PDB-5lol: Glutathione-bound Dehydroascorbate Reductase 2 of Arabidopsis thaliana

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 5lol

タイトル

Glutathione-bound Dehydroascorbate Reductase 2 of Arabidopsis thaliana

要素

Glutathione S-transferase DHAR2

キーワード

TRANSFERASE / Dehydroascorbate Reductase / Glutathione Dehydrogenase

機能・相同性

機能・相同性情報

protein glutathionylation / acquisition of seed longevity / positive regulation of salicylic acid mediated signaling pathway / ascorbate glutathione cycle / glutathione dehydrogenase (ascorbate) activity / L-ascorbic acid metabolic process / glutathione dehydrogenase (ascorbate) / glutathione binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.3 Å

データ登録者

Young, D.R. / Pallo, A. / Bodra, N. / Messens, J.

資金援助

ベルギー,

インド, 3件

組織	認可番号	国
Research Foundation - Flanders (FWO)	G.0305.12, and G0D7914N	ベルギー
Flanders Hercules Foundation	HERC16 and UABR/09/005	ベルギー
IIndian Council of Agricultural Research (ICAR)		インド

引用

ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Arabidopsis thaliana dehydroascorbate reductase 2: Conformational flexibility during catalysis.
著者: Bodra, N. / Young, D. / Astolfi Rosado, L. / Pallo, A. / Wahni, K. / De Proft, F. / Huang, J. / Van Breusegem, F. / Messens, J.

履歴

登録	2016年8月9日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2017年6月7日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2018年1月24日	Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.2	2024年1月10日	Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	5lol.cif.gz	57.7 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb5lol.ent.gz	40.2 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	5lol.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	5lol_validation.pdf.gz	708.7 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	5lol_full_validation.pdf.gz	709.1 KB	表示
XML形式データ	5lol_validation.xml.gz	10.8 KB	表示
CIF形式データ	5lol_validation.cif.gz	14 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/5lol ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/5lol	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	5d9tS S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	5d9x-d 5evo-d 5iqy-d 5d9v-d 4nto-2 3wd6-3 3wd6-2 5d9t-d 5n9u-d 1cw0-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#212 - 2017年8月グルタチオン転移酵素 (Glutathione Transferases) 類似性 (9) #255 - 2021年3月シスプラチンとDNA (Cisplatin and DNA) 類似性 (8)

登録構造単位

A: Glutathione S-transferase DHAR2

ヘテロ分子

24.1 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	47.107, 67.002, 68.026
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	18
Space group name H-M	P2₁22₁

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-445- HOH

#1: タンパク質	Glutathione S-transferase DHAR2 / Chloride intracellular channel homolog 2 / CLIC homolog 2 / Glutathione-dependent dehydroascorbate ...Chloride intracellular channel homolog 2 / CLIC homolog 2 / Glutathione-dependent dehydroascorbate reductase 2 / GSH-dependent dehydroascorbate reductase 2 分子量: 23592.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現詳細: N-terminal residues 1 & 2 (G & P) belong to the protease cleavage site 由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) Cell: Cytoplasm / 遺伝子: DHAR2, DHAR, At1g75270, F22H5.1 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9FRL8, glutathione transferase
#2: 化合物	ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₇N₃O₆S
#3: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#4: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.35 Å³/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化	温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8 詳細: 20 mg/ml protein (in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA) was mixed with 2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate at a 1:1 ratio

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

SOLEIL

/ ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9786 Å

検出器

タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月3日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9786 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.2→47.11 Å / Num. obs: 10362 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 5.9 % / B_iso Wilson estimate: 32.484 Å² / CC_1/2: 0.997 / R_merge(I) obs: 0.108 / R_pim(I) all: 0.045 / R_rim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 60869 / Scaling rejects: 8

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	CC_1/2	Diffraction-ID	% possible all
2.2-2.27	1.4	0.751	0.429	1	46
9.07-47.11	5.8	0.045	0.999	1	99.3

-
位相決定

位相決定

手法:

分子置換

Phasing MR

	最高解像度	最低解像度
Rotation	2.2 Å	38.73 Å
Translation	2.2 Å	38.73 Å

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.10.1	精密化
Aimless	0.5.23	データスケーリング
PHASER	2.6.0	位相決定
PDB_EXTRACT	3.2	データ抽出
XDS		データ削減

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 5d9t

5d9t

解像度: 2.3→38.73 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.222	-	-	Random selection
R_work	0.2118	-	-	-
obs	-	2736	87.1 %	-

原子変位パラメータ

B_iso max: 85.18 Å² / B_iso mean: 36.0509 Å² / B_iso min: 19.19 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.73 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1611	0	31	50	1692

LS精密化シェル

最高解像度: 2.3 Å / R_factor R_free: 0.2857 / R_factor R_work: 0.268

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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