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- PDB-3k73: Crystal Structure of Phosphate bound Holo Glyceraldehyde-3-phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k73
タイトルCrystal Structure of Phosphate bound Holo Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1 from MRSA252 at 2.5 Angstrom resolution
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / Glycolysis / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Mukherjee, S. / Dutta, D. / Saha, B. / Das, A.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1 from methicillin-resistant Staphylococcus aureus MRSA252 provides novel insights into substrate binding and catalytic mechanism.
著者: Mukherjee, S. / Dutta, D. / Saha, B. / Das, A.K.
履歴
登録2009年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年12月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Q: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1
Q: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
O: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
P: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
R: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,69716
ポリマ－145,2834
非ポリマー3,41312
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22690 Å2
ΔGint-167 kcal/mol
Surface area43550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.200, 104.851, 90.604
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.570, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11Q
21P
31R
41O

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 1 - 336 / Label seq-ID: 1 - 336

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1QA
2PC
3RD
4OB

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要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 1 / GAPDH 1


分子量: 36320.762 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MRSA252 / 遺伝子: gap, gap1, gapA, gapA1, SAR0828 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15(pREP4)
参照: UniProt: Q6GIL8, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.14 % / Mosaicity: 0.796 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 25% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年5月10日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→86.38 Å / Num. obs: 41937 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.02 % / Biso Wilson estimate: 46.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 8.1 / Scaling rejects: 959
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.86 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. measured all: 12030 / Num. unique all: 4163 / Χ2: 1.25 / % possible all: 99.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.69 Å19.14 Å
Translation2.69 Å19.14 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.8Lデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H48

3h48
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.5→19.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.206 / WRfactor Rwork: 0.164 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.853 / SU B: 22.984 / SU ML: 0.224 / SU R Cruickshank DPI: 0.244 / SU Rfree: 0.294 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.294 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2115 5 %RANDOM
Rwork0.177 ---
obs0.179 41927 99.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.97 Å2 / Biso mean: 60.342 Å2 / Biso min: 17.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.16 Å20 Å21.43 Å2
2---1.51 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10184 0 216 174 10574
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02210550
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.98314326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.54651342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67625.401461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.463151793
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5461556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6361.56639
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3942.510674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.06353911
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.93103651
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
Q1343TIGHT POSITIONAL0.050.05
O1343TIGHT POSITIONAL0.050.05
P1343TIGHT POSITIONAL0.060.05
R1343TIGHT POSITIONAL0.060.05
Q1198MEDIUM POSITIONAL0.060.5
O1198MEDIUM POSITIONAL0.060.5
P1198MEDIUM POSITIONAL0.060.5
R1198MEDIUM POSITIONAL0.060.5
Q1343TIGHT THERMAL0.130.5
O1343TIGHT THERMAL0.130.5
P1343TIGHT THERMAL0.130.5
R1343TIGHT THERMAL0.130.5
Q1198MEDIUM THERMAL0.152
O1198MEDIUM THERMAL0.162
P1198MEDIUM THERMAL0.152
R1198MEDIUM THERMAL0.152
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 160 -
Rwork0.287 2920 -
all-3080 -
obs--99.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7498-0.014-0.1191.68190.17930.95480.02340.12190.1446-0.2443-0.058-0.2006-0.06440.05070.03460.04170.0180.04390.09530.06640.101123.6654-0.66497.8518
21.1812-0.1763-0.17811.00860.01311.2794-0.0393-0.1525-0.02330.0565-0.0505-0.20640.10880.1460.08990.0399-0.0109-0.040.08210.04760.103628.4858-21.600239.6276
30.9676-0.2309-0.07961.0133-0.34281.26080.0003-0.08110.03150.05220.0220.182-0.0006-0.1873-0.02220.0111-0.02250.01470.0987-0.03350.0598-6.172-5.962134.3962
40.77370.11250.48871.61250.02041.83550.09530.0707-0.1487-0.2234-0.06660.10270.4668-0.1823-0.02860.1782-0.039-0.03870.0864-0.04770.06334.1047-33.64039.7408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1Q1 - 336
2X-RAY DIFFRACTION2O1 - 336
3X-RAY DIFFRACTION3P1 - 336
4X-RAY DIFFRACTION4R1 - 336

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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