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- PDB-5kha: Structure of glutamine-dependent NAD+ synthetase from Acinetobact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kha
タイトルStructure of glutamine-dependent NAD+ synthetase from Acinetobacter baumannii in complex with adenosine diphosphate (ADP)
要素Glutamine-dependent NAD+ synthetase
キーワードLIGASE / SSGCID / Acinetobacter baumannii / Glutamine-dependent NAD+ synthetase / nadE / ADP / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing) / NAD+ synthase activity / NAD+ synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / NAD+ biosynthetic process / glutaminase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase ...Glutamine-dependent NAD(+) synthetase / NAD(+) synthetase / NAD/GMP synthase / NAD synthase / Nitrilase/N-carbamoyl-D-aminoacid amidohydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glutamine-dependent NAD(+) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of glutamine-dependent NAD+ synthetase from Acinetobacter baumannii in complex with adenosine diphosphate (ADP)
著者: Abendroth, J. / Delker, S.L. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine-dependent NAD+ synthetase
B: Glutamine-dependent NAD+ synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,0598
ポリマ－123,0092
非ポリマー1,0496
水11,205622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12870 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area36890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.880, 123.750, 73.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.930, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...
21(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSASNASN(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA2 - 3010 - 38
12ALAALALYSLYS(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA32 - 3340 - 41
13LYSLYSLYSLYS(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA3442
14LYSLYSCLCL(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA - E2 - 60210
15LYSLYSCLCL(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA - E2 - 60210
16LYSLYSCLCL(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA - E2 - 60210
17LYSLYSCLCL(chain A and (resid 2:30 or resid 32:33 or (resid...AA - E2 - 60210
21LYSLYSTHRTHR(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB2 - 2210 - 30
22GLNGLNGLNGLN(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB2331
23METMETCLCL(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB - H1 - 6029
24METMETCLCL(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB - H1 - 6029
25METMETCLCL(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB - H1 - 6029
26METMETCLCL(chain B and (resid 2:22 or (resid 23 and (name...BB - H1 - 6029

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要素

#1: タンパク質 Glutamine-dependent NAD+ synthetase / NAD synthetase / NAD synthetase / Glutamine amidotransferase chain of NAD synthetase / NAD ...NAD synthetase / NAD synthetase / Glutamine amidotransferase chain of NAD synthetase / NAD synthetase/glutamine amidotransferase chain of NAD synthetase / NAD+ synthase / NAD+ synthetase


分子量: 61504.609 Da / 分子数: 2 / 断片: AcbaC.18002.a.B1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: nadE, A7A43_14755, AB895_2341, AB988_2173, ABUW_3069, ACX60_14085, APD31_16600, AQ480_16865, IOMTU433_2979, IX87_01870, TE32_15345
プラスミド: AcbaC.18002.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: V5VHL3, NAD+ synthase (glutamine-hydrolysing), NAD+ synthase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 622 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Microlytic MCSG1, condition H5: 20% PEG 3350, 200mM KCl; AcbaC.18002.a.B1.PS02475 at 19.5mg/ml with 2mM of each AMPPNP, Glutamate, MgCl2, PPi; cryo: 20% EG with 2mM NAD/Mg; puck: exo0-1, tray: 266048 h5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月25日 / 詳細: Rigaku Varimax
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 69741 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 24.12 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 10.83
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.150.542.58198
2.15-2.210.4783.35199.4
2.21-2.280.4293.67198.8
2.28-2.350.3934199.4
2.35-2.420.3284.56199.4
2.42-2.510.3014.76199.7
2.51-2.60.2445.73199.7
2.6-2.710.2186.21199.7
2.71-2.830.1737.14199.6
2.83-2.970.1517.6199.7
2.97-3.130.1169.29199.8
3.13-3.320.08712.421100
3.32-3.550.06418.12199.8
3.55-3.830.05423.7199.5
3.83-4.20.04527.18199
4.2-4.70.03930.9198.9
4.7-5.420.03927.98199.6
5.42-6.640.04622.08199.4
6.64-9.390.03229.89199.5
9.39-500.02344.1195.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.1 Å41.24 Å
Translation2.1 Å41.24 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
PHENIXモデル構築
PHENIXdev_2429精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4f4h

