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- PDB-5lsk: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN KINETOCHORE MIS12-CENP-C COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN KINETOCHORE MIS12-CENP-C COMPLEX
要素
  • (Kinetochore-associated protein ...) x 2
  • Centromere protein C
  • Polyamine-modulated factor 1
  • Protein MIS12 homolog
キーワードCELL CYCLE / ALPHA-HELICAL
機能・相同性
機能・相同性情報


MIS12/MIND type complex / skeletal muscle satellite cell proliferation / leucine zipper domain binding / spindle attachment to meiosis I kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / centromeric DNA binding / outer kinetochore / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region ...MIS12/MIND type complex / skeletal muscle satellite cell proliferation / leucine zipper domain binding / spindle attachment to meiosis I kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / centromeric DNA binding / outer kinetochore / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / inner kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / pericentric heterochromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / fibrillar center / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / mitotic cell cycle / midbody / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / nuclear speck / nuclear body / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / nucleolus / Golgi apparatus / DNA binding / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinetochore Mis14/Nsl1 / Kinetochore protein Mis14 like / Nuclear MIS12/MIND complex subunit PMF1/Nnf1 / Centromere protein Mis12 / Nnf1 / Mis12 protein / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / CENP-C, middle DNMT3B-binding domain / Centromere assembly component CENP-C middle DNMT3B-binding region ...Kinetochore Mis14/Nsl1 / Kinetochore protein Mis14 like / Nuclear MIS12/MIND complex subunit PMF1/Nnf1 / Centromere protein Mis12 / Nnf1 / Mis12 protein / Kinetochore-associated protein Dsn1/Mis13 / Mis12-Mtw1 protein family / CENP-C, middle DNMT3B-binding domain / Centromere assembly component CENP-C middle DNMT3B-binding region / Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / RmlC-like cupin domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein C / Polyamine-modulated factor 1 / Kinetochore-associated protein NSL1 homolog / Protein MIS12 homolog / Kinetochore-associated protein DSN1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.502 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Petrovic, A. / Keller, J. / Liu, Y.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of the MIS12 Complex and Molecular Basis of Its Interaction with CENP-C at Human Kinetochores.
著者: Petrovic, A. / Keller, J. / Liu, Y. / Overlack, K. / John, J. / Dimitrova, Y.N. / Jenni, S. / van Gerwen, S. / Stege, P. / Wohlgemuth, S. / Rombaut, P. / Herzog, F. / Harrison, S.C. / Vetter, I.R. / Musacchio, A.
履歴
登録2016年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein MIS12 homolog
B: Polyamine-modulated factor 1
D: Kinetochore-associated protein DSN1 homolog
N: Kinetochore-associated protein NSL1 homolog
P: Centromere protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,3515
ポリマ－110,3515
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28980 Å2
ΔGint-264 kcal/mol
Surface area42550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.010, 112.690, 90.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABP

#1: タンパク質 Protein MIS12 homolog


分子量: 24170.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIS12 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q9H081
#2: タンパク質 Polyamine-modulated factor 1 / PMF-1


分子量: 20522.359 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 31-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PMF1 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q6P1K2
#5: タンパク質 Centromere protein C / CENP-C / Centromere autoantigen C / Centromere protein C 1 / CENP-C 1 / Interphase centromere ...CENP-C / Centromere autoantigen C / Centromere protein C 1 / CENP-C 1 / Interphase centromere complex protein 7


分子量: 8501.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPC, CENPC1, ICEN7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q03188

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Kinetochore-associated protein ... , 2種, 2分子 DN

#3: タンパク質 Kinetochore-associated protein DSN1 homolog


分子量: 33848.191 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 68-356 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DSN1, C20orf172, MIS13 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q9H410
#4: タンパク質 Kinetochore-associated protein NSL1 homolog


分子量: 23307.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSL1, C1orf48, DC31, DC8, MIS14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon-plus-RIL / 参照: UniProt: Q96IY1

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非ポリマー , 1種, 6分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 6-12% PEG6000 / PH範囲: 6-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97863 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→19.742 Å / Num. obs: 16932 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.76 % / Biso Wilson estimate: 98.247 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Net I/σ(I): 7.16
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.5-3.591.9561.05199.1
3.59-3.691.5921.33199.4
3.69-3.81.0482.041100
3.8-3.910.8292.46199.4
3.91-4.040.5873.35199.7
4.04-4.180.4614.03199.5
4.18-4.340.3425.21100
4.34-4.520.2695.9199.7
4.52-4.720.2137.04199.4
4.72-4.950.1827.81199.8
4.95-5.220.1718.75199.3
5.22-5.530.1938.1199.6
5.53-5.920.2437.54199.7
5.92-6.390.2278.42199.3
6.39-70.17110.51199.7
7-7.830.09915.39199.3
7.83-9.040.06621.88199.8
9.04-11.070.05326.21199.6
11.07-15.650.0527.09197
15.650.0528.52149

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.502→19.742 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2977 712 5.02 %
Rwork0.2444 --
obs0.2471 14170 83.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 167.51 Å2 / Biso mean: 74.2897 Å2 / Biso min: 22.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.502→19.742 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6186 0 0 6 6192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.638443
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.037937
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031100
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3023909
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5024-3.77110.3492690.31941279134840
3.7711-4.14740.37351250.27962553267880
4.1474-4.74030.33341680.253631843352100
4.7403-5.94510.30381840.267931973381100
5.9451-19.74260.22861660.193432453411100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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