[日本語] English
万見
- PDB-5lyp: Crystal structure of the Tpr Domain of Sgt2. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lyp
タイトルCrystal structure of the Tpr Domain of Sgt2.
要素Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / TRC complex / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to heat / molecular adaptor activity / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...SGTA, homodimerisation domain / Homodimerisation domain of SGTA / : / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BORATE ION / Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Krysztofinska, E.M. / Morgan, R.M.L. / Thapaliya, A. / Evans, N.J. / Murray, J.W. / Martinez-Lumbreras, S. / Isaacson, R.L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L006952/1 英国
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2017
タイトル: Structure and Interactions of the TPR Domain of Sgt2 with Yeast Chaperones and Ybr137wp.
著者: Krysztofinska, E.M. / Evans, N.J. / Thapaliya, A. / Murray, J.W. / Morgan, R.M.L. / Martinez-Lumbreras, S. / Isaacson, R.L.
履歴
登録2016年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7182
ポリマ－15,6391
非ポリマー791
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area8170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.861, 50.760, 67.116
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Small glutamine-rich tetratricopeptide repeat-containing protein 2 / SGT/UBP / Viral protein U-binding protein


分子量: 15639.470 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SGT2, YOR007C, UNF346 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12118
#2: 化合物 ChemComp-BO4 / BORATE ION


分子量: 78.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BH4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.68 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: batch mode / pH: 6 / 詳細: 0.1 M SPG, pH 6.0, 25 % w/v PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 298.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→36.86 Å / Num. obs: 18957 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 8.98 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.55-1.5912.40.5620.9821100
6.93-36.8610.70.0940.99199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.21データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VYI

2vyi


解像度: 1.55→33.558 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 937 4.96 %
Rwork0.1936 --
obs0.1948 18909 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 41.04 Å2 / Biso mean: 11.0197 Å2 / Biso min: 3.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→33.558 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1062 0 9 90 1161
Biso mean--23.2 15.95 -
残基数----137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051081
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6191453
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.554673
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.55-1.63180.21781270.173625312658
1.6318-1.7340.19611380.176125122650
1.734-1.86790.21571250.196425462671
1.8679-2.05580.22631390.197825262665
2.0558-2.35320.21681280.192325612689
2.3532-2.96450.24181330.209225922725
2.9645-33.5660.20921470.190827042851

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る