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- PDB-5lup: Structures of DHBN domain of human BLM helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lup
タイトルStructures of DHBN domain of human BLM helicase
要素(BLM protein) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / helicase dimerization alpha-helix motif
機能・相同性
機能・相同性情報


RecQ family helicase-topoisomerase III complex / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / telomeric G-quadruplex DNA binding / DNA/DNA annealing activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly ...RecQ family helicase-topoisomerase III complex / forked DNA-dependent helicase activity / resolution of DNA recombination intermediates / telomeric G-quadruplex DNA binding / DNA/DNA annealing activity / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / telomere maintenance via semi-conservative replication / t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / DNA geometric change / cellular response to camptothecin / Y-form DNA binding / negative regulation of cell division / cellular response to hydroxyurea / four-way junction helicase activity / G-quadruplex DNA binding / bubble DNA binding / DNA double-strand break processing / negative regulation of DNA recombination / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / lateral element / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA 3'-5' helicase / nuclear chromosome / 3'-5' DNA helicase activity / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / protein complex oligomerization / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / four-way junction DNA binding / telomere maintenance / DNA helicase activity / replication fork / cellular response to ionizing radiation / helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / nuclear matrix / p53 binding / single-stranded DNA binding / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA replication / DNA repair / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal ...RecQ-like DNA helicase BLM, N-terminal domain / RecQ-like DNA helicase BLM, BDHCT-box associated domain / N-terminal region of Bloom syndrome protein / BDHCT-box associated domain on Bloom syndrome protein / BDHCT / BDHCT (NUC031) domain / RQC domain / RQC / RQC domain / Helicase and RNase D C-terminal / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / HRDC domain / HRDC domain / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / HRDC domain profile. / HRDC domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / HRDC-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / RecQ-like DNA helicase BLM / BLM protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.032 Å
データ登録者Shi, J. / Chen, W.-F. / Zhang, B. / Fan, S.-H. / Ai, X. / Liu, N.-N. / Rety, S. / Xi, X.-G.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: A helical bundle in the N-terminal domain of the BLM helicase mediates dimer and potentially hexamer formation.
著者: Shi, J. / Chen, W.F. / Zhang, B. / Fan, S.H. / Ai, X. / Liu, N.N. / Rety, S. / Xi, X.G.
履歴
登録2016年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月8日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BLM protein
B: BLM protein
C: BLM protein
D: BLM protein
E: BLM protein
F: BLM protein
G: BLM protein
H: BLM protein
I: BLM protein
J: BLM protein
K: BLM protein
L: BLM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,96716
ポリマ－76,69912
非ポリマー2684
水7,999444
1
A: BLM protein
B: BLM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9174
ポリマ－12,7832
非ポリマー1342
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area6730 Å2
手法PISA
2
C: BLM protein
D: BLM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8223
ポリマ－12,7832
非ポリマー391
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area6870 Å2
手法PISA
3
E: BLM protein
F: BLM protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7832
ポリマ－12,7832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area6730 Å2
手法PISA
4
G: BLM protein
H: BLM protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7832
ポリマ－12,7832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6790 Å2
手法PISA
5
I: BLM protein
J: BLM protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8783
ポリマ－12,7832
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area6670 Å2
手法PISA
6
K: BLM protein
L: BLM protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7832
ポリマ－12,7832
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area6550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.795, 132.795, 64.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

-
要素

#1: タンパク質
BLM protein


分子量: 6391.555 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3B7X0, UniProt: P54132*PLUS
#2: タンパク質 BLM protein


分子量: 6391.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3B7X0, UniProt: P54132*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 444 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Tris-HCl 0.1M PH8.5 PEG1500 2% Glycerol 16%

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1.7 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.032→43.47 Å / Num. obs: 41409 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07402 / Net I/σ(I): 18.34
反射 シェル最高解像度: 2.105 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.5345 / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / CC1/2: 0.767 / % possible all: 87

