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- PDB-5jqk: The Xray Crystal Structure of P. falciparum Aminopeptidase P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jqk
タイトルThe Xray Crystal Structure of P. falciparum Aminopeptidase P
要素Peptidase, putative
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / :
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Drinkwater, N. / McGowan, S.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1063786 オーストラリア
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2016
タイトル: Structure and substrate fingerprint of aminopeptidase P from Plasmodium falciparum.
著者: Drinkwater, N. / Sivaraman, K.K. / Bamert, R.S. / Rut, W. / Mohamed, K. / Vinh, N.B. / Scammells, P.J. / Drag, M. / McGowan, S.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase, putative
B: Peptidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,7368
ポリマ－154,3262
非ポリマー4106
水9,206511
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area51080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.740, 100.070, 106.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.37, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1040-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidase, putative


分子量: 77162.922 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 108-764 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF14_0517 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IKT5
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 45% 2 methyl 2,4 pentanediol 0.1 M sodium cacodylate pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→70.75 Å / Num. obs: 229848 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.7 % / Net I/σ(I): 8.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CTZ

3ctz


解像度: 2.35→44.993 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 3020 4.9 %
Rwork0.1886 --
obs0.1904 119845 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→44.993 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9597 0 14 511 10122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85113324
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7733476
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.38670.36171420.31792658X-RAY DIFFRACTION99
2.3867-2.42580.3321280.30532617X-RAY DIFFRACTION99
2.4258-2.46770.33031410.28422669X-RAY DIFFRACTION99
2.4677-2.51250.32571500.26842591X-RAY DIFFRACTION99
2.5125-2.56090.30281310.25392674X-RAY DIFFRACTION99
2.5609-2.61310.29681410.24922671X-RAY DIFFRACTION99
2.6131-2.66990.29861540.24522590X-RAY DIFFRACTION99
2.6699-2.7320.30691340.24092663X-RAY DIFFRACTION100
2.732-2.80040.26751260.22822660X-RAY DIFFRACTION99
2.8004-2.87610.24821400.21232659X-RAY DIFFRACTION99
2.8761-2.96070.25211260.21992666X-RAY DIFFRACTION99
2.9607-3.05620.2791440.20322666X-RAY DIFFRACTION100
3.0562-3.16540.24591420.19832635X-RAY DIFFRACTION100
3.1654-3.29210.20391320.18112663X-RAY DIFFRACTION100
3.2921-3.44190.21431390.18152674X-RAY DIFFRACTION100
3.4419-3.62330.21881300.16712665X-RAY DIFFRACTION99
3.6233-3.85020.19161340.15052711X-RAY DIFFRACTION100
3.8502-4.14730.1691330.14812657X-RAY DIFFRACTION100
4.1473-4.56430.16831270.1392682X-RAY DIFFRACTION100
4.5643-5.22390.20361380.15832710X-RAY DIFFRACTION100
5.2239-6.57820.23331470.1992655X-RAY DIFFRACTION99
6.5782-45.00110.18241410.17532764X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.7797 Å / Origin y: 65.8301 Å / Origin z: 131.4545 Å
111213212223313233
T0.3088 Å20.0583 Å2-0.0093 Å2-0.3564 Å2-0.1175 Å2--0.3138 Å2
L1.9414 °2-0.1012 °20.3563 °2-0.8901 °20.018 °2--0.6923 °2
S0.1196 Å °0.5336 Å °-0.3964 Å °-0.082 Å °-0.0458 Å °0.0498 Å °0.0775 Å °-0.0329 Å °-0.0166 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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