+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ky6 | ||||||
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Title | Human muscle fructose-1,6-bisphosphate aldolase | ||||||
Components | Fructose-bisphosphate aldolase A | ||||||
Keywords | LYASE / aldolase / muscle / glycolysis / glyconeogenesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information fructose binding / sperm head / ATP biosynthetic process / fructose-bisphosphate aldolase / binding of sperm to zona pellucida / fructose-bisphosphate aldolase activity / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / M band / I band ...fructose binding / sperm head / ATP biosynthetic process / fructose-bisphosphate aldolase / binding of sperm to zona pellucida / fructose-bisphosphate aldolase activity / Gluconeogenesis / fructose metabolic process / M band / I band / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / Glycolysis / muscle cell cellular homeostasis / striated muscle contraction / cytoskeletal protein binding / tubulin binding / platelet alpha granule lumen / actin filament organization / glycolytic process / actin cytoskeleton / tertiary granule lumen / Platelet degranulation / actin binding / regulation of cell shape / secretory granule lumen / protein homotetramerization / ficolin-1-rich granule lumen / cadherin binding / Neutrophil degranulation / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.941 Å | ||||||
Authors | Wisniewski, J. / Barciszewski, J. / Jaskolski, M. / Rakus, D. | ||||||
Funding support | Poland, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of human muscle aldolase Authors: Wisniewski, J. / Barciszewski, J. / Jaskolski, M. / Rakus, D. #1: Journal: Protein Sci. / Year: 1999 Title: Crystal structure of human muscle aldolase complexed with fructose 1,6-bisphosphate: mechanistic implications. Authors: Dalby, A. / Dauter, Z. / Littlechild, J.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ky6.cif.gz | 723 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ky6.ent.gz | 615.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ky6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ky6_validation.pdf.gz | 444.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ky6_full_validation.pdf.gz | 448.9 KB | Display | |
Data in XML | 5ky6_validation.xml.gz | 48.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5ky6_validation.cif.gz | 70.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ky/5ky6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ky/5ky6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2aldS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.18150/repod.1494374 / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39338.777 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Gaps in the sequence indicate residues that were not modelled because of poor electron density Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Tissue: muscle / Gene: ALDOA, ALDA / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / References: UniProt: P04075, fructose-bisphosphate aldolase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 1.6M ammonium citrate tribasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.2 / Wavelength: 0.91841 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: Dec 15, 2012 |
Radiation | Monochromator: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91841 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.94→46.72 Å / Num. obs: 112653 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 5.68 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Net I/σ(I): 10.01 |
Reflection shell | Resolution: 1.94→2.06 Å / Redundancy: 5.34 % / Rmerge(I) obs: 0.721 / Mean I/σ(I) obs: 2.85 / % possible all: 94.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2ALD Resolution: 1.941→46.721 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 23.06 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.941→46.721 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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