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- PDB-5lul: Structure of a triple variant of cutinase 2 from Thermobifida cel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lul
タイトルStructure of a triple variant of cutinase 2 from Thermobifida cellulosilytica
要素Cutinase 2
キーワードHYDROLASE / cutinase / alpha/beta hydrolase / poly(ethyleneterephthlate) (PET)
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(ethylene terephthalate) hydrolase / cutinase / cutinase activity / periplasmic space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cutinase / PET hydrolase-like / : / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermobifida cellulosilytica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hromic, A. / Lyskowski, A. / Gruber, K.
資金援助 オーストリア, 6件
組織認可番号国
Federal Ministry of Science, Research and Economy (BMWFW) オーストリア
Federal Ministry of Traffic, Innovation and Technology (bmvit) オーストリア
Styrian Business Promotion Agency SFG オーストリア
Standortagentur Tirol オーストリア
Government of Lower Austria and Business Agency Vienna オーストリア
Austrian Research Promotion Agency FFG オーストリア
引用ジャーナル: Biotechnol. Bioeng. / 年: 2017
タイトル: Small cause, large effect: Structural characterization of cutinases from Thermobifida cellulosilytica.
著者: Ribitsch, D. / Hromic, A. / Zitzenbacher, S. / Zartl, B. / Gamerith, C. / Pellis, A. / Jungbauer, A. / yskowski, A. / Steinkellner, G. / Gruber, K. / Tscheliessnig, R. / Herrero Acero, E. / Guebitz, G.M.
履歴
登録2016年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 2.02024年1月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 2.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cutinase 2
B: Cutinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6504
ポリマ－57,5742
非ポリマー762
水6,828379
1
A: Cutinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8272
ポリマ－28,7871
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cutinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8232
ポリマ－28,7871
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.438, 110.438, 75.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-596-

HOH

21A-598-

HOH

31B-468-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cutinase 2


分子量: 28787.189 Da / 分子数: 2 / 変異: R19S, R29N, A30V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermobifida cellulosilytica (バクテリア)
遺伝子: cut2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(de3) / Variant (発現宿主): gold / 参照: UniProt: E9LVH9
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.02 M of each carboxylic acid (0.2 M sodium formate, 0.2 M ammonium acetate, 0.2 M trisodium citrate, 0.2 M sodium potassium L- ...詳細: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.02 M of each carboxylic acid (0.2 M sodium formate, 0.2 M ammonium acetate, 0.2 M trisodium citrate, 0.2 M sodium potassium L-tartrate, 0.2 M sodium oxamate) and 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.53 Å / Num. obs: 41912 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 11.1 / CC1/2: 0.978 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4-1496精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
BUCCANEERモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JFR

1jfr


解像度: 1.9→44.53 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1935 1956 4.67 %
Rwork0.1586 --
obs0.1602 41912 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4016 0 2 379 4397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064136
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8145649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.6682461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053621
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006746
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.94750.31741370.27292727X-RAY DIFFRACTION96
1.9475-2.00020.19951410.18422833X-RAY DIFFRACTION100
2.0002-2.05910.22991330.16172805X-RAY DIFFRACTION100
2.0591-2.12550.22891440.16742862X-RAY DIFFRACTION100
2.1255-2.20150.21691580.16452801X-RAY DIFFRACTION100
2.2015-2.28960.28151340.18212816X-RAY DIFFRACTION99
2.2896-2.39380.20381420.1592861X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.520.20921310.16742849X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.67790.21491380.16512861X-RAY DIFFRACTION100
2.6779-2.88460.20511270.16632857X-RAY DIFFRACTION100
2.8846-3.17480.22541480.16632865X-RAY DIFFRACTION100
3.1748-3.63410.16541370.15962881X-RAY DIFFRACTION100
3.6341-4.57780.1521290.12472937X-RAY DIFFRACTION100
4.5778-44.54190.13211570.13513001X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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