523.315362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.21151278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9781548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21078
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0218302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.021786
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2672.8893538
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2672.8893537
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1694.3234405
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 117 -
Rwork0.353 4167 -
all-4284 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.42490.2124-0.03383.6332-0.12893.2911-0.063-0.3245-0.42040.6760.00670.32840.2125-0.15450.05640.4312-0.04740.15160.09130.06570.5859-13.193-13.55738.331
25.7054-1.01791.24726.2903-1.68253.2249-0.07670.17950.11990.21070.17850.99620.0177-0.5525-0.10170.185-0.06070.16250.26220.03950.7168-28.302-7.43930.281
34.85660.75960.03341.9287-0.0531.32630.029-0.91360.2250.8755-0.0570.2844-0.1547-0.00250.02810.694-0.00120.13280.2763-0.02720.5444-11.56-0.27947.623
43.48421.84760.58456.61221.64742.28130.0696-0.65980.83130.8284-0.0716-0.628-0.67640.38570.0020.8124-0.1421-0.17970.457-0.1090.806316.0641345.202
520.2018-5.2113.930912.6197-1.00355.1839-0.3697-0.95411.53660.77810.4028-0.8314-0.37640.8529-0.0330.7604-0.0493-0.06090.3975-0.00130.97343.00218.28629.286
64.510.60750.16854.986-0.18258.71-0.00430.2805-0.5562-0.1491-0.0686-0.25820.4340.27760.07290.15860.0599-0.11210.10260.00260.499911.97-9.33218.462
73.655-0.55230.74272.4955-0.40822.33670.06140.1279-0.07440.2694-0.0664-0.72640.0090.55680.00510.138-0.0103-0.13440.19750.01490.630825.043-4.39522.052
88.06321.8433-3.07434.2948-1.50347.2835-0.1610.6149-0.3539-0.60630.028-0.1760.23740.19970.1330.19810.0735-0.06750.28370.03010.36515.9280.7896.02
93.73640.3931-0.24173.6929-0.41171.83090.0599-0.1130.86040.42890.04720.7346-0.6731-0.6426-0.10710.33450.16960.03770.29790.0370.7166-10.0914.7221.125
1017.15333.12966.848613.9356-1.633816.0657-0.3701-0.39922.19150.88040.36851.0255-1.0154-0.27170.00160.86050.1068-0.0820.4901-0.26230.81715.21617.47239.481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2A137 - 185
3X-RAY DIFFRACTION3A186 - 579
4X-RAY DIFFRACTION4A580 - 678
5X-RAY DIFFRACTION5A679 - 695
6X-RAY DIFFRACTION6B59 - 87
7X-RAY DIFFRACTION7B88 - 332
8X-RAY DIFFRACTION8B333 - 395
9X-RAY DIFFRACTION9B538 - 680
10X-RAY DIFFRACTION10B681 - 695

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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