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万見
- PDB-5ldn: A viral capsid:antibody complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ldn
タイトルA viral capsid:antibody complex
要素
  • (antibody) x 2
  • Hexon protein,hexon capsid
キーワードVIRAL PROTEIN / TRIM21 / 9C12 / Adenovirus / neutralization
機能・相同性
機能・相同性情報


T=25 icosahedral viral capsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral capsid / host cell / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス)
Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者James, L.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Antibody-antigen kinetics constrain intracellular humoral immunity.
著者: Bottermann, M. / Lode, H.E. / Watkinson, R.E. / Foss, S. / Sandlie, I. / Andersen, J.T. / James, L.C.
履歴
登録2016年6月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hexon protein,hexon capsid
L: antibody
H: antibody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,2943
ポリマ－152,2943
非ポリマー00
水8,701483
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area67820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.999, 156.999, 144.891
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Hexon protein,hexon capsid / CP-H / Protein II


分子量: 105292.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus C serotype 5 (ヒトアデノウイルス), (組換発現) Human adenovirus 5 (ヒトアデノウイルス)
遺伝子: L3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04133
#2: 抗体 antibody


分子量: 23520.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 antibody


分子量: 23481.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.66 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 4000, sodium chloride,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→135.931 Å / Num. all: 55555 / Num. obs: 55555 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.4 % / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.176 / Rsym value: 0.167 / Net I/av σ(I): 3.575 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 520799
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.7-2.859.10.9640.71100
2.85-3.029.30.6211.11100
3.02-3.239.70.3841.91100
3.23-3.499.20.2253.21100
3.49-3.829.30.1484.91100
3.82-4.279.70.1086.31100
4.27-4.939.30.0897.41100
4.93-6.049.80.097.21100
6.04-8.549.20.0936.91100
8-109.20.064.4199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.8.0151精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TG7

3tg7


解像度: 2.7→78.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 10.804 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.544 / ESU R Free: 0.283
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2229 2821 5.1 %RANDOM
Rwork0.1644 ---
obs0.1673 52764 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 268.96 Å2 / Biso mean: 68.353 Å2 / Biso min: 2.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→78.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10672 0 0 483 11155
Biso mean---46.07 -
残基数----1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01911067
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210084
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6691.9415076
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.065323221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8951382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.29324.175515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.451151743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2511559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21633
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112771
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.2566.9835492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.2466.9825491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.45910.4446880
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 202 -
Rwork0.266 3879 -
all-4081 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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