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- PDB-5kdm: Crystal structure of EBV tegument protein BNRF1 in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kdm
タイトルCrystal structure of EBV tegument protein BNRF1 in complex with histone chaperone DAXX and histones H3.3-H4
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Histone H3.3
  • Histone H4
  • Major tegument protein
キーワードCHAPERONE / DNA BINDING PROTEIN / histone chaperone / Gene repression / CHAPERONE - DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / phosphoribosylformylglycinamidine synthase activity / intracellular transport of virus / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / viral tegument / negative regulation of chromosome condensation / Barr body ...cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / phosphoribosylformylglycinamidine synthase activity / intracellular transport of virus / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / cellular response to sodium arsenite / viral tegument / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / muscle cell differentiation / purine nucleotide biosynthetic process / oocyte maturation / nucleosomal DNA binding / nuclear androgen receptor binding / androgen receptor signaling pathway / nucleus organization / cellular response to cadmium ion / protein kinase activator activity / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / chromosome, centromeric region / spermatid development / regulation of protein ubiquitination / cellular response to unfolded protein / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / transcription regulator inhibitor activity / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / JNK cascade / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / heat shock protein binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of transcription cofactors / cellular response to copper ion / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / molecular condensate scaffold activity / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / PML body / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / Regulation of TP53 Degradation / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / p53 binding / transcription corepressor activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / host cell / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / HATs acetylate histones / cellular response to heat
類似検索 - 分子機能
Herpes virus tegument protein / Tegument protein, herpes virus, N-terminal domain / dsDNA viral tegument protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain ...Herpes virus tegument protein / Tegument protein, herpes virus, N-terminal domain / dsDNA viral tegument protein / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2170 / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Class I glutamine amidotransferase-like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H3.3 / Major tegument protein / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Huang, H. / Patel, D.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural basis underlying viral hijacking of a histone chaperone complex.
著者: Huang, H. / Deng, Z. / Vladimirova, O. / Wiedmer, A. / Lu, F. / Lieberman, P.M. / Patel, D.J.
履歴
登録2016年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / exptl_crystal / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
C: Death domain-associated protein 6
D: Major tegument protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6334
ポリマ－74,6334
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.216, 161.216, 117.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 15229.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codon plus / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codon plus / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 24725.328 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 178-389 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codon plus / 参照: UniProt: Q9UER7
#4: タンパク質 Major tegument protein / MTP / Protein p140


分子量: 23414.498 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 381-599 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain AG876) (ウイルス)
株: AG876 / 遺伝子: BNRF1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-codon plus / 参照: UniProt: Q1HVJ0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.22 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0, 0.8 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→50 Å / Num. obs: 22487 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 11 % / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 3.4→3.73 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1839精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H9N

