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万見
- PDB-5lcz: Chimeric GST -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lcz
タイトルChimeric GST
要素Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / Directed evolution / Glutathione transferase A1-1 / protein stability
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / Glutathione conjugation / response to stilbenoid / Heme degradation / 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / : / dinitrosyl-iron complex binding / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / steroid delta-isomerase activity ...Azathioprine ADME / Glutathione conjugation / response to stilbenoid / Heme degradation / 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / : / dinitrosyl-iron complex binding / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / xenobiotic catabolic process / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / glutathione metabolic process / fatty acid binding / response to bacterium / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase alpha-2 / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.325 Å
データ登録者Axarli, A. / Muleta, A.W. / Chronopoulou, E.G. / Papageorgiou, A.C. / Labrou, N.E.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: Directed evolution of glutathione transferases towards a selective glutathione-binding site and improved oxidative stability.
著者: Axarli, I. / Muleta, A.W. / Chronopoulou, E.G. / Papageorgiou, A.C. / Labrou, N.E.
履歴
登録2016年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8683
ポリマ－51,5602
非ポリマー3071
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.920, 91.380, 51.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.18, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1,Glutathione S-transferase alpha-2,Glutathione S-transferase A1 / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1 / GST 1b-1b / GST A2-2 / ...GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1 / GST 1b-1b / GST A2-2 / Glutathione S-transferase Ya-2 / GST Ya2 / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1 / GST 1b-1b / GST A2-2 / Glutathione S-transferase Ya-2 / GST Ya2 / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1


分子量: 25780.139 Da / 分子数: 2
断片: UNP residues 1-54,UNP residues 54-65,UNP residues 66-85,UNP residues 86-213,UNP residues 214-222
由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein obtained after gene shuffling of human and rat GSTA1-1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: GSTA1, Gsta2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08263, UniProt: P04903, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4 / 詳細: PEG 4000 20% (w/v), ammonium citrate 0.2 M, pH 6.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8081 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8081 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→20 Å / Num. obs: 19517 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 51.4 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rsym value: 0.0112 / Net I/σ(I): 9.04
反射 シェル解像度: 2.32→2.39 Å / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 83.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1pkw

1pkw


解像度: 2.325→19.669 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 31.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2683 974 4.99 %
Rwork0.2003 --
obs0.2036 19502 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.325→19.669 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3271 0 20 118 3409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.044506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9312079
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049499
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006573
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3251-2.44750.41971310.30132503X-RAY DIFFRACTION94
2.4475-2.60050.32121400.25762662X-RAY DIFFRACTION100
2.6005-2.80080.3361380.24812649X-RAY DIFFRACTION100
2.8008-3.08170.27931400.23752669X-RAY DIFFRACTION100
3.0817-3.52540.29551400.20782660X-RAY DIFFRACTION100
3.5254-4.43320.21961410.16592675X-RAY DIFFRACTION100
4.4332-19.66960.23941440.17212710X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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