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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5lxw | ||||||
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タイトル | Atomic resolution X-ray crystal structure of cisplatin bound to hen egg white lysozyme stored for 5 years on the shelf | ||||||
要素 | Lysozyme C | ||||||
キーワード | HYDROLASE / cisplatin lysozyme chemical equilibrium | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å | ||||||
データ登録者 | Helliwell, J.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Zenodo / 年: 2016 タイトル: Atomic resolution X-ray crystal structure of cisplatin bound to hen egg white lysozyme stored for 5 years 'on the shelf' 著者: Helliwell, J.R. / Simon, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5lxw.cif.gz | 98 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5lxw.ent.gz | 75.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5lxw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5lxw_validation.pdf.gz | 435.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5lxw_full_validation.pdf.gz | 436 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5lxw_validation.xml.gz | 8.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5lxw_validation.cif.gz | 11.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/5lxw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lx/5lxw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4g4a S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | |
実験データセット #1 | データ参照: 10.5281/zenodo.154704 / データの種類: diffraction image data / 詳細: Raw data |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme |
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-非ポリマー , 6種, 120分子
#2: 化合物 | ChemComp-DMS / | ||||||||
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#3: 化合物 | ChemComp-CL / #4: 化合物 | ChemComp-NA / | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: batch mode / pH: 4.7 詳細: Hen Egg White Lysozyme (49mg, ie 3.2mM), cisplatin (3mg, ie 10mM), 462.5 microlitres of 0.04 M sodium acetate, 462.5 microlitres of 10% sodium chloride, and with 7.5% DMSO (75 microlitres ie ...詳細: Hen Egg White Lysozyme (49mg, ie 3.2mM), cisplatin (3mg, ie 10mM), 462.5 microlitres of 0.04 M sodium acetate, 462.5 microlitres of 10% sodium chloride, and with 7.5% DMSO (75 microlitres ie 1mM), pH 4.7, batch crystallisation method and room temperature (295K). The crystallisation pot was kept for five years. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92819 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月28日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92819 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1→27.39 Å / Num. obs: 57620 / % possible obs: 88.01 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 9.9 |
反射 シェル | 解像度: 1→1.05 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1.869 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / CC1/2: 0.076 / % possible all: 80.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4g4a 4g4a 解像度: 1→27.386 Å / SU ML: 0.14 / SU R Cruickshank DPI: 0.027 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.93 詳細: Both Phenix_Refine (Afonine et al 2012) and CCP4 Refmac (Murshudov et al 1997) were used for the model refinement, taking advantage of the advantages of each. COOT (Emsley and Cowtan 2004) ...詳細: Both Phenix_Refine (Afonine et al 2012) and CCP4 Refmac (Murshudov et al 1997) were used for the model refinement, taking advantage of the advantages of each. COOT (Emsley and Cowtan 2004) was used to inspect the molecular model and the electron density maps.
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.4 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1→27.386 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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