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- PDB-5l16: Crystal Structure of N-terminus truncated selenophosphate synthet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l16
タイトルCrystal Structure of N-terminus truncated selenophosphate synthetase from Leishmania major
要素Putative selenophosphate synthetase
キーワードTRANSFERASE / Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


selenide, water dikinase / selenide, water dikinase activity / selenocysteine biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Selenophosphate synthetase / PurM-like, N-terminal domain / PurM-like, N-terminal domain / AIR synthase related protein, N-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Selenide, water dikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.882 Å
データ登録者Faim, L.M. / Silva, I.R. / Pereira, H.M. / Dias, M.B. / Silva, M.T.A. / Brandao-Neto, J. / Thiemann, O.H.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2007/06591-0 ブラジル
引用ジャーナル: Plos Negl Trop Dis / 年: 2020
タイトル: Trypanosomatid selenophosphate synthetase structure, function and interaction with selenocysteine lyase.
著者: da Silva, M.T.A. / Silva, I.R.E. / Faim, L.M. / Bellini, N.K. / Pereira, M.L. / Lima, A.L. / de Jesus, T.C.L. / Costa, F.C. / Watanabe, T.F. / Pereira, H.D. / Valentini, S.R. / Zanelli, C.F. ...著者: da Silva, M.T.A. / Silva, I.R.E. / Faim, L.M. / Bellini, N.K. / Pereira, M.L. / Lima, A.L. / de Jesus, T.C.L. / Costa, F.C. / Watanabe, T.F. / Pereira, H.D. / Valentini, S.R. / Zanelli, C.F. / Borges, J.C. / Dias, M.V.B. / da Cunha, J.P.C. / Mittra, B. / Andrews, N.W. / Thiemann, O.H.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative selenophosphate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8262
ポリマ－42,7301
非ポリマー961
水5,278293
1
A: Putative selenophosphate synthetase
ヘテロ分子

A: Putative selenophosphate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6524
ポリマ－85,4602
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_455-x-1,-y+1/2,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area25920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.950, 81.690, 177.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-693-

HOH

21A-698-

HOH

31A-741-

HOH

41A-749-

HOH

51A-774-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Putative selenophosphate synthetase


分子量: 42729.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
遺伝子: LMJF_36_5410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4Q0M0, selenide, water dikinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 100mM tri-sodium ciitrate pH 5.2, 200mM ammonium sulphate, 21% PEG4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.882→88.96 Å / Num. obs: 33416 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.52 Å2 / Rsym value: 0.108 / Net I/av σ(I): 6.6 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.882-1.985.20.6871199.9
1.98-2.14.70.4561.6199.8
2.1-2.254.80.3242.2199.7
2.25-2.435.40.243199.8
2.43-2.665.20.1624.5199.9
2.66-2.984.80.116.6199.8
2.98-3.444.70.079.9199.3
3.44-4.215.40.04614.7199.6
4.21-5.954.60.03618.2198.4
5.95-40.9735.30.03218.1198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FD5

3fd5


解像度: 1.882→40.845 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.63
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2131 1692 5.06 %Random selection
Rwork0.1732 ---
obs0.1753 33411 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 39.215 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 81.04 Å2 / Biso mean: 27.33 Å2 / Biso min: 7.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.636 Å20 Å2-0 Å2
2--6.8868 Å2-0 Å2
3----6.2507 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.882→40.845 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2399 0 5 293 2697
Biso mean--46.51 37.74 -
残基数----323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062495
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0183401
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072397
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005441
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.031908
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.882-1.93740.30331420.251126252767100
1.9374-1.99990.2911450.220126232768100
1.9999-2.07140.25421340.205226062740100
2.0714-2.15430.2581570.19122593275099
2.1543-2.25240.23511280.178126302758100
2.2524-2.37110.2621390.161926302769100
2.3711-2.51960.21131330.172826282761100
2.5196-2.71410.21481170.168226602777100
2.7141-2.98720.21711270.170626742801100
2.9872-3.41930.20531500.16912635278599
3.4193-4.30720.16991620.14832666282899
4.3072-40.85460.18711580.16662749290798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07420.54051.4441.31790.7653.60790.4215-0.32940.0387-0.0552-0.1558-0.02990.2334-0.1993-0.12150.07210.05990.00420.1904-0.08070.1117-24.334515.6785-32.3584
21.9291-0.8744-0.82971.83430.31811.77360.1184-0.42340.31690.0924-0.03220.0222-0.3171-0.0755-0.10390.0894-0.0220.02880.1609-0.07520.1198-17.111924.5024-20.1769
31.8429-0.07990.01491.2035-0.15250.86420.2372-0.3564-0.02580.0553-0.2712-0.2763-0.00630.1006-0.0140.0064-0.1023-0.08490.0917-0.08430.0159-9.18219.4025-21.6384
41.92930.0220.17351.06010.30561.87790.2718-0.3098-0.40660.2541-0.1836-0.11220.23880.0003-0.07430.1196-0.0357-0.08750.07880.01120.1597-10.1388-2.0921-23.9228
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 6:37)A6 - 37
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 38:112)A38 - 112
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 113:214)A113 - 214
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 215:330)A215 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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