[日本語] English
万見
- PDB-5ker: Deer mouse recombinant hemoglobin from high altitude species -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ker
タイトルDeer mouse recombinant hemoglobin from high altitude species
要素
  • Alpha-globin
  • Beta globin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / oxygen-transport
機能・相同性
機能・相同性情報


hemoglobin complex / oxygen carrier activity / oxygen binding / iron ion binding / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily ...Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / Globin/Protoglobin / Globins / Globin domain profile. / Globin-like / Globin / Globin / Globin-like superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Alpha-globin / Beta-globin
類似検索 - 構成要素
生物種Peromyscus maniculatus (ネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.202 Å
データ登録者Inoguchi, N. / Natarajan, C. / Storz, J.F. / Moriyama, H.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: Alteration of the alpha 1 beta 2/ alpha 2 beta 1 subunit interface contributes to the increased hemoglobin-oxygen affinity of high-altitude deer mice.
著者: Inoguchi, N. / Mizuno, N. / Baba, S. / Kumasaka, T. / Natarajan, C. / Storz, J.F. / Moriyama, H.
履歴
登録2016年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月12日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Alpha-globin
D: Beta globin
E: Alpha-globin
F: Beta globin
G: Alpha-globin
H: Beta globin
A: Alpha-globin
B: Beta globin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,65316
ポリマ－122,7218
非ポリマー4,9328
水12,448691
1
C: Alpha-globin
D: Beta globin
A: Alpha-globin
B: Beta globin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8268
ポリマ－61,3604
非ポリマー2,4664
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10710 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area22930 Å2
手法PISA
2
E: Alpha-globin
F: Beta globin
G: Alpha-globin
H: Beta globin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8268
ポリマ－61,3604
非ポリマー2,4664
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10600 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.182, 229.618, 53.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.12, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Alpha-globin / Alpha-globin subunit / Hemoglobin alpha chain / Hemoglobin alpha subunit 2 / Hemoglobin alpha-subunit


分子量: 14893.987 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Peromyscus maniculatus (ネズミ) / 遺伝子: HBA, Hba, HBAT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A4ZQ87
#2: タンパク質
Beta globin / Beta-globin / Beta-globin subunit / HBB-T1 / HBB-T2


分子量: 15786.198 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Peromyscus maniculatus (ネズミ) / 遺伝子: HBB, HBB-T1, HBB-T2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7SBL4
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.86 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 26% (w/v) PEG 3350 in 50 mM sodium/potassium phosphate, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.56 Å / Num. obs: 65478 / % possible obs: 71 % / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 9.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.10.1_2155)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H2L

4h2l


解像度: 2.202→29.56 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.56 / 位相誤差: 21.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2017 2004 5.03 %
Rwork0.193 --
obs0.1935 39853 71.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.202→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8604 0 344 691 9639
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069220
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85212608
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7573120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2021-2.25710.35691190.33622180X-RAY DIFFRACTION58
2.2571-2.31810.28321100.2992344X-RAY DIFFRACTION61
2.3181-2.38630.31031310.28772359X-RAY DIFFRACTION63
2.3863-2.46330.3061240.28342387X-RAY DIFFRACTION63
2.4633-2.55130.25751420.24212468X-RAY DIFFRACTION65
2.5513-2.65340.20291340.19792466X-RAY DIFFRACTION65
2.6534-2.77410.17971250.19542529X-RAY DIFFRACTION67
2.7741-2.92020.19291460.20572547X-RAY DIFFRACTION68
2.9202-3.1030.19981510.20752669X-RAY DIFFRACTION70
3.103-3.34230.21111490.19362847X-RAY DIFFRACTION74
3.3423-3.6780.19471710.16973065X-RAY DIFFRACTION82
3.678-4.2090.17621600.15273219X-RAY DIFFRACTION84
4.209-5.29790.14691780.14653336X-RAY DIFFRACTION87
5.2979-29.56240.16921640.16733433X-RAY DIFFRACTION89

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る