[日本語] English
万見
- PDB-5jya: Structures of Streptococcus agalactiae GBS GAPDH in different enz... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jya
タイトルStructures of Streptococcus agalactiae GBS GAPDH in different enzymatic states
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / NAD / GAPDH / Glycolysis / Ternary Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus agalactiae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Schormann, N. / Chattopadhyay, D.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of Group B Streptococcus Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase: Apo-Form, Binary and Ternary Complexes.
著者: Schormann, N. / Ayres, C.A. / Fry, A. / Green, T.J. / Banerjee, S. / Ulett, G.C. / Chattopadhyay, D.
履歴
登録2016年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,12912
ポリマ－152,7954
非ポリマー3,3348
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21870 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area43830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.025, 108.681, 90.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEAA3 - 33423 - 354
21ILEILEBB3 - 33423 - 354
12ALAALAAA3 - 33523 - 355
22ALAALACC3 - 33523 - 355
13ILEILEAA3 - 33423 - 354
23ILEILEDD3 - 33423 - 354
14ILEILEBB2 - 33422 - 354
24ILEILECC2 - 33422 - 354
15ALAALABB2 - 33522 - 355
25ALAALADD2 - 33522 - 355
16ILEILECC2 - 33422 - 354
26ILEILEDD2 - 33422 - 354

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 38198.801 Da / 分子数: 4 / 変異: C172S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae (バクテリア)
遺伝子: gap, gapA, EN72_09590, ERS039640_00200, ERS046921_00390, RDF_1710
プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q9ALW2, 酸化還元酵素; アルデヒドまたはケトンに対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-G3H / GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE / D-グリセルアルデヒド3-りん酸


分子量: 170.058 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 20-28% PEG4000, 0.1M Mes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月28日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Double-cooled crystal Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→87.55 Å / Num. obs: 29605 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.241 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QX6_A

解像度: 2.85→87.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 14.743 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.381 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21164 1969 6.7 %RANDOM
Rwork0.17419 ---
obs0.1767 27610 98.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.017 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0 Å2-0.02 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.85→87.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10069 0 216 161 10446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01910456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.029917
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3331.97414218
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.143322773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.98751331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42525.264454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.113151695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7011553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.21662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211951
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022304
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8384.2375348
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8384.2375347
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.056.3466671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.056.3466672
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.984.3995108
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.984.3985105
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3316.5097548
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.51332.35210773
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.5132.35910770
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A389260.06
12B389260.06
21A389780.07
22C389780.07
31A385060.07
32D385060.07
41B392360.07
42C392360.07
51B393820.06
52D393820.06
61C390720.07
62D390720.07
LS精密化 シェル解像度: 2.847→2.921 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 129 -
Rwork0.26 1830 -
obs--89.66 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る