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- PDB-5jjz: Chromo domain of human Chromodomain Protein, Y-Like 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jjz
タイトルChromo domain of human Chromodomain Protein, Y-Like 2
要素
  • Chromodomain Y-like protein 2
  • LYS-LYS-LYS-ALA-ARG-MLY-SER-ALA-GLY-ALA-ALA-LYS-TYR
キーワードPROTEIN BINDING / CDYL2 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K27me3 reader activity / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / histone H3K9me2/3 reader activity / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / : / heterochromatin / euchromatin ...histone H3K27me3 reader activity / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / histone H3K9me2/3 reader activity / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / : / heterochromatin / euchromatin / chromatin DNA binding / histone deacetylase binding / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / double-stranded DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Chromo domain, conserved site / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Chromo domain signature. / Chromo domain ...: / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Chromo domain, conserved site / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H1.4 / Chromodomain Y-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者DONG, A. / DOMBROVSKI, L. / LOPPNAU, P. / TEMPEL, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / MIN, J. / WU, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: The crystal structure of CDYL2 domain of human CDYL2 protein
著者: WU, H. / DONG, A. / ZENG, H. / ELBAKKOURI, M. / BARSYTE, D. / VEDADI, M. / TATLOCK, J. / OWEN, D. / BUNNAGE, M. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / BROWN, P.J.
履歴
登録2016年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromodomain Y-like protein 2
B: LYS-LYS-LYS-ALA-ARG-MLY-SER-ALA-GLY-ALA-ALA-LYS-TYR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5492
ポリマ－11,5492
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area470 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4780 Å2
手法PISA
2
A: Chromodomain Y-like protein 2
B: LYS-LYS-LYS-ALA-ARG-MLY-SER-ALA-GLY-ALA-ALA-LYS-TYR

A: Chromodomain Y-like protein 2
B: LYS-LYS-LYS-ALA-ARG-MLY-SER-ALA-GLY-ALA-ALA-LYS-TYR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0984
ポリマ－23,0984
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_444-y-1,-x-1,-z-1/61
Buried area2400 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area8090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.962, 57.962, 98.824
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain Y-like protein 2 / CDY-like 2


分子量: 10109.275 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDYL2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)V2RpRARE / 参照: UniProt: Q8N8U2
#2: タンパク質・ペプチド LYS-LYS-LYS-ALA-ARG-MLY-SER-ALA-GLY-ALA-ALA-LYS-TYR


分子量: 1439.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: sequence from Human histone H1K26me(21-33) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10412*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M K/Na tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 7130 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 21.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Χ2: 1.413 / Net I/av σ(I): 84.631 / Net I/σ(I): 15.5 / Num. measured all: 153213
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.0316.50.845198.8
2.03-2.0718.70.779199.4
2.07-2.11210.65199.7
2.11-2.1522.80.4951100
2.15-2.222.60.421100
2.2-2.25230.3391100
2.25-2.31230.311100
2.31-2.3723.10.2231100
2.37-2.4422.80.1841100
2.44-2.5222.80.1451100
2.52-2.61230.1151100
2.61-2.7122.60.1061100
2.71-2.8422.70.0821100
2.84-2.9922.40.061100
2.99-3.1722.30.051100
3.17-3.4222.10.0441100
3.42-3.7621.40.0431100
3.76-4.3120.70.0431100
4.31-5.4319.80.0371100
5.43-5017.40.03195.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation35.22 Å2.44 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HAE

4hae


解像度: 2→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 9.096 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED. Authors state: density only supports (with clashes) 4 of supposedly 13 peptide residues. Direction of peptide main ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED. Authors state: density only supports (with clashes) 4 of supposedly 13 peptide residues. Direction of peptide main chain opposite of what is seen in 3R93,3SVM (MPP8). Peptide segment of only 4 length and lack of plausible main chain interactions with host chromodomain weakens the evidence for novel binding mode. Nevertheless, a reasonable hypothesis for future studies.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2601 390 5.5 %RANDOM
Rwork0.2298 ---
obs0.2315 6702 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 104.13 Å2 / Biso mean: 50.308 Å2 / Biso min: 34.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.25 Å2-0.62 Å20 Å2
2---1.25 Å20 Å2
3---4.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数516 0 0 17 533
Biso mean---50.93 -
残基数----63
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.019530
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3931.925714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89631063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.642561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.15323.79329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.3481583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.672153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5363.471248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5333.487249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3795.172307
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 26 -
Rwork0.32 471 -
all-497 -
obs--99.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.5391 Å / Origin y: -22.3033 Å / Origin z: -3.6285 Å
111213212223313233
T0.0762 Å2-0.0246 Å2-0.0838 Å2-0.1183 Å20.0206 Å2--0.1265 Å2
L3.9167 °20.8926 °20.9617 °2-4.7603 °20.8982 °2--3.3627 °2
S-0.0024 Å °0.0793 Å °-0.3261 Å °-0.1428 Å °0.1638 Å °0.0683 Å °0.1855 Å °0.0349 Å °-0.1614 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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