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- PDB-5l0q: Crystal structure of the complex between ADAM10 D+C domain and a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l0q
タイトルCrystal structure of the complex between ADAM10 D+C domain and a conformation specific mAb 8C7.
要素
  • Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
  • mAb 8C7 heavy chain
  • mAb 8C7 light chain
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / ADAM protease / mAb / 8C7 / Notch signaling / therapeutic antibody / cancer stem cell / drug resistance / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Degradation of the extracellular matrix / ADAM10 endopeptidase / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cell adhesion / clathrin-coated vesicle / Neutrophil degranulation / Golgi-associated vesicle / amyloid precursor protein catabolic process ...Degradation of the extracellular matrix / ADAM10 endopeptidase / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Post-translational protein phosphorylation / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cell adhesion / clathrin-coated vesicle / Neutrophil degranulation / Golgi-associated vesicle / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / Notch signaling pathway / synaptic membrane / adherens junction / protein processing / metalloendopeptidase activity / SH3 domain binding / metallopeptidase activity / endopeptidase activity / in utero embryonic development / Golgi membrane / axon / protein phosphorylation / dendrite / protein kinase binding / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ADAM10, cysteine-rich domain / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / Metallo-peptidase family M12B Reprolysin-like / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin ...: / ADAM10, cysteine-rich domain / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / Metallo-peptidase family M12B Reprolysin-like / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.759 Å
データ登録者Xu, K. / Saha, N. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2016
タイトル: An activated form of ADAM10 is tumor selective and regulates cancer stem-like cells and tumor growth.
著者: Atapattu, L. / Saha, N. / Chheang, C. / Eissman, M.F. / Xu, K. / Vail, M.E. / Hii, L. / Llerena, C. / Liu, Z. / Horvay, K. / Abud, H.E. / Kusebauch, U. / Moritz, R.L. / Ding, B.S. / Cao, Z. / ...著者: Atapattu, L. / Saha, N. / Chheang, C. / Eissman, M.F. / Xu, K. / Vail, M.E. / Hii, L. / Llerena, C. / Liu, Z. / Horvay, K. / Abud, H.E. / Kusebauch, U. / Moritz, R.L. / Ding, B.S. / Cao, Z. / Rafii, S. / Ernst, M. / Scott, A.M. / Nikolov, D.B. / Lackmann, M. / Janes, P.W.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
B: mAb 8C7 light chain
C: mAb 8C7 heavy chain
D: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10
E: mAb 8C7 light chain
F: mAb 8C7 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,02925
ポリマ－138,8476
非ポリマー2,18219
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15470 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area59510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.326, 141.679, 268.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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抗体 , 2種, 4分子 BECF

#2: 抗体 mAb 8C7 light chain


分子量: 23712.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 mAb 8C7 heavy chain


分子量: 23930.732 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質 / 糖 , 2種, 6分子 AD

#1: タンパク質 Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 10 / ADAM 10 / Kuzbanian protein homolog / Mammalian disintegrin-metalloprotease / Myelin-associated ...ADAM 10 / Kuzbanian protein homolog / Mammalian disintegrin-metalloprotease / Myelin-associated metalloproteinase


分子量: 21780.699 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 455-646 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ADAM10, MADM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q10741, ADAM10 endopeptidase
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 349分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES, 0.2M NaCl, and 1.6 M ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.759→125.262 Å / Num. all: 52855 / Num. obs: 52855 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.4 % / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.155 / Rsym value: 0.125 / Net I/av σ(I): 5.556 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 234255
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.76-2.914.40.6751.1198.9
2.91-3.084.60.4891.6199.8
3.08-3.34.50.2962.6199.4
3.3-3.564.30.1834.1198.6
3.56-3.94.60.1345.6199.8
3.9-4.364.40.0819.1199.5
4.36-5.044.40.06111.3198
5.04-6.174.40.06311.2199.8
6.17-8.734.30.05113.3197.6
8.73-125.2624.20.03316.1196.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AO7

2ao7


解像度: 2.759→125.262 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2514 2689 5.1 %
Rwork0.2028 --
obs0.2052 52755 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.759→125.262 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9485 0 123 334 9942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26113313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9582304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0871449
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071717
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7593-2.80950.38881480.35322576X-RAY DIFFRACTION97
2.8095-2.86350.34191160.29812570X-RAY DIFFRACTION99
2.8635-2.92190.33171300.26722632X-RAY DIFFRACTION100
2.9219-2.98550.32031600.26282622X-RAY DIFFRACTION100
2.9855-3.05490.32221390.26682599X-RAY DIFFRACTION100
3.0549-3.13130.31241480.24892658X-RAY DIFFRACTION100
3.1313-3.2160.27881480.24332603X-RAY DIFFRACTION99
3.216-3.31070.28411530.24442620X-RAY DIFFRACTION99
3.3107-3.41750.25711250.2222569X-RAY DIFFRACTION98
3.4175-3.53970.24251480.19872614X-RAY DIFFRACTION98
3.5397-3.68140.23171370.18512611X-RAY DIFFRACTION100
3.6814-3.8490.23921410.17812687X-RAY DIFFRACTION100
3.849-4.05190.23071310.16792641X-RAY DIFFRACTION99
4.0519-4.30580.21111390.16122656X-RAY DIFFRACTION100
4.3058-4.63820.19731360.15392574X-RAY DIFFRACTION96
4.6382-5.1050.22061530.16372673X-RAY DIFFRACTION99
5.105-5.84370.23341360.17082734X-RAY DIFFRACTION100
5.8437-7.36240.24981450.19832653X-RAY DIFFRACTION96
7.3624-125.39080.21521560.20952774X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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