4h9n


解像度: 3.5→48.157 Å / SU ML: 0.65 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.22
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2796 1134 5.04 %
Rwork0.2345 --
obs0.2368 22487 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→48.157 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4341 0 0 0 4341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6835975
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7031656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01783
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4974-3.65650.3841440.37572615X-RAY DIFFRACTION98
3.6565-3.84920.38171390.3452625X-RAY DIFFRACTION99
3.8492-4.09030.30861250.30662645X-RAY DIFFRACTION99
4.0903-4.40590.29571400.26522643X-RAY DIFFRACTION99
4.4059-4.84890.30691450.22762653X-RAY DIFFRACTION99
4.8489-5.54970.2521540.22152676X-RAY DIFFRACTION99
5.5497-6.98860.27951350.26562706X-RAY DIFFRACTION99
6.9886-48.16160.24581520.1762790X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68770.8384-0.76990.7997-0.42150.24780.27340.24310.71031.5177-0.583-0.381.21550.9257-0.00471.1479-0.21680.13551.46570.03631.5116-0.8411-73.8828-8.4967
20.47840.1864-0.773-0.0001-0.54830.63830.8531.74650.2880.2748-0.3586-1.8257-0.38971.18530.00221.31650.04940.15351.7676-0.01441.24428.097-70.7517-21.7987
31.01650.08940.39631.64892.13752.0526-0.3132.025-0.3575-0.4994-0.37750.4908-0.38491.968-0.00551.41150.20190.18932.135-0.17451.241520.1207-74.1355-39.6488
41.9599-0.63841.70560.1972-0.34730.9280.54370.15410.237-0.8553-1.07890.4091-0.05120.0866-0.00251.13110.00710.06511.40950.11091.362617.8889-61.4049-26.924
50.8115-0.3626-0.37320.15810.27080.353.8426-0.03160.34861.4115-3.86761.1561-2.76860.1402-0.00351.8338-0.13050.34781.61190.10041.611715.0526-40.1377-28.0438
60.5486-0.016-0.13390.0879-0.28720.03880.07020.57310.47380.2467-0.20590.5996-1.60770.78370.00150.9627-0.0148-0.04061.3333-0.11991.476626.1064-48.497-27.8847
70.78870.74790.1022.1634-1.24861.0751-0.50480.56231.69510.602-0.97042.081.2695-3.227-0.00251.17360.1358-0.22771.3008-0.03631.6159.0496-56.6256-34.8126
81.9498-0.1138-1.61940.1571-0.21082.09691.09753.6180.75830.12960.1036-1.03620.0798-4.609-0.0161.59210.397-0.0671.85590.09641.829510.7726-47.4165-31.0117
9-0.02390.42970.99230.95890.81584.78770.4290.4486-0.1136-1.5502-0.1533-0.30.24890.04430.00030.9885-0.18670.05151.56940.24081.696125.1551-65.2312-34.9155
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111.98880.5965-0.89880.266-0.66651.45660.012-0.2203-1.0360.82890.1848-0.9308-0.18241.194201.15270.22150.12851.6757-0.09671.204626.7876-69.9949-21.094
120.9436-0.71310.70733.045-1.30231.15360.7612-0.5781-1.65210.8751-0.8339-1.3306-0.6170.9714-0.01261.31970.0198-0.22481.38380.1021.2854-0.6262-84.6413-19.1378
130.88472.13861.56741.15461.01374.2326-0.2053-0.06950.3027-0.24730.10890.7348-0.14360.0026-0.00061.39970.13510.10841.4309-0.05631.27515.0282-68.5307-21.0955
143.49-1.6550.29291.245-1.0571.61610.3996-0.63171.0094-1.0729-1.01390.3363-2.2343-2.51630.00421.93620.27720.37261.4587-0.11942.08495.5559-43.5241-14.4514
151.2457-0.19410.20672.9678-2.08190.6746-0.11790.01230.7445-0.0265-0.1614-0.4017-0.1480.3020.00071.35440.0367-0.07771.4066-0.0031.413124.0149-57.6821-21.9661
163.87650.00870.20473.1547-3.50063.0810.12950.1074-0.73940.26220.45140.1815-0.1729-0.33020.00331.2192-0.1083-0.01511.0126-0.0581.316718.0622-82.33460.8554
172.47763.0822-1.13174.9025-2.27251.90240.1399-0.6748-0.23241.2599-0.6243-1.21770.38350.297-0.00011.34050.0024-0.24941.34880.01431.282119.9511-80.01017.6435
181.75290.4985-1.21540.28280.03540.7588-0.2139-1.29230.36341.76740.308-0.7783-0.13530.54090.00521.517-0.0637-0.30281.5907-0.07441.29624.0415-69.71928.28
194.44820.1099-3.42972.5131-1.34143.1523-0.3356-0.2841-0.05740.2635-0.04450.480.1619-0.5967-0.00091.1969-0.07920.01491.33080.03341.41968.7416-83.77565.6928
201.5508-0.1461.38742.423-1.76371.53041.3127-0.93550.0150.8828-1.2678-0.2313-1.1960.00330.01171.45130.11430.011.3546-0.2581.293913.7714-66.95350.5588
210.49450.1322-0.54841.2594-1.37950.54750.18771.57751.52540.9144-0.91180.058-0.96060.3730.00381.2875-0.2481-0.11041.8731-0.0921.602319.0787-67.7711-2.801
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4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 86 through 109 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 110 through 120 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 121 through 135 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 26 through 40 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 41 through 47 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 48 through 75 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 76 through 82 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 83 through 102 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 182 through 207 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 208 through 266 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 267 through 299 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 300 through 386 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 383 through 413 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 414 through 488 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 489 through 512 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 513 through 546 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 547 through 564 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 565 through 581 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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