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- PDB-5kl0: Crystal Structure of Phosphoglucomutase from Xanthomonas citri ci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kl0
タイトルCrystal Structure of Phosphoglucomutase from Xanthomonas citri citri complexed with Glucose-1,6-biphosphate
要素Phosphoglucomutase
キーワードISOMERASE / Phosphoglucomutase citrus canker
機能・相同性
機能・相同性情報


intramolecular phosphotransferase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA-Binding Protein / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Phosphoglucomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas axonopodis pv. citri (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.853 Å
データ登録者Goto, L.S. / Pereira, H.M. / Novo Mansur, M.T.M.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
CAPES23038.006942/2011-31 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2007/50910-2 ブラジル
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2016
タイトル: Structural and functional characterization of the phosphoglucomutase from Xanthomonas citri subsp. citri.
著者: Goto, L.S. / Vessoni Alexandrino, A. / Malvessi Pereira, C. / Silva Martins, C. / D'Muniz Pereira, H. / Brandao-Neto, J. / Marques Novo-Mansur, M.T.
履歴
登録2016年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年7月13日ID: 5BMR
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 1.32019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4433
ポリマ－51,0791
非ポリマー3632
水9,134507
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.980, 54.788, 173.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphoglucomutase


分子量: 51079.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas axonopodis pv. citri (strain 306) (バクテリア)
株: 306 / 遺伝子: xanA, XAC3579 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8PGN7
#2: 糖 ChemComp-G16 / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE 1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-glucose


タイプ: D-saccharide / 分子量: 339.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O12P2
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 12.5 % PEG 1000, 12.5 % PEG 3350, 12.5 % MPD, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 100 mM MES/Imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年10月24日 / 詳細: VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→19.613 Å / Num. obs: 35635 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.71 % / Biso Wilson estimate: 14.95 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.02 / Net I/σ(I): 45.06
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.85-1.960.04122.89189.5
1.96-2.10.03333.82198.9
2.1-2.260.02740.03198.7
2.26-2.480.02445.33199.3
2.48-2.760.02150.84199.3
2.76-3.180.01955.68199.4
3.18-3.870.01962.05199
3.87-5.370.01764.84198.7
5.37-19.6130.01762.88195.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
d*TREKデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BMN

5bmn


解像度: 1.853→19.613 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 16.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1851 1782 5 %Random Selection
Rwork0.1455 ---
obs0.1475 35633 97.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.853→19.613 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3450 0 21 507 3978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8934814
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2522108
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059530
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.853-1.90310.19981160.16012211X-RAY DIFFRACTION84
1.9031-1.95910.21541300.15142464X-RAY DIFFRACTION94
1.9591-2.02220.1931360.14272594X-RAY DIFFRACTION99
2.0222-2.09440.17791380.14082617X-RAY DIFFRACTION99
2.0944-2.17820.18171360.13432584X-RAY DIFFRACTION99
2.1782-2.27720.18481380.13962610X-RAY DIFFRACTION99
2.2772-2.3970.21181370.14642612X-RAY DIFFRACTION99
2.397-2.54690.18511390.1482649X-RAY DIFFRACTION100
2.5469-2.74310.18321410.15542668X-RAY DIFFRACTION99
2.7431-3.01820.21531390.15972645X-RAY DIFFRACTION99
3.0182-3.45290.20561420.15612690X-RAY DIFFRACTION99
3.4529-4.34250.15541410.12872693X-RAY DIFFRACTION99
4.3425-19.61440.16541490.1442814X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7752-0.0266-0.14391.48341.18382.2893-0.040.0753-0.0864-0.05390.01090.04640.17450.07570.03730.09540.02270.00680.1115-0.03180.1068-3.334-16.233817.4241
20.46520.0069-0.19680.8153-0.26341.0936-0.01040.0224-0.0065-0.0092-0.0052-0.0228-0.02560.00910.01720.04090.00390.00410.0793-0.01770.0782-15.01370.112731.2239
30.85850.25260.62920.6937-0.18392.2060.01450.1597-0.1042-0.11980.09320.0030.07360.0486-0.03310.0870.0062-0.00060.0788-0.02680.1104-28.9858.6514.353
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 181 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 182 through 372 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 373 through 470 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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