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- PDB-5kh6: SETDB1 in complex with a fragment candidate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kh6
タイトルSETDB1 in complex with a fragment candidate
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
キーワードTRANSFERASE / FRAGMENT SCREENING / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / DIAMOND I04-1 XCHEM / PANDDA
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / heterochromatin organization / transposable element silencing by heterochromatin formation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex ...[histone H3]-N6,N6-dimethyl-lysine9 N-methyltransferase / histone H3K9 trimethyltransferase activity / histone H3K9 monomethyltransferase activity / heterochromatin organization / transposable element silencing by heterochromatin formation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / promoter-specific chromatin binding / PKMTs methylate histone lysines / chromosome / methylation / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : ...Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / Domain of unknown function DUF5604 / Domain of unknown function (DUF5604) / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / Histone methyltransferase, Tudor domain 1 / Histone methyltransferase, Tudor domain 2 / Histone methyltransferase Tudor domain / Histone methyltransferase Tudor domain 1 / : / : / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Tudor domain / Tudor domain / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SH3 type barrels. - #140 / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl 3-(methylsulfonylamino)benzoate / ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Walker, J.R. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / von Delft, F. ...Walker, J.R. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / von Delft, F. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Santhakumar, V. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: SETDB1 in complex with a fragment candidate
著者: Walker, J.R. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / von Delft, F. / Brown, P.J. / Schapira, M. / ...著者: Walker, J.R. / Harding, R.J. / Mader, P. / Dobrovetsky, E. / Dong, A. / Collins, P. / Pearce, N. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / von Delft, F. / Brown, P.J. / Schapira, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Santhakumar, V. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,27521
ポリマ－24,6271
非ポリマー1,64720
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area11890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.760, 63.810, 70.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETDB1 / ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 ...ERG-associated protein with SET domain / ESET / Histone H3-K9 methyltransferase 4 / H3-K9-HMTase 4 / Lysine N-methyltransferase 1E / SET domain bifurcated 1


分子量: 24627.381 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETDB1, KIAA0067, KMT1E / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q15047, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 9種, 177分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-6SU / methyl 3-(methylsulfonylamino)benzoate / 3-(メチルスルホニルアミノ)安息香酸メチル


分子量: 229.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO4S
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG-3350, 0.2M lithium sulfate, 0.1M bis-tris. Trypsin had been added to the protein stock solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→27.69 Å / Num. obs: 21344 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.149 / Net I/σ(I): 10.1 / Num. measured all: 137998
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.87-1.916.81.536199.9
8.97-27.695.50.028196.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.26データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
autoXDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: isomorphous crystal stucture of SETDB1 in complex with a different fragment candidate

解像度: 2.05→27.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU R Cruickshank DPI: 0.502 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.198 / SU Rfree Blow DPI: 0.175 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.169
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 501 3.08 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.18 16266 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 114.42 Å2 / Biso mean: 32.94 Å2 / Biso min: 14.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.851 Å20 Å20 Å2
2--11.7849 Å20 Å2
3----5.9339 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→27.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1713 0 95 160 1968
Biso mean--62.35 42.61 -
残基数----211
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d815SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes36HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes529HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3677HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion227SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3634SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3677HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6603HARMONIC40.72
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.57
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.28
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.19 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 89 3.07 %
Rwork0.173 2812 -
all-2901 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.21112.1972-0.64834.5259-0.69681.6131-0.15680.1128-0.1555-0.29820.0508-0.27270.14970.08370.106-0.06150.01590.03410.0803-0.011-0.060240.150869.2421-3.0795
22.08940.4485-0.3171.1405-0.84521.94420.0009-0.09990.0360.0472-0.00530.03940.0731-0.04690.0044-0.09350.0127-0.00530.017-0.0143-0.116222.893867.12919.1986
31.57650.06650.59435.5004-0.06664.06590.10390.0463-0.1029-0.36850.05880.19170.21350.1209-0.1627-0.046-0.0105-0.01120.0948-0.0075-0.084810.180551.8915.8939
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|190 - 248 }A190 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|249 - 345 }A249 - 345
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|346 - 400 }A346 - 400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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