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.032→43.47 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.61 / 位相誤差: 29.18
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2626 1985 4.8 %5%
Rwork0.2103 ---
obs0.2129 41384 97.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.032→43.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5087 0 12 444 5543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075119
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9526857
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8262095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037836
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003874
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0324-2.08330.34481140.31332455X-RAY DIFFRACTION86
2.0833-2.13960.34761230.26752607X-RAY DIFFRACTION91
2.1396-2.20250.3221480.24332724X-RAY DIFFRACTION96
2.2025-2.27360.321450.23282844X-RAY DIFFRACTION99
2.2736-2.35490.26621320.22222870X-RAY DIFFRACTION100
2.3549-2.44920.29211510.22292846X-RAY DIFFRACTION100
2.4492-2.56060.31091420.21362878X-RAY DIFFRACTION100
2.5606-2.69560.24741480.22052860X-RAY DIFFRACTION100
2.6956-2.86450.30011440.2272846X-RAY DIFFRACTION100
2.8645-3.08560.28991480.22712876X-RAY DIFFRACTION100
3.0856-3.3960.28971410.21572871X-RAY DIFFRACTION100
3.396-3.88730.23381610.18982871X-RAY DIFFRACTION100
3.8873-4.89670.23521410.17252905X-RAY DIFFRACTION100
4.8967-46.45440.20961470.20492946X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4212-0.2355-0.64140.09380.15480.39560.1407-0.09440.0119-0.3014-0.3755-0.2509-0.0940.0716-0.00550.2051-0.0113-0.03050.1426-0.05080.1218-3.717231.48814.2334
20.03610.093-0.09020.308-0.4050.417-0.06850.1012-0.18160.0449-0.2409-0.25230.13390.1876-0.0230.14480.0008-0.04270.17170.00430.2871-3.02359.393415.3416
30.3622-0.0289-0.07690.3332-0.11660.1423-0.17730.427-0.09110.18970.02750.32490.17670.7188-0.02960.2069-0.0402-0.01720.2231-0.00870.14776.498919.046317.2484
40.4122-0.26050.13531.0642-0.53280.6635-0.21790.00030.1551-0.1232-0.10380.0859-0.33710.1173-0.04390.1998-0.0581-0.0160.20710.03140.16996.474927.29611.9398
5-0.05950.3723-0.38440.796-0.14531.2278-0.22470.0502-0.0981-0.08930.29150.1966-0.1821-0.49090.02680.13590.0195-0.04510.2128-0.0340.1951-12.000221.302410.844
60.4060.1171-0.35260.75940.60670.6446-0.3034-0.32710.1160.28060.07610.1868-0.2352-0.2816-0.00950.17790.0663-0.00950.1902-0.01470.2665-3.733526.643837.1179
70.2763-0.33320.6511.097-1.06790.9175-0.15610.0923-0.13680.14950.0168-0.2250.12780.0623-0.05610.1507-0.0013-0.02540.1503-0.00060.191815.339622.958238.5554
80.78850.1666-0.39990.578-0.49150.46370.0403-0.0672-0.013-0.2694-0.0734-0.0488-0.45850.01920.00330.25250.0228-0.05280.1284-0.00090.14696.427532.285936.6761
90.4141-0.18920.48680.7581-0.12381.616-0.1671-0.1255-0.37040.00090.24370.2949-0.0535-0.3271-0.01770.1125-0.0132-0.00140.08070.02670.23811.358815.121332.0023
100.57180.5069-0.27120.57050.36050.2871-0.1091-0.0126-0.0161-0.5885-0.1990.3014-0.3194-0.1512-0.01130.289-0.00630.02420.17690.03840.16536.481244.448613.6767
110.44330.0441-0.01640.33950.30950.5210.1109-0.14480.68040.05780.00930.5133-0.0391-0.1508-0.00090.27880.00810.05350.20070.01480.37511.361761.726818.4171
120.53610.24230.84380.50560.57071.1308-0.45960.460.355-0.46250.21330.28280.4004-0.3268-00.2646-0.04050.04990.2749-0.03190.2432-3.29350.392612.8915
130.0342-0.0851-0.01852.8893-0.63290.1492-0.25130.4866-0.57290.424-0.2116-0.97110.22920.0324-0.15860.3881-0.12030.09820.374-0.05590.331617.222361.179515.0575
140.4120.2915-0.33860.4068-0.18690.1081-0.15370.19290.0421-0.668-0.1854-0.4364-0.340.0986-0.00750.3047-0.03630.04280.23850.02040.227213.984649.06859.5218
150.7795-0.14180.06950.0686-0.2180.3805-0.0333-0.0009-0.11040.282-0.05510.1644-0.003-0.2928-0.02810.2428-0.03810.02440.1715-0.02190.2299-3.50844.243637.0065
160.63770.5652-0.41620.5644-0.01960.5133-0.199-0.02050.26980.27420.0407-0.00250.05910.2709-00.29530.0003-0.01440.2410.01150.25842.978561.22133.8332
