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- PDB-5khq: Rasip1 RA domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5khq
タイトルRasip1 RA domain
要素Ras-interacting protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Rasip1 / Ras-Association domain / Rap effector
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane permeability / negative regulation of Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of integrin activation / Golgi stack / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of GTPase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / vasculogenesis / negative regulation of autophagy / cell-cell junction ...negative regulation of membrane permeability / negative regulation of Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of integrin activation / Golgi stack / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of GTPase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / vasculogenesis / negative regulation of autophagy / cell-cell junction / GTPase binding / angiogenesis / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Rasip1/Radil, cargo-binding domain / : / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain ...Rasip1/Radil, cargo-binding domain / : / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gingras, A.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association12SDG11610043 米国
American Heart Association16GRNT29650005 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Dimeric Rasip1 RA Domain Recognition of the Ras Subfamily of GTP-Binding Proteins.
著者: Gingras, A.R. / Puzon-McLaughlin, W. / Bobkov, A.A. / Ginsberg, M.H.
履歴
登録2016年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22017年10月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-interacting protein 1
B: Ras-interacting protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7833
ポリマ－32,6912
非ポリマー921
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.200, 89.200, 177.950
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Ras-interacting protein 1 / Rain


分子量: 16345.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5U651
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.5M Ammonium Sulfate and MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford Cryojet
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月21日 / 詳細: Mirror: Rh coated
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 10877 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 24.8 % / Biso Wilson estimate: 88.416 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 26.35
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.8-325.72.8142.1197.6
3-3.21.3554.19199.9
3.2-3.40.6158.271100
3.4-3.80.23817.54199.9
3.8-4.20.10533.261100
4.2-4.80.05847.75199.9
4.8-5.90.05554.75199.9
5.9-8.30.04462.591100
8.3-500.02882.09198.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0151精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KHO

5kho


解像度: 2.8→47.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 17.109 / SU ML: 0.307 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.417 / ESU R Free: 0.291 / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2618 544 5 %RANDOM
Rwork0.2344 ---
obs0.2358 10332 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 182.11 Å2 / Biso mean: 105.201 Å2 / Biso min: 65.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.29 Å21.64 Å20 Å2
2--3.29 Å20 Å2
3----10.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→47.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1558 0 6 9 1573
Biso mean--97.09 91.85 -
残基数----200
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191588
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.9692136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4535192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.84420.475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.99715257
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6911527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.60210.536792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.63815.742976
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.72110.853796
LS精密化 シェル解像度: 2.803→2.876 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 38 -
Rwork0.413 732 -
all-770 -
obs--99.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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