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- PDB-5l6s: Crystal structure of E. coli ADP-glucose pyrophosphorylase (AGPas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l6s
タイトルCrystal structure of E. coli ADP-glucose pyrophosphorylase (AGPase) in complex with a positive allosteric regulator beta-fructose-1,6-diphosphate (FBP) - AGPase*FBP
要素Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate adenylyltransferase complex / glucose-1-phosphate adenylyltransferase / glucose-1-phosphate adenylyltransferase activity / glycogen biosynthetic process / AMP binding / protein homotetramerization / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate adenylyltransferase GlgC, bacterial / ADP-glucose pyrophosphorylase, conserved site / Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 1. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 2. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 3. / : / GlmU-like, C-terminal hexapeptide / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase ...Glucose-1-phosphate adenylyltransferase GlgC, bacterial / ADP-glucose pyrophosphorylase, conserved site / Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 1. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 2. / ADP-glucose pyrophosphorylase signature 3. / : / GlmU-like, C-terminal hexapeptide / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Cifuente, J.O. / Albesa-Jove, D. / Comino, N. / Madariaga-Marcos, J. / Agirre, J. / Lopez-Fernandez, S. / Garcia-Alija, M. / Guerin, M.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Glycogen Biosynthesis Regulation in Bacteria.
著者: Cifuente, J.O. / Comino, N. / Madariaga-Marcos, J. / Lopez-Fernandez, S. / Garcia-Alija, M. / Agirre, J. / Albesa-Jove, D. / Guerin, M.E.
履歴
登録2016年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
B: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
C: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
D: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
E: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
F: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
G: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
H: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
I: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
J: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
K: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
L: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
M: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
N: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
O: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
P: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)785,24459
ポリマ－780,13716
非ポリマー5,10743
水00
1
A: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
B: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
C: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
D: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,62318
ポリマ－195,0344
非ポリマー1,58914
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15590 Å2
ΔGint-247 kcal/mol
Surface area60960 Å2
手法PISA
2
E: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
F: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
G: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
H: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,52717
ポリマ－195,0344
非ポリマー1,49313
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16060 Å2
ΔGint-229 kcal/mol
Surface area59820 Å2
手法PISA
3
I: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
J: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
K: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
L: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,86718
ポリマ－195,0344
非ポリマー1,83314
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16570 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area60820 Å2
手法PISA
4
M: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
N: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
O: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
P: Glucose-1-phosphate adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,2266
ポリマ－195,0344
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7130 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area61820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.160, 148.900, 177.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glucose-1-phosphate adenylyltransferase / ADP-glucose pyrophosphorylase / ADPGlc PPase / ADP-glucose synthase


分子量: 48758.590 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: glgC, b3430, JW3393 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6V1, glucose-1-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 糖
ChemComp-FBP / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE / FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス1,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Fruf1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 3.60 mM FBP, 2.85mM MgCl2, 20mM HEPES pH=8.0, 100mM NaCl, 22% PEG 4000, 100mM Sodium acetate, 200 mM Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→70.29 Å / Num. obs: 146158 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 81.59 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08382 / Net I/σ(I): 16.75
反射 シェル解像度: 3.04→3.15 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.945 / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2219: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YP2

1yp2


解像度: 3.04→70.745 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 29.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2717 14321 4.97 %Random selection
Rwork0.2335 ---
obs0.2354 146136 98.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→70.745 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数44781 0 275 0 45056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00245884
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48862598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.74127368
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0467185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048246
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.04-3.07460.4714750.49012X-RAY DIFFRACTION98
3.0746-3.11070.42464820.38659150X-RAY DIFFRACTION98
3.1107-3.14870.40644650.36048969X-RAY DIFFRACTION97
3.1487-3.18850.34354570.33898857X-RAY DIFFRACTION96
3.1885-3.23050.36115060.31298705X-RAY DIFFRACTION93
3.2305-3.27470.37864320.30998811X-RAY DIFFRACTION96
3.2747-3.32150.3465410.30099073X-RAY DIFFRACTION99
3.3215-3.37110.36264830.28359224X-RAY DIFFRACTION100
3.3711-3.42380.3285000.27799240X-RAY DIFFRACTION100
3.4238-3.47990.30874830.26389220X-RAY DIFFRACTION100
3.4799-3.53990.33174190.25899342X-RAY DIFFRACTION100
3.5399-3.60430.30075010.25939168X-RAY DIFFRACTION100
3.6043-3.67360.30244890.2589292X-RAY DIFFRACTION100
3.6736-3.74860.31655310.24759167X-RAY DIFFRACTION100
3.7486-3.83010.2664760.22999188X-RAY DIFFRACTION100
3.8301-3.91920.27244270.22079391X-RAY DIFFRACTION100
3.9192-4.01720.25324910.20979147X-RAY DIFFRACTION100
4.0172-4.12580.25435060.20899298X-RAY DIFFRACTION100
4.1258-4.24720.22774660.20839233X-RAY DIFFRACTION100
4.2472-4.38420.23814390.20119247X-RAY DIFFRACTION100
4.3842-4.54090.21924880.19149192X-RAY DIFFRACTION100
4.5409-4.72270.23465040.19289163X-RAY DIFFRACTION99
4.7227-4.93760.23955180.19969185X-RAY DIFFRACTION99
4.9376-5.19780.26634340.21369199X-RAY DIFFRACTION99
5.1978-5.52340.2714650.23039169X-RAY DIFFRACTION99
5.5234-5.94960.26484350.23258956X-RAY DIFFRACTION97
5.9496-6.5480.26224600.24028510X-RAY DIFFRACTION93
6.548-7.49460.25794200.22689330X-RAY DIFFRACTION100
7.4946-9.43880.225500.20249159X-RAY DIFFRACTION100
9.4388-70.76440.25464780.22729195X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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