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万見
- PDB-5k13: Crystal structure of the RAR alpha ligand-binding domain in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k13
タイトルCrystal structure of the RAR alpha ligand-binding domain in complex with an antagonist
要素Retinoic acid receptor alpha
キーワードTRANSCRIPTION / NHR ligand-binding domain / antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / embryonic camera-type eye development / chondroblast differentiation / glandular epithelial cell development / negative regulation of granulocyte differentiation / protein kinase B binding / cellular response to corticotropin-releasing hormone stimulus ...Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / trachea cartilage development / ventricular cardiac muscle cell differentiation / embryonic camera-type eye development / chondroblast differentiation / glandular epithelial cell development / negative regulation of granulocyte differentiation / protein kinase B binding / cellular response to corticotropin-releasing hormone stimulus / growth plate cartilage development / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / prostate gland development / negative regulation of cartilage development / retinoic acid-responsive element binding / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / nuclear glucocorticoid receptor binding / retinoic acid binding / response to vitamin A / apoptotic cell clearance / limb development / regulation of myelination / protein kinase A binding / ureteric bud development / Signaling by Retinoic Acid / DNA-binding transcription repressor activity / heterocyclic compound binding / positive regulation of interleukin-4 production / face development / alpha-actinin binding / germ cell development / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to estrogen stimulus / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / response to retinoic acid / positive regulation of neuron differentiation / hormone-mediated signaling pathway / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / negative regulation of miRNA transcription / liver development / response to cytokine / neural tube closure / female pregnancy / hippocampus development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of synaptic plasticity / multicellular organism growth / chromatin DNA binding / mRNA 5'-UTR binding / transcription coactivator binding / histone deacetylase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / actin cytoskeleton / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / response to ethanol / transcription regulator complex / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / protein phosphorylation / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Retinoic acid receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...: / : / Retinoic acid receptor / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6Q7 / Retinoic acid receptor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Wang, Y. / Stout, S.L.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2016
タイトル: Identification of potent and selective retinoic acid receptor gamma (RAR gamma ) antagonists for the treatment of osteoarthritis pain using structure based drug design.
著者: Hughes, N.E. / Bleisch, T.J. / Jones, S.A. / Richardson, T.I. / Doti, R.A. / Wang, Y. / Stout, S.L. / Durst, G.L. / Chambers, M.G. / Oskins, J.L. / Lin, C. / Adams, L.A. / Page, T.J. / Barr, ...著者: Hughes, N.E. / Bleisch, T.J. / Jones, S.A. / Richardson, T.I. / Doti, R.A. / Wang, Y. / Stout, S.L. / Durst, G.L. / Chambers, M.G. / Oskins, J.L. / Lin, C. / Adams, L.A. / Page, T.J. / Barr, R.J. / Zink, R.W. / Osborne, H. / Montrose-Rafizadeh, C. / Norman, B.H.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1642
ポリマ－27,6891
非ポリマー4751
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.496, 62.541, 49.347
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.050, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-713-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor alpha / RAR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group B member 1


分子量: 27689.123 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 176-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARA, NR1B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10276
#2: 化合物 ChemComp-6Q7 / 4-{5-(3-tert-butylphenyl)-1-[4-(methylsulfonyl)phenyl]-1H-pyrazol-3-yl}benzoic acid


分子量: 474.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H26N2O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 10-20% PEG 3350, 0.2M di-ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97983 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.715→23.932 Å / Num. obs: 26830 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rrim(I) all: 0.105 / Rsym value: 0.085 / Net I/av σ(I): 5.13 / Net I/σ(I): 11 / Num. measured all: 134739
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.715-1.814.50.4361.2191.4
1.81-1.925.10.3650.9196.7
1.92-2.055.20.1773.1197.2
2.05-2.215.20.1154.4197.5
2.21-2.4350.1283.1197.4
2.43-2.715.20.0758.4198.3
2.71-3.135.10.0698.8198.5
3.13-3.835.10.0658.9199
3.83-5.4250.05610.6198.7
5.42-23.9324.70.0589.8191.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.2.5データスケーリング
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DKF

1dkf


解像度: 1.85→23.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9377 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9162 / SU R Cruickshank DPI: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.145 / SU Rfree Blow DPI: 0.128 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.127
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2223 1106 5.14 %RANDOM
Rwork0.1945 ---
obs0.196 21510 97 %-
原子変位パラメータBiso max: 120.52 Å2 / Biso mean: 24.85 Å2 / Biso min: 3.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.186 Å20 Å21.0987 Å2
2---2.1835 Å20 Å2
3---0.9975 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.248 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→23.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1824 0 34 153 2011
Biso mean--15.74 33.44 -
残基数----235
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d692SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes47HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes288HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1917HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion267SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2403SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1917HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2612HARMONIC21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.54
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.32
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.94 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3772 128 4.62 %
Rwork0.3364 2643 -
all0.3383 2771 -
obs--94.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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