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- PDB-5lcb: In situ atomic-resolution structure of the baseplate antenna comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lcb
タイトルIn situ atomic-resolution structure of the baseplate antenna complex in Chlorobaculum tepidum obtained combining solid-state NMR spectroscopy, cryo electron microscopy and polarization spectroscopy
要素Bacteriochlorophyll c-binding protein
キーワードbacteriochlorophyll binding protein / photosynthesis / light-harvesting protein / binds bacteriochlorophyll a / oligomeric complex
機能・相同性chlorosome envelope / Bacteriochlorophyll c-binding protein / Bacteriochlorophyll c-binding superfamily / Bacteriochlorophyll C binding protein / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis / metal ion binding / BACTERIOCHLOROPHYLL A / Bacteriochlorophyll c-binding protein
機能・相同性情報
生物種Chlorobium tepidum (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 個体NMR / 単粒子再構成法 / torsion angle dynamics / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26.5 Å
データ登録者Nielsen, J.T. / Kulminskaya, N.V. / Bjerring, M. / Linnanto, J.M. / Ratsep, M. / Pedersen, M. / Lambrev, P.H. / Dorogi, M. / Garab, G. / Thomsen, K. ...Nielsen, J.T. / Kulminskaya, N.V. / Bjerring, M. / Linnanto, J.M. / Ratsep, M. / Pedersen, M. / Lambrev, P.H. / Dorogi, M. / Garab, G. / Thomsen, K. / Jegerschold, C. / Frigaard, N.U. / Lindahl, M. / Nielsen, N.C.
資金援助 デンマーク, Estonia, ハンガリー, 4件
組織認可番号国
Danish National Research FoundationDNRF 59 デンマーク
Estonia Research CouncilIUT02-28 Estonia
Estonian Science FoundationMJD262 Estonia
Hungarian Scientific Research FundOTKA-PD 104530 and OTKA-K 112688 ハンガリー
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: In situ high-resolution structure of the baseplate antenna complex in Chlorobaculum tepidum.
著者: Jakob Toudahl Nielsen / Natalia V Kulminskaya / Morten Bjerring / Juha M Linnanto / Margus Rätsep / Marie Østergaard Pedersen / Petar H Lambrev / Márta Dorogi / Győző Garab / Karen ...著者: Jakob Toudahl Nielsen / Natalia V Kulminskaya / Morten Bjerring / Juha M Linnanto / Margus Rätsep / Marie Østergaard Pedersen / Petar H Lambrev / Márta Dorogi / Győző Garab / Karen Thomsen / Caroline Jegerschöld / Niels-Ulrik Frigaard / Martin Lindahl / Niels Chr Nielsen /
要旨: Photosynthetic antenna systems enable organisms harvesting light and transfer the energy to the photosynthetic reaction centre, where the conversion to chemical energy takes place. One of the most ...Photosynthetic antenna systems enable organisms harvesting light and transfer the energy to the photosynthetic reaction centre, where the conversion to chemical energy takes place. One of the most complex antenna systems, the chlorosome, found in the photosynthetic green sulfur bacterium Chlorobaculum (Cba.) tepidum contains a baseplate, which is a scaffolding super-structure, formed by the protein CsmA and bacteriochlorophyll a. Here we present the first high-resolution structure of the CsmA baseplate using intact fully functional, light-harvesting organelles from Cba. tepidum, following a hybrid approach combining five complementary methods: solid-state NMR spectroscopy, cryo-electron microscopy, isotropic and anisotropic circular dichroism and linear dichroism. The structure calculation was facilitated through development of new software, GASyCS for efficient geometry optimization of highly symmetric oligomeric structures. We show that the baseplate is composed of rods of repeated dimers of the strongly amphipathic CsmA with pigments sandwiched within the dimer at the hydrophobic side of the helix.
#1: ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2012
タイトル: In situ solid-state NMR spectroscopy of protein in heterogeneous membranes: the baseplate antenna complex of Chlorobaculum tepidum.
著者: Natalia V Kulminskaya / Marie Ø Pedersen / Morten Bjerring / Jarl Underhaug / Mette Miller / Niels-Ulrik Frigaard / Jakob T Nielsen / Niels Chr Nielsen /
要旨: A clever combination: an in situ solid-state NMR analysis of CsmA proteins in the heterogeneous environment of the photoreceptor of Chlorobaculum tepidum is reported. Using different combinations of ...A clever combination: an in situ solid-state NMR analysis of CsmA proteins in the heterogeneous environment of the photoreceptor of Chlorobaculum tepidum is reported. Using different combinations of 2D and 3D solid-state NMR spectra, 90 % of the CsmA resonances are assigned and provide on the basis of chemical shift data information about the structure and conformation of CsmA in the CsmA-bacteriochlorophyll a complex.
履歴
登録2016年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: em_image_scans / em_sample_support / em_software
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.42019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _em_software.name / _em_software.version
改定 1.62023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.72023年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4033
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacteriochlorophyll c-binding protein
B: Bacteriochlorophyll c-binding protein
C: Bacteriochlorophyll c-binding protein
D: Bacteriochlorophyll c-binding protein
E: Bacteriochlorophyll c-binding protein
F: Bacteriochlorophyll c-binding protein
G: Bacteriochlorophyll c-binding protein
H: Bacteriochlorophyll c-binding protein
I: Bacteriochlorophyll c-binding protein
J: Bacteriochlorophyll c-binding protein
K: Bacteriochlorophyll c-binding protein
L: Bacteriochlorophyll c-binding protein
M: Bacteriochlorophyll c-binding protein
N: Bacteriochlorophyll c-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,00228
ポリマ－86,24014
非ポリマー12,76114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area27900 Å2
ΔGint-298 kcal/mol
Surface area80300 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 80target function
代表モデルモデル #1target function and agreement with back-calculated cd spectra