4f4h


解像度: 2.1→41.242 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.72
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2103 2060 2.96 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.1663 69703 99.49 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.3 Å2 / Biso mean: 33.9518 Å2 / Biso min: 9.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→41.242 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8096 0 64 627 8787
Biso mean--33.5 38.05 -
残基数----1052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89811414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551298
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2845044
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4741X-RAY DIFFRACTION7.767TORSIONAL
12B4741X-RAY DIFFRACTION7.767TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.14890.31741410.24874399454098
2.1489-2.20260.23321660.215844704636100
2.2026-2.26220.25871340.24483461799
2.2622-2.32870.26111180.19774520463899
2.3287-2.40390.25791470.185444714618100
2.4039-2.48980.27911140.187945324646100
2.4898-2.58950.27041390.17944914630100
2.5895-2.70730.24441340.171845284662100
2.7073-2.850.19721330.169945204653100
2.85-3.02850.23581220.172845414663100
3.0285-3.26220.22171820.166345134695100
3.2622-3.59040.18721290.146545424671100
3.5904-4.10950.14421060.14144550465699
4.1095-5.17590.17141460.12674513465999
5.1759-41.24950.18851490.16464570471999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59160.1027-0.20810.89790.11971.1950.09370.00340.2637-0.00830.0672-0.2416-0.28640.3312-0.1290.2133-0.07850.02830.2455-0.05950.26131.44535.940656.5893
22.35550.1981-1.13640.96520.00482.0526-0.07430.069-0.3246-0.09480.0789-0.16450.13890.2685-0.00350.151-0.0011-0.02590.1929-0.04990.2293-1.3372-10.539258.661
31.5285-0.8346-0.56720.80220.58471.0233-0.0923-0.3639-0.18760.20450.07560.11530.09680.02610.01310.3269-0.03910.03630.24650.0190.1921-27.3234-3.911588.0476
41.4555-1.13710.531.26-0.53841.64290.0944-0.1432-0.43940.34280.04550.22520.4620.113-0.10790.3299-0.01120.06320.21950.05230.2538-17.9913-14.733283.0363
51.5421.9162-0.36697.3107-0.58251.2299-0.12680.0085-0.04880.01960.0933-0.43410.11670.03390.05070.24830.0115-0.01460.149-0.03240.2634-17.53224.804471.1054
62.8539-1.78330.60511.1278-0.22771.9947-0.03240.02120.13370.05670.0328-0.1195-0.03410.1170.00110.2976-0.00590.02560.1512-0.02550.267-20.271615.588165.163
71.79820.0630.39851.33580.53732.17510.05350.3552-0.199-0.2465-0.1860.2067-0.0234-0.49070.02560.20590.0432-0.02850.3782-0.07180.2153-38.97235.562441.3729
81.4207-0.10530.14291.25380.94551.590.1160.38730.2087-0.4371-0.1450.0391-0.6146-0.29020.04920.39710.134-0.00860.30450.04520.2086-38.587921.864444.7664
91.3501-0.3203-0.07951.241-0.32332.29860.0531-0.29060.26990.4129-0.01580.1146-0.4973-0.2632-0.04620.3350.02660.04390.296-0.06290.2476-46.243619.969481.4772
100.6557-0.2421-0.22411.2784-1.2971.5711-0.0633-0.28070.11090.256-0.0606-0.0677-0.21070.030.14260.3173-0.02970.03370.2384-0.04750.1923-32.500812.401785.1561
111.6494-0.7725-0.20110.925-0.59681.18820.1296-0.11920.52060.3554-0.03920.3517-0.4889-0.2365-0.00630.34590.04470.05060.2338-0.05290.2803-42.084426.707273.778
120.94490.62490.05184.76150.2691.552-0.0210.01390.0302-0.16970.12220.4876-0.026-0.0886-0.04660.1971-0.0239-0.02380.14070.010.2712-34.7458-12.97164.8507
130.0669-0.0001-0.29982.91040.01391.3284-0.005-0.01940.2025-0.04850.04850.181-0.0449-0.2778-0.01860.1797-0.0082-0.01770.2110.0130.2189-28.4161-3.947662.0862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 139 )A2 - 139
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 140 through 277 )A140 - 277
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 278 through 421 )A278 - 421
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 422 through 466 )A422 - 466
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 467 through 513 )A467 - 513
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 514 through 541 )A514 - 541
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1 through 139 )B1 - 139
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 140 through 277 )B140 - 277
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 278 through 343 )B278 - 343
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 344 through 421 )B344 - 421
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 422 through 466 )B422 - 466
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 467 through 513 )B467 - 513
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 514 through 541 )B514 - 541

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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