170.2591-0.1774-0.37070.5095-0.7350.5841-0.0952-0.1544-0.12550.01840.01220.00970.23080.1222-00.27390.0107-0.00810.2242-0.03030.25956.533149.434938.3532
180.0424-0.02370.07850.0606-0.02290.0518-0.05050.0517-0.4109-0.2150.26480.417-0.26950.078500.25770.0661-0.00590.2738-0.04450.3452-12.805662.725738.3894
190.39430.2498-0.12230.44460.06030.1662-0.0656-0.0286-0.07750.0129-0.00070.56380.2633-0.3699-0.00110.2516-0.01080.05760.2437-0.06420.2478-11.333149.827740.7154
200.63510.15170.03240.31710.3620.44070.04340.1875-0.30380.1882-0.3757-0.0117-0.07420.1944-0.00160.29840.00450.04770.197-0.00440.323420.906461.302434.1048
210.4867-0.46340.27150.5866-0.75560.7608-0.02720.10450.15430.398-0.16970.05450.05470.0826-00.3132-0.04240.01710.2772-0.00050.282627.32178.715833.8743
220.29880.3602-0.06030.9956-0.05520.0228-0.09730.1009-0.09570.2462-0.14710.06360.25480.278200.29770.0328-0.00690.42410.05560.270430.52366.422535.9851
230.54780.0695-0.49820.59950.66231.25990.06810.1054-0.00280.005-0.13360.6536-0.08130.062800.17120.0062-0.00770.237-0.00880.275313.384271.259939.5706
240.54950.5546-0.25670.4367-0.01760.2722-0.1409-0.17750.065-0.0214-0.30610.17070.427-0.4712-0.08660.4173-0.07580.04440.2727-0.02550.276-20.668458.613817.0304
250.5540.36180.1106-0.02780.08760.6543-0.07560.07170.5289-0.16570.09190.06290.0271-0.3985-0.00180.2341-0.0227-0.02380.3931-0.04490.2972-24.823376.297618.2529
260.2006-0.1233-0.02132.4777-0.1647-0.06530.0606-0.1973-0.0715-0.5786-0.0567-0.0028-0.0296-0.7797-0.13770.1735-0.099-0.12380.5911-0.04060.214-29.450964.959514.605
271.2242-0.548-0.67360.35770.60310.4558-0.1644-0.15280.3569-0.1320.0015-0.080.48280.1862-00.4168-0.02720.01430.3286-0.03980.2662-11.958566.570512.0013
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 25 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 36 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 37 through 53 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 25 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 26 through 52 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1 through 25 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 26 through 54 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 2 through 25 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 26 through 54 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 2 through 25 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'E' and (resid 26 through 54 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'F' and (resid 2 through 25 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'F' and (resid 26 through 38 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'F' and (resid 39 through 53 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'G' and (resid 2 through 25 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'G' and (resid 26 through 53 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'H' and (resid 2 through 25 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'H' and (resid 26 through 36 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'H' and (resid 37 through 53 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'I' and (resid 3 through 25 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'I' and (resid 26 through 53 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'J' and (resid 4 through 25 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'J' and (resid 26 through 52 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'K' and (resid 4 through 25 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'K' and (resid 26 through 53 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'L' and (resid 4 through 25 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'L' and (resid 26 through 53 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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