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- PDB-5jjd: crystal structure of the ceramide transfer protein PH and START d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jjd
タイトルcrystal structure of the ceramide transfer protein PH and START domain complex
要素(Collagen type IV alpha-3-binding protein) x 2
キーワードLIPID TRANSPORT / CERT / PH / START / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intermembrane sphingolipid transfer / ceramide transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / ER to Golgi ceramide transport / ceramide binding / intermembrane lipid transfer / ceramide metabolic process / Sphingolipid de novo biosynthesis ...intermembrane sphingolipid transfer / ceramide transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / ceramide 1-phosphate transfer activity / ER to Golgi ceramide transport / ceramide binding / intermembrane lipid transfer / ceramide metabolic process / Sphingolipid de novo biosynthesis / endoplasmic reticulum organization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / lipid homeostasis / heart morphogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / mitochondrion organization / muscle contraction / cell morphogenesis / kinase activity / in utero embryonic development / cell population proliferation / immune response / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
STARD11, START domain / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like ...STARD11, START domain / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Ceramide transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.403 Å
データ登録者Prashek, J. / Bouyain, S. / Yao, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1 R15 GM113200-01 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / : 2017
タイトル: Interaction between the PH and START domains of ceramide transfer protein competes with phosphatidylinositol 4-phosphate binding by the PH domain.
著者: Prashek, J. / Bouyain, S. / Fu, M. / Li, Y. / Berkes, D. / Yao, X.
履歴
登録2016年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen type IV alpha-3-binding protein
B: Collagen type IV alpha-3-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8526
ポリマ-40,3832
非ポリマー4694
1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.761, 60.914, 95.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Collagen type IV alpha-3-binding protein / Ceramide transfer protein / hCERT / Goodpasture antigen-binding protein / GPBP / START domain- ...Ceramide transfer protein / hCERT / Goodpasture antigen-binding protein / GPBP / START domain-containing protein 11 / StARD11 / StAR-related lipid transfer protein 11


分子量: 12345.551 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 148-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL4A3BP, CERT, STARD11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5P4
#2: タンパク質 Collagen type IV alpha-3-binding protein / Ceramide transfer protein / hCERT / Goodpasture antigen-binding protein / GPBP / START domain- ...Ceramide transfer protein / hCERT / Goodpasture antigen-binding protein / GPBP / START domain-containing protein 11 / StARD11 / StAR-related lipid transfer protein 11


分子量: 28037.914 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 359-598 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COL4A3BP, CERT, STARD11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5P4
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES bis-tris (pH 6.0), 6% (w/v) polyethylene glycol 10,000, and 10 micro molar calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→38.97 Å / Num. obs: 13860 / % possible obs: 97.74 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 19.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E3M, 4HHV
解像度: 2.403→38.97 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2452 690 4.98 %
Rwork0.2011 --
obs0.2033 13855 97.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.403→38.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2695 0 31 78 2804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032801
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4833800
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4471663
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003489
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.403-2.58820.26811210.26242366X-RAY DIFFRACTION89
2.5882-2.84860.28231410.24282627X-RAY DIFFRACTION99
2.8486-3.26060.27251360.22862659X-RAY DIFFRACTION100
3.2606-4.10730.26591410.18552694X-RAY DIFFRACTION100
4.1073-38.97560.20031510.17212819X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.25430.77420.67837.54843.29916.9177-0.3275-0.7622-0.0582-0.056-0.07860.2771-0.13630.07750.41630.16660.0669-0.00170.2752-0.00740.1991-42.8645-4.3716-29.3075
24.99650.46230.32053.6859-0.98986.036-0.02250.6444-0.0457-0.56190.1297-0.4834-0.45730.8146-0.16950.3386-0.0452-0.01410.3882-0.03920.255-39.5332.674-31.7796
39.3360.08160.59428.85920.24172.75660.1127-0.3179-0.19730.4660.02560.9825-0.3772-0.5481-0.18910.24680.05630.02480.357-0.03980.2729-49.8786-2.6228-21.9285
43.7174-1.82451.43025.3474-6.84248.9558-0.3155-0.24380.40251.39180.4833-0.0787-1.1178-0.5026-0.09760.44410.02240.01720.3976-0.1070.3536-42.88676.2163-17.1548
54.7635-1.1332-0.961.4073-1.86476.5005-0.27820.45790.3108-0.1944-0.1479-0.5351-0.15840.54020.42850.3187-0.07920.07690.36770.08580.4058-59.81970.4397-59.5287
63.93110.8925-1.71566.47450.68476.9458-0.0685-0.62550.31711.03540.0923-0.6532-1.00330.1451-0.06190.60220.0251-0.07830.4918-0.06070.4147-69.685610.1296-39.3614
75.43932.20082.61883.7386-3.1467.4556-0.23230.52530.73460.26220.16230.7857-2.5510.10630.2120.81660.057-0.0560.3699-0.08720.5804-74.331516.9247-54.0529
84.3465-1.97121.37174.0018-4.19485.08590.1265-0.43710.05940.8856-0.1515-0.2127-0.7941-0.0393-0.12160.2826-0.06460.02680.1918-0.04970.1994-67.7164-1.6212-38.1112
93.12460.27371.78622.4584-0.80373.8665-0.1840.1280.0026-0.1070.0860.1693-0.2139-0.070.05780.1998-0.02430.00890.1851-0.02290.2307-75.4367-7.1656-54.5414
100.4870.1082-0.78231.74080.69481.823-0.12420.38350.1753-0.19460.0698-0.053-0.31940.64230.0650.2208-0.0476-0.00510.26570.01360.2603-66.969-2.0524-54.0688
113.2106-1.7466-0.77054.12825.17578.0549-0.4769-1.3254-0.70371.36790.43290.47171.25430.08620.10330.38150.0475-0.02870.4767-0.00920.3708-54.3129-15.4031-26.4517
122.6024-0.05080.32953.3569-1.28534.8303-0.2291-0.15190.40080.0870.19640.1498-0.6964-0.34280.19950.2543-0.0080.02260.1855-0.02440.2125-71.25551.5601-45.4399
134.2618-3.35830.89288.114-1.72494.8898-0.2133-0.4837-0.08240.27920.46460.9669-0.6247-0.6777-0.22740.2302-0.00460.03460.416-0.05810.2522-75.7759-4.4104-41.2371
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 24 through 39 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 40 through 74 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 75 through 101 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 102 through 120 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 364 through 381 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 382 through 405 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 406 through 417 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 418 through 428 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 429 through 489 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 490 through 533 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 534 through 543 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 544 through 564 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 565 through 598 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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