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- PDB-5kvm: Extracellular region of mouse GPR56/ADGRG1 in complex with FN3 mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kvm
タイトルExtracellular region of mouse GPR56/ADGRG1 in complex with FN3 monobody
要素
  • (Adhesion G-protein coupled receptor ...) x 2
  • FN3 monobody alpha5
キーワードCELL ADHESION / adhesion-GPCR / monobody / PLL / GAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebral cortex regionalization / cerebral cortex radial glia-guided migration / glial limiting end-foot / negative regulation of neuron migration / hematopoietic stem cell homeostasis / layer formation in cerebral cortex / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of neural precursor cell proliferation / extracellular matrix binding / neural precursor cell proliferation ...cerebral cortex regionalization / cerebral cortex radial glia-guided migration / glial limiting end-foot / negative regulation of neuron migration / hematopoietic stem cell homeostasis / layer formation in cerebral cortex / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of neural precursor cell proliferation / extracellular matrix binding / neural precursor cell proliferation / positive regulation of Rho protein signal transduction / seminiferous tubule development / Rho protein signal transduction / collagen binding / positive regulation of cell adhesion / G protein-coupled receptor activity / cell migration / heparin binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / angiogenesis / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PTX/LNS-Like (PLL) domain / GPCR-Autoproteolysis-INducing (GAIN) subdomain A / PTX/LNS-Like (PLL) domain / GPCR-Autoproteolysis-INducing (GAIN) subdomain A / GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain ...PTX/LNS-Like (PLL) domain / GPCR-Autoproteolysis-INducing (GAIN) subdomain A / PTX/LNS-Like (PLL) domain / GPCR-Autoproteolysis-INducing (GAIN) subdomain A / GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G-protein coupled receptor G1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.449 Å
データ登録者Salzman, G.S. / Ding, C. / Koide, S. / Arac, D.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F30-GM116455 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54-GM087519 米国
Brain Research Foundation 米国
引用ジャーナル: Neuron / : 2016
タイトル: Structural Basis for Regulation of GPR56/ADGRG1 by Its Alternatively Spliced Extracellular Domains.
著者: Salzman, G.S. / Ackerman, S.D. / Ding, C. / Koide, A. / Leon, K. / Luo, R. / Stoveken, H.M. / Fernandez, C.G. / Tall, G.G. / Piao, X. / Monk, K.R. / Koide, S. / Arac, D.
履歴
登録2016年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion G-protein coupled receptor G1
B: Adhesion G-protein coupled receptor G1
C: FN3 monobody alpha5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2377
ポリマ-51,7513
非ポリマー1,4864
43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6620 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area22360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.336, 120.336, 72.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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Adhesion G-protein coupled receptor ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adhesion G-protein coupled receptor G1 / G-protein coupled receptor 56 / Serpentine receptor cyt28


分子量: 40330.262 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Fragment (UNP residues 28-382) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adgrg1, Cyt28, Gpr56 / Cell (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8K209
#2: タンパク質・ペプチド Adhesion G-protein coupled receptor G1 / G-protein coupled receptor 56 / Serpentine receptor cyt28


分子量: 1030.237 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal fragment (UNP residues 383-391) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adgrg1, Cyt28, Gpr56 / Cell (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8K209

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 FN3 monobody alpha5


分子量: 10390.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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, 3種, 3分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][b-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 25分子

#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 80 mM sodium acetate pH 4.6, 19.5% glycerol, 16.9% PEG 600, 7.6% PEG 1000

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.449→46.391 Å / Num. obs: 22286 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.923 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 19.75
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.663 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CRANK2位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.449→46.391 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2633 1162 5.22 %
Rwork0.2146 --
obs0.2171 22242 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.449→46.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3576 0 98 24 3698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033783
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6115182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3152237
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043601
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004656
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4488-2.56020.34631440.29272617X-RAY DIFFRACTION99
2.5602-2.69520.30911400.2742617X-RAY DIFFRACTION100
2.6952-2.8640.33971440.25422629X-RAY DIFFRACTION100
2.864-3.08510.32671480.25012602X-RAY DIFFRACTION100
3.0851-3.39550.27921450.22422624X-RAY DIFFRACTION100
3.3955-3.88660.28341360.22252659X-RAY DIFFRACTION100
3.8866-4.89580.2411620.18382624X-RAY DIFFRACTION100
4.8958-46.39940.22211430.19822708X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0355-0.7876-1.10514.72090.92044.5864-0.03730.6548-0.05040.1365-0.07290.3793-0.0629-0.90450.04850.68850.2151-0.00550.66840.00830.555935.012617.392719.4839
22.5490.14980.54132.45031.20375.4765-0.10290.32140.2804-0.4666-0.33310.363-1.09-0.7760.21650.92740.3188-0.19370.4696-0.08540.539650.674812.5054-15.9711
35.9618-0.1495-2.3023.5443-0.85127.04650.4870.565-0.2391-0.5418-0.2884-0.1913-1.7588-0.1374-0.06251.22210.2346-0.22580.5103-0.04780.670355.772215.4427-24.681
44.76-4.61581.77024.95590.03377.2750.58550.34760.2598-2.09440.83790.64150.3367-0.1174-0.11670.9129-0.09230.09790.73480.65880.906471.51857.270711.6813
54.08520.4313-2.72135.674-3.42676.1394-0.1665-0.48880.12520.4259-0.13230.063-1.07420.61290.28970.9115-0.0586-0.12610.3851-0.00940.485367.872512.299720.3869
65.1246-0.4077-0.53431.5763-0.99470.8735-0.3351-0.2492-0.8920.42970.33970.1122-1.2428-0.3034-0.06890.99640.0716-0.03390.3448-0.09480.586555.125211.880820.8186
75.24380.311-3.21231.5331-1.8795.91180.1512-0.5726-0.36360.6312-0.09340.0166-0.590.6674-0.02830.92930.0023-0.00620.3492-0.02630.510263.558910.993623.5303
81.2092-0.746-0.14013.02810.15360.2069-0.0963-0.0016-0.06040.3238-0.26690.0373-1.2850.02640.20070.7636-0.0229-0.0720.235-0.03830.498263.77910.954610.4944
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 28 through 175 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 176 through 382 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 383 through 391 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 5 through 9 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 10 through 40 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 41 through 54 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 55 through 78 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 79 through 99 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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