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要素

#1: タンパク質
Bacteriochlorophyll c-binding protein / BChl c-binding / Chlorosome protein A


分子量: 6160.034 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlorobium tepidum (strain ATCC 49652 / DSM 12025 / NBRC 103806 / TLS) (バクテリア)
遺伝子: csmA, CT1942 / 発現宿主: Chlorobaculum tepidum (バクテリア) / 参照: UniProt: P0A314
#2: 化合物
ChemComp-BCL / BACTERIOCHLOROPHYLL A


分子量: 911.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H74MgN4O6

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実験情報

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実験

実験
手法
電子顕微鏡法
個体NMR
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 13C-13C DARR
121isotropic13D NCACX
131isotropic13D NCOCX
141isotropic13D CANCO
151isotropic13D CONCA
161isotropic12D NCA
171isotropic12D NCO
181isotropic22D 13C-13C DARR

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試料調製

構成要素名称: Carotenosome organelle consisting of csma proteins and bchla antenna molecules.
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT
詳細: Cryo-EM data of the ice-embedded isolated carotenosomes reveals molecular complex structure. Captured images clearly show supramolecular organization of the protein rows, originating from the ...詳細: Cryo-EM data of the ice-embedded isolated carotenosomes reveals molecular complex structure. Captured images clearly show supramolecular organization of the protein rows, originating from the BChl a - CsmA baseplate
Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Chlorobaculum tepidum (バクテリア) / Organelle: carotenosome
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細タイプ: solid
内容: 10.0 % [U-13C; U-15N] CsmA, 10.0 % [U-13C; U-15N] BACTERIOCHLOROPHYLL A, 35.0 % [U-13C] Carotenoids, 35.0 % [U-13C] Lipids, 10.0 % n.a. Magnesium ion, solid state, lyophylized
詳細: Stoichiometric amounts of CsmA, BChl a, and Mg2+. Excess of carotenoids and lipids.
Label: U15N13C / 溶媒系: solid state, lyophylized
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
10.0 %CsmA[U-13C; U-15N]1
10.0 %BACTERIOCHLOROPHYLL A[U-13C; U-15N]1
35.0 %Carotenoids[U-13C]1
35.0 %Lipids[U-13C]1
10.0 %Magnesium ionn.a.1
試料状態詳細: solid state / イオン強度: 0.0 M / Label: U / pH: 7.0 Not defined / 圧: 1 atm / 温度: 280 K

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データ収集

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / Calibrated defocus min: 1700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 4000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 270
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II7001equipped with a standard 4 mm triple-resonance magic-angle-spinning (MAS) probe
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II5002equipped with a standard 4 mm triple-resonance magic-angle-spinning (MAS) probe

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1EMAN2粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND3CTF補正defocus determined w ctffind3, phaseflipping w Spider
10EMAN2初期オイラー角割当
11Strul最終オイラー角割当Ultramicroscopy 2001 87(4): 165-75
14SPIDERCTF補正
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 1790
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 26.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1790 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH2.33Charles Schwieters, Marius Clore精密化
GASyCSNielsenstructure calculation
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: target function and agreement with back-calculated cd spectra
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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