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- PDB-5k54: Human muscle fructose-1,6-bisphosphatase E69Q mutant in active R-state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k54
タイトルHuman muscle fructose-1,6-bisphosphatase E69Q mutant in active R-state
要素Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
キーワードHYDROLASE / carbohydrate metabolism / glyconeogenesis / muscle izozyme / FBPase / R-state / Leucine lock / E69Q mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc ...sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / anchoring junction / gluconeogenesis / Z disc / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.717 Å
データ登録者Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Dzugaj, A. / Jaskolski, M. / Rakus, D.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2013/09/B/NZ1/01081 ポーランド
引用
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2011
タイトル: Structure of E69Q mutant of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Zarzycki, M. / Kolodziejczyk, R. / Maciaszczyk-Dziubinska, E. / Wysocki, R. / Jaskolski, M. / Dzugaj, A.
#2: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of human muscle fructose-1,6-bisphosphatase: novel quaternary states, enhanced AMP affinity, and allosteric signal transmission pathway.
著者: Shi, R. / Chen, Z.Y. / Zhu, D.W. / Li, C. / Shan, Y. / Xu, G. / Lin, S.X.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: T-to-R switch of muscle fructose-1,6-bisphosphatase involves fundamental changes of secondary and quaternary structure.
著者: Barciszewski, J. / Wisniewski, J. / Kolodziejczyk, R. / Jaskolski, M. / Rakus, D. / Dzugaj, A.
履歴
登録2016年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
Item: _pdbx_related_exp_data_set.data_reference / _pdbx_related_exp_data_set.metadata_reference
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6661
ポリマ－36,6661
非ポリマー00
水1,06359
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2

A: Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6644
ポリマ－146,6644
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area10480 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area44570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.138, 72.138, 235.017
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase isozyme 2 / FBPase 2 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 2 / Muscle FBPase


分子量: 36665.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: E69Q ENGINEERED MUTATION V85L IS A NATURAL VARIANT OF FBP2 Gaps in the sequence indicate residues that were not modeled because of poor electron density
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: skeletal muscle / 遺伝子: FBP2 / プラスミド: pkk223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C100 / 参照: UniProt: O00757, fructose-bisphosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 10mM magnesium chloride, 2M sodium chloride, 10% PEG6000, 10mM Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月22日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.717→34.481 Å / Num. obs: 33575 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 9.895 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 23.67
反射 シェル解像度: 1.717→1.82 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.793 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ET5

5et5


解像度: 1.717→34.481 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 28.02 / 詳細: H ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 999 2.98 %Random selection
Rwork0.2138 ---
obs0.2148 33573 99.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.717→34.481 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2165 0 0 59 2224
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0192197
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.682970
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.335811
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01371
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7165-1.8070.36961360.30124447X-RAY DIFFRACTION97
1.807-1.92020.27331400.25854568X-RAY DIFFRACTION100
1.9202-2.06850.26871420.22124625X-RAY DIFFRACTION100
2.0685-2.27660.25871420.21044631X-RAY DIFFRACTION100
2.2766-2.60590.24851430.21984657X-RAY DIFFRACTION100
2.6059-3.28280.23611450.22444726X-RAY DIFFRACTION100
3.2828-34.48810.23731510.19384920X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.08660.1295-0.28062.926-3.04053.36870.307-0.12750.01610.9877-0.3522-0.518-1.09720.45140.01660.4474-0.181-0.13440.32870.01740.632123.580342.03610.5916
23.00460.33040.57782.5412-0.69933.70580.0659-0.14050.26330.7423-0.2241-0.5824-0.06650.28570.06910.3901-0.07-0.12780.20610.01060.442420.406431.851217.3532
31.4480.22670.31273.57840.76252.15060.0734-0.05020.0110.2804-0.04070.17620.11-0.0789-0.02480.1548-0.01040.03420.14270.01280.21644.613119.38428.865
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 48 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 70 through 197 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 198 through 333 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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