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- PDB-5m79: Blood group synthase AAGlyB in complex with UMP and cryoprotected... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m79
タイトルBlood group synthase AAGlyB in complex with UMP and cryoprotected with glycerol
要素Histo-blood group ABO system transferase
キーワードTRANSFERASE / blood group synthase / glycosyltransferase / dual-specificity / cis-AB mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / : / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / : / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Rocha, J. / Royant, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-13-BSV8-0011-02 フランス
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Blood group synthase AAGlyB in complex with UMP and cryoprotected with glycerol
著者: Rocha, J. / Batot, G.O. / Palcic, M.M. / Breton, C. / Royant, A.
履歴
登録2016年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5028
ポリマ－34,6541
非ポリマー8487
水5,945330
1
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子

A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,00316
ポリマ－69,3082
非ポリマー1,69514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area8410 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area23110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.606, 148.717, 79.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-782-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histo-blood group ABO system transferase / Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N- ...Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase / Histo-blood group A transferase / A transferase / Histo-blood group B transferase / B transferase / NAGAT


分子量: 34654.008 Da / 分子数: 1 / 変異: L266G, G268A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase

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非ポリマー , 5種, 337分子

#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: MOPS buffer, Manganese chloride,ammonium sulfate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→42.083 Å / Num. obs: 75731 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 4.2 % / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.714 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZGG

3zgg


解像度: 1.3→42.083 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 15.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1607 3792 5.01 %
Rwork0.1368 --
obs0.138 75696 98.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→42.083 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2408 0 50 330 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132787
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2413805
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.691053
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01495
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.31650.27111410.25252452X-RAY DIFFRACTION91
1.3165-1.33380.2561280.23772545X-RAY DIFFRACTION95
1.3338-1.35210.25581480.2232613X-RAY DIFFRACTION99
1.3521-1.37140.26071540.21132668X-RAY DIFFRACTION99
1.3714-1.39180.25671310.20662613X-RAY DIFFRACTION99
1.3918-1.41360.22421370.19212656X-RAY DIFFRACTION99
1.4136-1.43680.23381220.20352689X-RAY DIFFRACTION99
1.4368-1.46160.24231290.20062682X-RAY DIFFRACTION99
1.4616-1.48810.2411490.19172624X-RAY DIFFRACTION99
1.4881-1.51680.1761180.15812693X-RAY DIFFRACTION99
1.5168-1.54770.14661440.1222665X-RAY DIFFRACTION100
1.5477-1.58140.17041470.12012666X-RAY DIFFRACTION99
1.5814-1.61820.17521430.11912660X-RAY DIFFRACTION99
1.6182-1.65860.17961450.11412652X-RAY DIFFRACTION99
1.6586-1.70350.14871200.11472698X-RAY DIFFRACTION99
1.7035-1.75360.16011390.11622697X-RAY DIFFRACTION99
1.7536-1.81020.14121380.11122670X-RAY DIFFRACTION99
1.8102-1.87490.13971540.10682672X-RAY DIFFRACTION99
1.8749-1.950.15341300.10732676X-RAY DIFFRACTION99
1.95-2.03870.13321340.11242680X-RAY DIFFRACTION99
2.0387-2.14620.14621650.10952626X-RAY DIFFRACTION99
2.1462-2.28060.1531410.11122707X-RAY DIFFRACTION99
2.2806-2.45670.13641370.12062684X-RAY DIFFRACTION99
2.4567-2.70390.13341700.12262672X-RAY DIFFRACTION99
2.7039-3.09510.15261550.13682694X-RAY DIFFRACTION98
3.0951-3.8990.1461440.13352707X-RAY DIFFRACTION98
3.899-42.10470.14251290.15312843X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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