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- PDB-5jlb: Crystal structure of SETD2 bound to histone H3.3 K36I peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jlb
タイトルCrystal structure of SETD2 bound to histone H3.3 K36I peptide
要素
  • Histone H3.3
  • Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
キーワードTRANSFERASE / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development ...mesoderm morphogenesis / morphogenesis of a branching structure / peptidyl-lysine trimethylation / coronary vasculature morphogenesis / cell migration involved in vasculogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in mitosis / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / embryonic placenta morphogenesis / histone H3K36 trimethyltransferase activity / pericardium development / regulation of mRNA export from nucleus / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / stem cell development / histone H3K36 methyltransferase activity / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / nucleosome organization / response to type I interferon / protein-lysine N-methyltransferase activity / muscle cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / positive regulation of ossification / response to alkaloid / regulation of protein localization to chromatin / response to metal ion / oocyte maturation / histone H3 methyltransferase activity / nucleosomal DNA binding / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleus organization / spermatid development / endodermal cell differentiation / positive regulation of interferon-alpha production / single fertilization / alpha-tubulin binding / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / forebrain development / positive regulation of autophagy / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / regulation of cytokinesis / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / neural tube closure / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / : / NoRC negatively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / angiogenesis / defense response to virus / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains ...Histone-lysine N-methyltransferase SETD2, animal / Set2 Rpb1 interacting domain superfamily / SETD2/Set2, SET domain / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / TFIIS/LEDGF domain superfamily / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / WW domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / THIOCYANATE ION / Histone H3.3 / Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Li, H. / Yang, S.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2016
タイトル: Molecular basis for oncohistone H3 recognition by SETD2 methyltransferase
著者: Yang, S. / Zheng, X. / Lu, C. / Li, G.M. / Allis, C.D. / Li, H.
履歴
登録2016年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD2
B: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,52411
ポリマ－33,5852
非ポリマー9399
水5,945330
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.593, 76.844, 77.264
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD2 / HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin- ...HIF-1 / Huntingtin yeast partner B / Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-1 / Huntingtin-interacting protein B / Lysine N-methyltransferase 3A / SET domain-containing protein 2 / hSET2 / p231HBP


分子量: 32042.568 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, UNP residues 1434-1711 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BYW2, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3


分子量: 1542.784 Da / 分子数: 1 / 断片: H3 peptide, UNP residues 30-43 / Mutation: K36I / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243

-
非ポリマー , 5種, 339分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 % / Mosaicity: 0.313 ° / Mosaicity esd: 0.005 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M KSCN, 0.1 M Bis-Tris Propane, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 58483 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 17.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 2.335 / Net I/av σ(I): 55.42 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 541322
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.5-1.537.20.7541100
1.53-1.557.20.591100
1.55-1.587.20.4871100
1.58-1.627.20.4021100
1.62-1.657.20.351100
1.65-1.697.20.2751100
1.69-1.737.30.2311100
1.73-1.787.30.1851100
1.78-1.837.30.1541100
1.83-1.897.20.1261100
1.89-1.967.30.1121100
1.96-2.047.30.0951100
2.04-2.137.20.0861100
2.13-2.249.70.1231100
2.24-2.3814.20.1451100
2.38-2.5613.90.1171100
2.56-2.8213.70.0931100
2.82-3.2313.70.0781100
3.23-4.07130.0631100
4.07-5012.10.051199.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H12

4h12


解像度: 1.5→34.516 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.8
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1903 2842 4.87 %random selection
Rwork0.1642 ---
obs0.1655 58391 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.92 Å2 / Biso mean: 29.4487 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→34.516 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2102 0 50 330 2482
Biso mean--28.09 39.35 -
残基数----262
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052187
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9142924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.301843
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4994-1.52530.2661530.23432636278996
1.5253-1.5530.25091270.204927692896100
1.553-1.58290.19681410.198927422883100
1.5829-1.61520.19611430.182927302873100
1.6152-1.65030.1761520.17627372889100
1.6503-1.68870.19381630.165927452908100
1.6887-1.7310.19221460.164727492895100
1.731-1.77780.18761410.166627412882100
1.7778-1.83010.20091610.161127422903100
1.8301-1.88910.18851550.15927542909100
1.8891-1.95660.17591370.160527692906100
1.9566-2.0350.18121230.157527812904100
2.035-2.12760.17861570.159727532910100
2.1276-2.23970.19041390.162327752914100
2.2397-2.380.19171250.169927882913100
2.38-2.56370.20711190.176328432962100
2.5637-2.82160.20411300.173928122942100
2.8216-3.22970.16481110.166128602971100
3.2297-4.0680.1671620.14828453007100
4.068-34.52480.21381570.158829783135100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.68550.2805-0.43310.517-0.39231.753-0.0157-0.2625-0.10540.2130.0135-0.15320.26190.52-0.00390.24020.0627-0.04950.32940.01260.2272-5.2886-0.46174.8632
20.5108-0.24150.36510.21070.19511.1495-0.0226-0.5209-0.16130.103-0.0887-0.1719-0.2471-0.1213-0.08410.23650.05030.06610.43880.07120.3828-33.24485.239123.7909
30.60970.19340.21010.9726-0.21280.9057-0.0184-0.1119-0.03460.0740.00390.05450.0881-0.19280.00050.18130.03010.00290.2010.01430.1729-28.60194.787216.9402
40.299-0.14480.20490.04810.06540.5586-0.09340.1208-0.1517-0.04870.06120.06990.4876-0.19260.00650.2375-0.02160.03230.16060.0090.2119-18.5968-6.5149-2.9909
50.85870.5542-0.36980.9155-0.70350.90340.0101-0.14380.06290.17980.0084-0.0343-0.18020.0939-0.00010.1669-0.0205-0.00540.14-0.02480.1796-9.851214.1609-2.3152
60.6714-0.0708-0.66710.5673-0.57311.5106-0.03870.0217-0.07490.01350.0450.01610.0181-0.0873-00.14910.0092-0.01430.1372-0.00740.1639-21.04383.7980.391
70.975-0.0056-0.14810.57020.3830.799-0.05760.28970.1514-0.28770.04770.0149-0.1891-0.1851-0.00080.21060.0104-0.01360.20080.01090.187-17.945511.2549-15.0039
80.1451-0.10440.20540.39930.12350.42910.12780.2805-0.1444-0.2459-0.1110.0323-0.3329-0.26420.01240.21120.0193-0.0110.2091-0.01810.1858-20.701312.11-8.3557
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1447 through 1485 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1486 through 1511 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1512 through 1551 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1552 through 1574 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1575 through 1616 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1617 through 1662 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1663 through 1703 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 29 through 42 )B29 - 42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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