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- PDB-5l9n: Structure of uridylylated GlnB from Escherichia coli bound to ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l9n
タイトルStructure of uridylylated GlnB from Escherichia coli bound to ATP
要素Nitrogen regulatory protein P-II 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Uridylylation / PII protein / nitrogen metabolism / GlnK
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of nitrogen utilization / small molecule binding / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...Nitrogen regulatory protein P-II, urydylation site / P-II protein uridylation site. / Nitrogen regulatory protein PII, conserved site / P-II protein C-terminal region signature. / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory protein PII / P-II protein family profile. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Nitrogen regulatory protein P-II 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Rubio, V. / Palanca, C.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish GovernmentBFU2011-30407 スペイン
Spanish GovernmentBFU2014-58229-P スペイン
引用ジャーナル: Environ Microbiol Rep / 年: 2017
タイトル: Effects of T-loop modification on the PII-signalling protein: structure of uridylylated Escherichia coli GlnB bound to ATP.
著者: Palanca, C. / Rubio, V.
履歴
登録2016年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月10日Group: Database references
改定 1.22017年5月24日Group: Database references
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen regulatory protein P-II 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9753
ポリマ－12,4431
非ポリマー5312
水66737
1
A: Nitrogen regulatory protein P-II 1
ヘテロ分子

A: Nitrogen regulatory protein P-II 1
ヘテロ分子

A: Nitrogen regulatory protein P-II 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9259
ポリマ－37,3303
非ポリマー1,5946
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
Buried area9140 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area11240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.868, 88.868, 88.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-331-

HOH

21A-332-

HOH

31A-333-

HOH

41A-335-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Nitrogen regulatory protein P-II 1


分子量: 12443.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: glnB, b2553, JW2537 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9Z1
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0,1 M NaAcetate pH 4.6, 20 mM CaCl2, 30% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97917 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→44.4 Å / Num. obs: 9346 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.618 / Num. unique all: 586

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PIL

1pil


解像度: 1.901→28.103 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.01
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2232 449 4.81 %
Rwork0.1837 --
obs0.1855 9342 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→28.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数707 0 32 37 776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008760
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2431038
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.254289
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.901-2.17570.28041580.22632911X-RAY DIFFRACTION99
2.1757-2.74080.24681560.21772928X-RAY DIFFRACTION100
2.7408-28.1030.19941350.16363054X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2125-0.34830.27771.2318-0.52120.6318-0.0869-0.1707-0.24630.4248-0.0179-0.3590.31550.267400.2740.0535-0.05570.25420.00060.2299-15.625317.166-9.1667
20.01340.03160.11120.1169-0.34150.54140.12730.45880.56980.0039-0.00840.31080.3072-0.20530.00060.2691-0.03450.01130.27680.00870.2425-30.226720.4032-14.965
30.11190.28240.15020.51190.34260.15120.0134-0.1213-0.32120.15660.0396-0.32920.21070.01180.0010.24420.01060.01210.2724-0.03470.2609-19.98918.4436-14.3966
40.2296-0.1009-0.05070.24120.29760.3529-0.1444-0.1801-0.58140.65950.1311-0.84961.09950.60410.13180.43310.1994-0.0380.3604-0.04930.466-11.00729.5712-11.5357
50.46980.17920.52840.43090.23570.41610.1377-0.35210.11930.030.0417-0.0730.534-0.06510.00180.44970.01450.06060.3298-0.02160.3239-22.06589.3498-14.2399
60.10140.1085-0.02570.0174-0.05620.2091-0.2920.10340.066-0.1826-0.0149-0.092-0.35110.3435-0.00220.33410.04030.06530.3977-0.00650.6037-4.102627.2197-24.4746
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 28 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 55 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 56 through 66 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 67 through 81 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 82 through 95 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 96 through 109 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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