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- PDB-5lgo: Trypsin inhibitors for the treatment of pancreatitis - cpd 15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lgo
タイトルTrypsin inhibitors for the treatment of pancreatitis - cpd 15
要素Cationic trypsin
キーワードHYDROLASE / S1 protease / Complex / Inhibitor / pancreatitis
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6VZ / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Schiering, N. / D'Arcy, A.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2016
タイトル: Trypsin inhibitors for the treatment of pancreatitis.
著者: Brandl, T. / Simic, O. / Skaanderup, P.R. / Namoto, K. / Berst, F. / Ehrhardt, C. / Schiering, N. / Mueller, I. / Woelcke, J.
履歴
登録2016年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 2.02019年10月16日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / reflns_shell / Item: _atom_site.occupancy

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cationic trypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9514
ポリマ－23,3241
非ポリマー6273
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.232, 55.232, 106.981
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-673-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-6VZ / (2~{S},4~{S})-1-[4-(aminomethyl)-3-methoxy-phenyl]carbonyl-4-[4-(2-cyclopropylethoxy)-6,8-dihydro-5~{H}-pyrido[3,4-d]pyrimidin-7-yl]-~{N}-methyl-pyrrolidine-2-carboxamide


分子量: 508.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H36N6O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystallization Reservoir Solution = 25% PEG3350, 0.2 M LISO4, 100 mM Bis-Tris pH 6.5 Crystallization Protein Solution = 60 mg/ml in 1 mM HCl, 10 mM CaCl2. Complex Formation Method = Soaking ...詳細: Crystallization Reservoir Solution = 25% PEG3350, 0.2 M LISO4, 100 mM Bis-Tris pH 6.5 Crystallization Protein Solution = 60 mg/ml in 1 mM HCl, 10 mM CaCl2. Complex Formation Method = Soaking Crystallization Protocol = equal volumes (0.3ul+0.3ul) Crystallization Method = Vapor diffusion - Hanging drop Crystallization Temperature = 298.0 Cryo Protocol = The crystal was directly flash cooled in the nitrogen gas stream at 100 Kelvin. Crystal from cocrystallization soaked in 1 mM cpd 15 (in DMSO) overnight.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→47.83 Å / Num. obs: 73334 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.72 % / Biso Wilson estimate: 8.38 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 21.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.12→35.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9502 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8638 / SU R Cruickshank DPI: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.037 / SU Rfree Blow DPI: 0.038 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.036
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1966 3667 5 %RANDOM
Rwork0.1746 ---
obs0.1757 73333 99.88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 12.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3627 Å20 Å20 Å2
2--0.3627 Å20 Å2
3----0.7254 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.112 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.12→35.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1700 0 42 279 2021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011797HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.182467HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d614SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes37HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes277HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1797HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion5.28
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.57
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion239SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2363SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.12→1.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1941 266 4.99 %
Rwork0.1873 5062 -
all0.1877 5328 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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