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- PDB-5jtq: The structure of chaperone SecB in complex with unstructured MBP ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jtq
タイトルThe structure of chaperone SecB in complex with unstructured MBP binding site d
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • Protein-export protein SecB
キーワードCHAPERONE/PROTEIN BINDING / Molecular Chaperone / CHAPERONE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


preprotein binding / maintenance of unfolded protein / protein transport by the Sec complex / carbohydrate transmembrane transporter activity / protein targeting / protein tetramerization / unfolded protein binding / protein localization / protein transport / protein folding ...preprotein binding / maintenance of unfolded protein / protein transport by the Sec complex / carbohydrate transmembrane transporter activity / protein targeting / protein tetramerization / unfolded protein binding / protein localization / protein transport / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial protein export chaperone SecB / Preprotein translocase subunit SecB / Bacterial Protein-export protein SecB / SecB-like / SecB-like superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Bacterial protein export chaperone SecB / Preprotein translocase subunit SecB / Bacterial Protein-export protein SecB / SecB-like / SecB-like superfamily / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Protein-export protein SecB / Protein-export protein SecB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Huang, C. / Saio, T. / Rossi, P. / Kalodimos, C.G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the antifolding activity of a molecular chaperone.
著者: Huang, C. / Rossi, P. / Saio, T. / Kalodimos, C.G.
履歴
登録2016年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-export protein SecB
B: Protein-export protein SecB
C: Protein-export protein SecB
D: Protein-export protein SecB
E: Maltose-binding periplasmic protein
F: Maltose-binding periplasmic protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9086
ポリマ－78,9086
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area19500 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area33180 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
Protein-export protein SecB


分子量: 17287.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: secB, Z5036, ECs4487 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG88, UniProt: P0AG86*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 4879.627 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 108-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: malE, Z5632, ECs5017 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEY0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
121isotropic12D 1H-15N HSQC
131isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] E.coli Chaperone SecB, 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] E.coli Maltose Binding Protein (MBP) binding site d, 150 mM potassium chloride, 50 mM potassium ...内容: 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] E.coli Chaperone SecB, 300 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] E.coli Maltose Binding Protein (MBP) binding site d, 150 mM potassium chloride, 50 mM potassium phosphate, 50 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O
詳細: 1H, 13C-ILVMAT-Methyl labelling / Label: Sample_1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
300 uME.coli Chaperone SecB[U-100% 13C; U-100% 15N]1
300 uME.coli Maltose Binding Protein (MBP) binding site d[U-100% 13C; U-100% 15N]1
150 mMpotassium chloridenatural abundance1
50 mMpotassium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: condition_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 301 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III7001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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