[日本語] English
万見
- PDB-5lqv: Spatial structure of the lentil lipid transfer protein in complex... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lqv
タイトルSpatial structure of the lentil lipid transfer protein in complex with anionic lysolipid LPPG
要素Non-specific lipid-transfer protein 2
キーワードLIPID TRANSPORT / plant defense peptide lipid transfer protein lens culinaris complex with lipid / STRUCTURE FROM CYANA 3.0 (構造) / lipid transfer
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport / lipid binding
類似検索 - 分子機能
Plant lipid transfer proteins signature. / Plant non-specific lipid-transfer protein/Par allergen / Plant lipid-transfer and hydrophobic proteins / Hydrophobic Seed Protein / Protease inhibitor/seed storage/LTP family / Plant lipid transfer protein / seed storage protein / trypsin-alpha amylase inhibitor domain family / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain / Bifunctional inhibitor/plant lipid transfer protein/seed storage helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PGM / Non-specific lipid-transfer protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Lens culinaris (レンズマメ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mineev, K.S. / Shenkarev, Z.O. / Arseniev, A.S. / Melnikova, D.N. / Finkina, E.I. / Ovchinnikova, T.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation14-50-00131 ロシア
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Ligand Binding Properties of the Lentil Lipid Transfer Protein: Molecular Insight into the Possible Mechanism of Lipid Uptake.
著者: Shenkarev, Z.O. / Melnikova, D.N. / Finkina, E.I. / Sukhanov, S.V. / Boldyrev, I.A. / Gizatullina, A.K. / Mineev, K.S. / Arseniev, A.S. / Ovchinnikova, T.V.
履歴
登録2016年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Non-specific lipid-transfer protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7832
ポリマ－9,3001
非ポリマー4841
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1030 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5470 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

-
要素

#1: タンパク質 Non-specific lipid-transfer protein 2 / LTP2


分子量: 9299.694 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lens culinaris (レンズマメ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AT29
#2: 化合物 ChemComp-PGM / 1-MYRISTOYL-2-HYDROXY-SN-GLYCERO-3-[PHOSPHO-RAC-(1-GLYCEROL)] / LYSOPHOSPHATIDYLGLYCEROL


分子量: 483.553 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H44O9P

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
121isotropic13D (H)CCH-TOCSY
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D 1H-15N NOESY
151isotropic113C-filtered NOESY-HSQC

-
試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] LTP2, 2 mM LPPG, 20 mM sodium acetate, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O
Label: 1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMLTP2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2 mMLPPGnatural abundance1
20 mMsodium acetatenatural abundance1
0.01 %sodium azidenatural abundance1
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: 1 / pH: 5.6 / 圧: 1 bar / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AvanceIII / 製造業者: Bruker / モデル: AvanceIII / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CARA1.9.1Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpinBruker Biospin解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 2
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る