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- PDB-5l1b: AMPA subtype ionotropic glutamate receptor GluA2 in Apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l1b
タイトルAMPA subtype ionotropic glutamate receptor GluA2 in Apo state
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN / Transporter / fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Yelshanskaya, M.V. / Singh, A.K. / Sampson, J.M. / Sobolevsky, A.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS083660 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Structural Bases of Noncompetitive Inhibition of AMPA-Subtype Ionotropic Glutamate Receptors by Antiepileptic Drugs.
著者: Yelshanskaya, M.V. / Singh, A.K. / Sampson, J.M. / Narangoda, C. / Kurnikova, M. / Sobolevsky, A.I.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年9月20日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)360,1088
ポリマ－359,2234
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27190 Å2
ΔGint-216 kcal/mol
Surface area137280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.051, 309.391, 110.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.77, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 89805.734 Da / 分子数: 4
断片: UNP residues 25-847, with deletions of 397-398, 402-405, 566-587,UNP residues 25-847, with deletions of 397-398, 402-405, 566-587
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cell: Embryoni kidney cell / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 8-11% (w/v) PEG 8,000, 0.2 M magnesium acetate and 0.1 M sodium cacodylate (pH 6.3-6.7)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→48.55 Å / Num. obs: 50426 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1.14 / 冗長度: 3.27 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 4→4.14 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1.573 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KG2

3kg2


解像度: 4→48.55 Å / SU ML: 0.88 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 2520 5 %
Rwork0.265 --
obs0.266 50408 97.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→48.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24100 0 56 0 24156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00224667
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58433407
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.73914572
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0393763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044243
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4-4.07690.46541420.41332693X-RAY DIFFRACTION99
4.0769-4.16010.38691400.3752654X-RAY DIFFRACTION99
4.1601-4.25050.35611420.36062699X-RAY DIFFRACTION99
4.2505-4.34930.38031410.3432689X-RAY DIFFRACTION99
4.3493-4.4580.34531410.32962668X-RAY DIFFRACTION99
4.458-4.57840.37311420.32812710X-RAY DIFFRACTION99
4.5784-4.7130.35951410.32952672X-RAY DIFFRACTION99
4.713-4.8650.31141420.30912700X-RAY DIFFRACTION99
4.865-5.03870.32571400.29692663X-RAY DIFFRACTION98
5.0387-5.24030.30631420.30212688X-RAY DIFFRACTION98
5.2403-5.47850.34771410.29622689X-RAY DIFFRACTION98
5.4785-5.76690.31271400.28362661X-RAY DIFFRACTION98
5.7669-6.12750.37641410.28262682X-RAY DIFFRACTION98
6.1275-6.59960.30511390.2712624X-RAY DIFFRACTION97
6.5996-7.26170.27161380.25912623X-RAY DIFFRACTION96
7.2617-8.3080.24291380.23012623X-RAY DIFFRACTION96
8.308-10.450.22031360.19922586X-RAY DIFFRACTION95
10.45-48.55010.25041340.21522564X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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