[日本語] English
万見
- PDB-5lxk: NMR structure of the C-terminal domain of the Bacteriophage T5 de... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lxk
タイトルNMR structure of the C-terminal domain of the Bacteriophage T5 decoration protein pb10.
要素Decoration protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Bacteriophage T5 Decoration Protein
機能・相同性viral capsid, decoration / Immunoglobulin domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Decoration protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Vernhes, E. / Gilquin, B. / Cuniasse, P. / Boulanger, P. / Zinn-Justin, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
FRISBIANR-10-INSB-05-01 フランス
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: High affinity anchoring of the decoration protein pb10 onto the bacteriophage T5 capsid.
著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir ...著者: Emeline Vernhes / Madalena Renouard / Bernard Gilquin / Philippe Cuniasse / Dominique Durand / Patrick England / Sylviane Hoos / Alexis Huet / James F Conway / Anatoly Glukhov / Vladimir Ksenzenko / Eric Jacquet / Naïma Nhiri / Sophie Zinn-Justin / Pascale Boulanger /
要旨: Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function ...Bacteriophage capsids constitute icosahedral shells of exceptional stability that protect the viral genome. Many capsids display on their surface decoration proteins whose structure and function remain largely unknown. The decoration protein pb10 of phage T5 binds at the centre of the 120 hexamers formed by the major capsid protein. Here we determined the 3D structure of pb10 and investigated its capsid-binding properties using NMR, SAXS, cryoEM and SPR. Pb10 consists of an α-helical capsid-binding domain and an Ig-like domain exposed to the solvent. It binds to the T5 capsid with a remarkably high affinity and its binding kinetics is characterized by a very slow dissociation rate. We propose that the conformational exchange events observed in the capsid-binding domain enable rearrangements upon binding that contribute to the quasi-irreversibility of the pb10-capsid interaction. Moreover we show that pb10 binding is a highly cooperative process, which favours immediate rebinding of newly dissociated pb10 to the 120 hexamers of the capsid protein. In extreme conditions, pb10 protects the phage from releasing its genome. We conclude that pb10 may function to reinforce the capsid thus favouring phage survival in harsh environments.
履歴
登録2016年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Decoration protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3391
ポリマ－10,3391
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5570 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Decoration protein / Capsid protein pb10


分子量: 10339.291 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 73-164 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T5 (ファージ) / 遺伝子: N5, T5.151, T5p147 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6QGD6

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic23D TOCSY-NOESY
131isotropic23D HNHA
141isotropic23D CBCA(CO)NH
151isotropic23D HN(CA)CB
161isotropic23D HNCO
171isotropic23D HN(CA)CO
181isotropic23D HBHA(CO)NH
191isotropic23D HN(CO)CA
1101isotropic23D HN(CA)NNH

-
試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 200 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] c72, 90% H2O/10% D2O / Label: 15N_C13_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 200 uM / 構成要素: c72 / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態イオン強度: 25 mM / Label: condition_1 / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX7002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
CcpNmr AnalysisCCPNデータ解析
INCASavarin P., Zinn-Justin S., Gilquin B., 19,2001, J. Biomol NMR, pp. 49-62structure calculation
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る