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万見
- PDB-5lx2: Lt 14-3-3 in complex with PI4KIIIB peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lx2
タイトルLt 14-3-3 in complex with PI4KIIIB peptide
要素
  • KLTH0G14146p
  • Phosphatidylinositol 4-kinase beta
キーワードTRANSFERASE / phosphoserin / kinase / regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / rough endoplasmic reticulum membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / lysosome organization / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / inner ear development / 14-3-3 protein binding ...1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / rough endoplasmic reticulum membrane / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / lysosome organization / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / inner ear development / 14-3-3 protein binding / receptor-mediated endocytosis / mitochondrial outer membrane / endosome / phosphorylation / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / PI4KB/PIK1, accessory (PIK) domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. ...: / PI4KB/PIK1, accessory (PIK) domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4-kinase beta / KLTH0G14146p / Phosphatidylinositol 4-kinase beta
類似検索 - 構成要素
生物種Lachancea thermotolerans (菌類)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.579 Å
データ登録者Boura, E. / Eisenreichova, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Lt 14-3-3 in complex with PI4KIIIB peptide
著者: Boura, E. / Eisenreichova, A.
履歴
登録2016年9月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2016年11月16日ID: 5LI5
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_wavelength_list
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLTH0G14146p
B: Phosphatidylinositol 4-kinase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3022
ポリマ－29,3022
非ポリマー00
水54030
1
A: KLTH0G14146p
B: Phosphatidylinositol 4-kinase beta

A: KLTH0G14146p
B: Phosphatidylinositol 4-kinase beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,6034
ポリマ－58,6034
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area22520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.063, 123.671, 38.688
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 KLTH0G14146p


分子量: 28603.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lachancea thermotolerans (strain ATCC 56472 / CBS 6340 / NRRL Y-8284) (菌類)
遺伝子: KLTH0G14146g / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C5DN49
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol 4-kinase beta


分子量: 697.651 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 304-309 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0B4J1S8, UniProt: Q9UBF8*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MES, PEG 8000, ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.579→44.49 Å / Num. obs: 10043 / % possible obs: 98.35 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.1671 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.579→2.671 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 1.045 / Mean I/σ(I) obs: 1.56 / CC1/2: 0.506 / % possible all: 98.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LHO

5lho
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.579→44.491 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2627 503 5.01 %
Rwork0.2027 --
obs0.2057 10040 98.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.579→44.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1897 0 0 30 1927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021927
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5242608
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.443716
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002333
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5788-2.83820.36671210.27342291X-RAY DIFFRACTION98
2.8382-3.24880.32171240.25312358X-RAY DIFFRACTION98
3.2488-4.09270.22921250.18522371X-RAY DIFFRACTION99
4.0927-44.49750.23561330.17662517X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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