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- PDB-5jk7: The X-ray structure of the DDB1-DCAF1-Vpr-UNG2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jk7
タイトルThe X-ray structure of the DDB1-DCAF1-Vpr-UNG2 complex
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • Protein VPRBP
  • Protein Vpr
  • Uracil-DNA glycosylase
キーワードViral protein/DNA BINDING PROTEIN / Cullin4-RING E3 ubiquitin ligase HIV-1 Vpr UNG2 / DNA BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex / Viral protein-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / uracil DNA N-glycosylase activity / V(D)J recombination ...cell competition in a multicellular organism / histone H2AT120 kinase activity / symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / uracil DNA N-glycosylase activity / V(D)J recombination / isotype switching / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / ribosomal small subunit binding / viral release from host cell / cullin family protein binding / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / proteasomal protein catabolic process / post-translational protein modification / positive regulation of gluconeogenesis / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / B cell differentiation / nuclear estrogen receptor binding / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / symbiont-mediated activation of host apoptosis / nucleotide-excision repair / sperm end piece / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / protein homooligomerization / regulation of circadian rhythm / base-excision repair / virion component / DNA Damage Recognition in GG-NER / viral penetration into host nucleus / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / fibrillar center / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / host cell / site of double-strand break / sperm principal piece / Neddylation / sperm midpiece / host extracellular region / monoatomic ion transmembrane transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / symbiont entry into host cell / regulation of DNA-templated transcription / centrosome / DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / host cell nucleus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / : / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4730 / Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / VPRBP/DCAF1 family / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4730 / Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / VPRBP/DCAF1 family / DNA polymerase; domain 1 - #910 / Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Lissencephaly type-1-like homology motif / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / : / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / DNA polymerase; domain 1 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Vpr / Uracil-DNA glycosylase / DNA damage-binding protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Calero, G. / Ahn, J. / Wu, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM082251 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: The DDB1-DCAF1-Vpr-UNG2 crystal structure reveals how HIV-1 Vpr steers human UNG2 toward destruction.
著者: Wu, Y. / Zhou, X. / Barnes, C.O. / DeLucia, M. / Cohen, A.E. / Gronenborn, A.M. / Ahn, J. / Calero, G.
履歴
登録2016年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA damage-binding protein 1
C: Protein VPRBP
D: Uracil-DNA glycosylase
E: Protein VPRBP
F: Protein Vpr
G: Uracil-DNA glycosylase
H: Protein Vpr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)410,1118
ポリマ－410,1118
非ポリマー00
水00
1
A: DNA damage-binding protein 1
C: Protein VPRBP
G: Uracil-DNA glycosylase
H: Protein Vpr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,0564
ポリマ－205,0564
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA damage-binding protein 1
D: Uracil-DNA glycosylase
E: Protein VPRBP
F: Protein Vpr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,0564
ポリマ－205,0564
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.900, 128.200, 129.200
Angle α, β, γ (deg.)75.11, 89.44, 65.37
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 127097.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 Protein VPRBP / DDB1- and CUL4-associated factor 1 / HIV-1 Vpr-binding protein / VprBP / Serine/threonine-protein ...DDB1- and CUL4-associated factor 1 / HIV-1 Vpr-binding protein / VprBP / Serine/threonine-protein kinase VPRBP / Vpr-interacting protein


分子量: 41178.234 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1045-1396 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPRBP, DCAF1, KIAA0800, RIP
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q9Y4B6, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase / UDG


分子量: 25382.957 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 85-304 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UNG, DGU, UNG1, UNG15
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P13051, uracil-DNA glycosylase
#4: タンパク質 Protein Vpr / R ORF protein / Viral protein R


分子量: 11396.878 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate NY5 / 遺伝子: vpr
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P12520

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.91 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: batch mode / 詳細: 100 mM Na Ctrate, pH 5.6, 11% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.49→40.3 Å / Num. obs: 77315 / Biso Wilson estimate: 188.78 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化解像度: 3.49→40.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9415 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9297 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.422
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2065 2463 3.19 %RANDOM
Rwork0.1761 ---
obs0.1771 77315 90.57 %-
原子変位パラメータBiso mean: 193.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-35.4144 Å28.5994 Å2-3.5484 Å2
2---12.8258 Å230.1584 Å2
3----22.5886 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.036 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.49→40.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27701 0 0 0 27701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0128308HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.3438379HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d9774SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes732HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4086HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it28308HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.72
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion23.98
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3683SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact32509SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.49→3.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2822 37 3.78 %
Rwork0.2615 943 -
all0.2622 980 -
obs--90.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8735-0.233-0.33951.396-0.11340.6524-0.1507-0.4977-0.2269-0.07080.3810.38240.0901-0.4685-0.2303-0.5573-0.1195-0.2236-0.04210.2540.1232-17.5742-14.4232-0.5646
23.4853-1.29411.43784.12351.17734.92640.02051.04920.2361-1.2996-0.1968-1.32-0.15981.5590.17630.55610.37740.30360.3836-0.0566-0.325568.702110.2577-70.1731
34.62570.3461.13062.7789-0.86892.2006-0.06930.0773-1.0783-0.11310.0697-0.2603-0.10750.2414-0.0004-0.4281-0.0610.0884-0.1917-0.24830.316230.4255-4.3545-4.6433
44.727-2.4286-0.83115.8435-0.18792.86340.0341-0.41580.43220.47940.04810.3427-0.8711-0.2353-0.08210.42320.11630.1082-0.4209-0.4008-0.170216.600743.17057.0215
52.5289-1.9194-0.43833.66670.67294.68810.32350.6231-0.2358-0.2561-0.33940.3317-0.3277-0.4570.0160.01160.0237-0.1727-0.3157-0.1579-0.30730.348827.4504-43.9669
64.84480.4179-3.32942.2099-0.15567.2293-0.07210.37330.045-0.40960.10240.5177-0.1924-0.4981-0.03030.03420.1401-0.0019-0.5551-0.08950.022722.051737.7883-20.5679
76.7360.28451.70483.9903-1.07823.7730.048-0.29170.25660.059-0.2285-0.5395-0.57160.71020.1805-0.0825-0.5146-0.1421-0.1041-0.09980.133665.090837.9829-8.1119
87.61763.76-3.63453.5234-2.67755.96020.0094-0.0646-0.23250.144-0.104-0.13410.10820.33450.0946-0.5701-0.1261-0.1154-0.2785-0.1341-0.23949.286614.6677-4.0451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }
7X-RAY DIFFRACTION7{ G|* }
8X-RAY DIFFRACTION8{ H|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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