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Yorodumi- PDB-5l84: Structure of the H959F variant of the PpsC dehydratase domain fro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5l84 | ||||||
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Title | Structure of the H959F variant of the PpsC dehydratase domain from Mycobacterium tuberculosis | ||||||
Components | Phthiocerol synthesis polyketide synthase type I PpsC | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / dehydratase / polyketide / complex / tuberculosis | ||||||
Function / homology | Function and homology information (phenol)carboxyphthiodiolenone synthase / phthiocerol biosynthetic process / phenolic phthiocerol biosynthetic process / polyketide synthase complex / Actinobacterium-type cell wall biogenesis / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / secondary metabolite biosynthetic process / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity ...(phenol)carboxyphthiodiolenone synthase / phthiocerol biosynthetic process / phenolic phthiocerol biosynthetic process / polyketide synthase complex / Actinobacterium-type cell wall biogenesis / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / secondary metabolite biosynthetic process / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mycobacterium tuberculosis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Faille, A. / Gavalda, S. / Mourey, L. / Pedelacq, J.D. | ||||||
Funding support | France, 1items
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Citation | Journal: J. Mol. Biol. / Year: 2017 Title: Insights into Substrate Modification by Dehydratases from Type I Polyketide Synthases. Authors: Faille, A. / Gavalda, S. / Slama, N. / Lherbet, C. / Maveyraud, L. / Guillet, V. / Laval, F. / Quemard, A. / Mourey, L. / Pedelacq, J.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5l84.cif.gz | 159.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5l84.ent.gz | 130.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5l84.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5l84_validation.pdf.gz | 423.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5l84_full_validation.pdf.gz | 425.7 KB | Display | |
Data in XML | 5l84_validation.xml.gz | 10.9 KB | Display | |
Data in CIF | 5l84_validation.cif.gz | 13.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/5l84 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l8/5l84 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5i0kC 5njiC 4oocS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34468.465 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: H959F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycobacterium tuberculosis (bacteria) / Strain: ATCC 25618 / H37Rv / Gene: ppsC, Rv2933 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P96202, beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.68 Å3/Da / Density % sol: 73.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: Na/K PO4 1.8 M pH 6.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID29 / Wavelength: 1.0723 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 7, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0723 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.9→46.125 Å / Num. obs: 13660 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 10.47 % / Net I/σ(I): 18.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4OOC Resolution: 2.9→48.197 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.01 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 260.48 Å2 / Biso mean: 95.2682 Å2 / Biso min: 33.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.9→48.197 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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