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- PDB-5l40: polyketide ketoreductase SimC7 - apo crystal form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l40
タイトルpolyketide ketoreductase SimC7 - apo crystal form 1
要素polyketide ketoreductase SimC7
キーワードOXIDOREDUCTASE / short-chain dehydrogenase/reductase / Ketoreductase / Simocyclinone / DNA gyrase inhibitor
機能・相同性NAD(P)H-binding / NAD(P)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / nucleotide binding / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Putative hydroxylase/dehydratase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces antibioticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schafer, M. / Stevenson, C.E.M. / Wilkinson, B. / Lawson, D.M. / Buttner, M.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/I002197/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/J004561/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilDoctoral Training Partnership 英国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2016
タイトル: Substrate-Assisted Catalysis in Polyketide Reduction Proceeds via a Phenolate Intermediate.
著者: Schafer, M. / Stevenson, C.E. / Wilkinson, B. / Lawson, D.M. / Buttner, M.J.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: polyketide ketoreductase SimC7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2781
ポリマ－32,2781
非ポリマー00
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.380, 52.380, 213.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 polyketide ketoreductase SimC7 / polyketide ketoreductase


分子量: 32277.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A twenty residue nickel affinity tag with sequence MGSSHHHHHHSSGLVPRGSH was appended to the N-terminus of the native amino acid sequence being derived from the pET-15b vector construct named pET15b-NB-C7
由来: (組換発現) Streptomyces antibioticus (バクテリア)
遺伝子: simC7 / プラスミド: pET15b-NB-C7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: G9VYV4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NULL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→53.4 Å / Num. obs: 40514 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 20 / Num. measured all: 435288
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.6410.91.814199.7
7.16-53.48.70.025199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.17データスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L3Z

5l3z


解像度: 1.6→53.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.002 / SU ML: 0.068 / SU R Cruickshank DPI: 0.0861 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.087
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 2010 5 %RANDOM
Rwork0.1892 ---
obs0.1907 38504 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.87 Å2 / Biso mean: 34.56 Å2 / Biso min: 14.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å20 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----1.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→53.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2067 0 0 176 2243
Biso mean---37.21 -
残基数----280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192162
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022092
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3761.9712961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9534789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7975291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.89922.02289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.04215322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7081526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212510
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1691.6551146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1671.6551145
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6912.481440
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 128 -
Rwork0.297 2807 -
all-2935 -
obs--99.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2156-1.53270.2466.41310.08826.47550.21870.51590.008-0.3806-0.32420.3024-0.1118-0.37940.10550.07260.0842-0.0540.1229-0.05530.044935.9347-0.80714.6453
23.4379-0.68280.62652.48271.04234.76530.32540.53550.2536-0.5343-0.2176-0.1441-0.5940.1143-0.10780.2140.07480.05360.09290.0350.071341.23358.88186.4307
32.1389-1.8382-0.39893.43710.32082.4880.1066-0.06070.19440.0122-0.0994-0.42530.00980.4265-0.00720.0145-0.0074-0.00380.08540.01980.05450.9404-3.740919.7743
43.1501-0.4105-0.8852.76750.69682.82360.0452-0.05420.10890.11080.0868-0.2889-0.08160.5285-0.1320.0484-0.02-0.01740.1041-0.01770.034354.1063-7.34520.6482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2A39 - 100
3X-RAY DIFFRACTION3A101 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4A219 - 280

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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