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- PDB-5kjn: SMYD2 in complex with AZ506 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kjn
タイトルSMYD2 in complex with AZ506
要素N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / TRANFERASE / histone methyltransferase / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6TL / (R,R)-2,3-BUTANEDIOL / S-ADENOSYLMETHIONINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Ferguson, A.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2016
タイトル: Design, Synthesis, and Biological Activity of Substrate Competitive SMYD2 Inhibitors.
著者: Cowen, S.D. / Russell, D. / Dakin, L.A. / Chen, H. / Larsen, N.A. / Godin, R. / Throner, S. / Zheng, X. / Molina, A. / Wu, J. / Cheung, T. / Howard, T. / Garcia-Arenas, R. / Keen, N. / ...著者: Cowen, S.D. / Russell, D. / Dakin, L.A. / Chen, H. / Larsen, N.A. / Godin, R. / Throner, S. / Zheng, X. / Molina, A. / Wu, J. / Cheung, T. / Howard, T. / Garcia-Arenas, R. / Keen, N. / Pendleton, C.S. / Pietenpol, J.A. / Ferguson, A.D.
履歴
登録2016年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,06214
ポリマ－49,3441
非ポリマー1,71813
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)154.871, 154.871, 52.286
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 49343.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 6種, 82分子

#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-BU3 / (R,R)-2,3-BUTANEDIOL / (2R,3R)-2,3-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-6TL / 5-[2-[4-[2-(1~{H}-indol-3-yl)ethyl]piperazin-1-yl]phenyl]-~{N}-(3-pyrrolidin-1-ylpropyl)pyridine-3-carboxamide / AZ506


分子量: 536.710 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H40N6O
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.1 M Tris-HCl, 5% ethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.973 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→54.76 Å / Num. obs: 16689 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 70.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.72→2.87 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 92.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3s7b

3s7b


解像度: 2.72→54.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.552 / SU Rfree Blow DPI: 0.281 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.286
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 845 5.06 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.165 16688 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7273 Å20 Å20 Å2
2--0.7273 Å20 Å2
3----1.4547 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→54.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3453 0 108 69 3630
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013636HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.194900HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1306SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes92HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes552HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3636HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.49
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion457SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4097SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.72→2.91 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 137 4.86 %
Rwork0.219 2682 -
all0.222 2819 -
obs--92.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -48.8895 Å / Origin y: -18.5164 Å / Origin z: -25.412 Å
111213212223313233
T-0.0819 Å20.0361 Å2-0.0146 Å2--0.0602 Å2-0.065 Å2---0.1256 Å2
L1.4774 °2-0.3805 °20.1353 °2-1.875 °20.188 °2--1.0405 °2
S0.0535 Å °-0.058 Å °-0.0106 Å °0.0184 Å °-0.1223 Å °0.1794 Å °0.1292 Å °0.0808 Å °0.0688 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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